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- PDB-7sbe: Structure of the K. lactis telomerase RNA binding domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7sbe
タイトルStructure of the K. lactis telomerase RNA binding domain
要素Telomerase reverse transcriptase
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Telomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


: / RNA-directed DNA polymerase / chromosome, telomeric region / DNA binding / metal ion binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #70 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily ...Topoisomerase I; Chain A, domain 4 - #70 / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Telomerase reverse transcriptase / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA-binding domain / Telomerase ribonucleoprotein complex - RNA binding domain / Topoisomerase I; Chain A, domain 4 / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / DNA/RNA polymerase superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Telomerase reverse transcriptase
類似検索 - 構成要素
生物種Kluyveromyces lactis (酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Skordalakes, E. / Tzfati, Y.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Structure of the K. lactis telomerase RNA binding domain
著者: Skordalakes, E. / Tzfati, Y.
履歴
登録2021年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Telomerase reverse transcriptase
B: Telomerase reverse transcriptase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,8052
ポリマ－55,8052
非ポリマー00
水724
1
A: Telomerase reverse transcriptase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9031
ポリマ－27,9031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Telomerase reverse transcriptase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9031
ポリマ－27,9031
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)140.370, 85.000, 48.420
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 106.110, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

-
要素

#1: タンパク質 Telomerase reverse transcriptase / Telomerase catalytic subunit


分子量: 27902.664 Da / 分子数: 2 / 断片: RNA binding domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Kluyveromyces lactis (酵母) / 遺伝子: KLLA0_C18381g / 発現宿主: Escherichia phage EcSzw-2 (ファージ) / 参照: UniProt: Q6CSS0, RNA-directed DNA polymerase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.49 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 14% PEG3350 and 200 mM Na.citrate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 15880 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.65→2.72 Å / Num. unique obs: 1177 / CC1/2: 0.58

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2R4G

2r4g


解像度: 2.65→19.71 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 38.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2838 790 4.99 %
Rwork0.2329 15042 -
obs0.2356 15832 99.38 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 183.96 Å2 / Biso mean: 91.4427 Å2 / Biso min: 41 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.65→19.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3786 0 0 4 3790
Biso mean---79.27 -
残基数----456
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.65-2.820.50771310.43612480261199
2.82-3.030.36491300.33122494262499
3.03-3.340.36241290.29924742603100
3.34-3.820.30421320.257325242656100
3.82-4.80.26491330.200325232656100
4.8-19.710.24271350.20042547268299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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