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- PDB-7s7k: Crystal structure of the EphB2 extracellular domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s7k
タイトルCrystal structure of the EphB2 extracellular domain
要素Ephrin type-B receptor 2
キーワードTRANSFERASE / EphB2 / ECD / autoinhibitory
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / optic nerve morphogenesis / urogenital system development ...regulation of T-helper 17 type immune response / Ephrin signaling / EPH-Ephrin signaling / hindbrain tangential cell migration / negative regulation of glutamate receptor signaling pathway / vesicle-mediated intercellular transport / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / EPHB-mediated forward signaling / optic nerve morphogenesis / urogenital system development / tight junction assembly / regulation of body fluid levels / neuron projection retraction / central nervous system projection neuron axonogenesis / postsynaptic membrane assembly / axon guidance receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / negative regulation of axonogenesis / positive regulation of synaptic plasticity / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / corpus callosum development / dendritic spine development / camera-type eye morphogenesis / regulation of filopodium assembly / ephrin receptor activity / positive regulation of dendritic spine morphogenesis / positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / regulation of autophagosome assembly / regulation of behavioral fear response / commissural neuron axon guidance / dendritic spine morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / negative regulation of Ras protein signal transduction / positive regulation of protein localization to cell surface / phosphorylation / axonal fasciculation / retinal ganglion cell axon guidance / positive regulation of synapse assembly / regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / positive regulation of immunoglobulin production / inner ear morphogenesis / regulation of axonogenesis / regulation of synapse assembly / regulation of blood coagulation / B cell activation / roof of mouth development / regulation of neuronal synaptic plasticity / ephrin receptor signaling pathway / positive regulation of B cell proliferation / neuron projection maintenance / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axonogenesis / axon guidance / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / peptidyl-tyrosine phosphorylation / animal organ morphogenesis / positive regulation of long-term synaptic potentiation / learning / receptor protein-tyrosine kinase / negative regulation of ERK1 and ERK2 cascade / cell morphogenesis / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of tumor necrosis factor production / signaling receptor activity / amyloid-beta binding / presynaptic membrane / cellular response to lipopolysaccharide / protein tyrosine kinase activity / angiogenesis / dendritic spine / postsynaptic membrane / learning or memory / positive regulation of cell migration / axon / signaling receptor binding / neuronal cell body / synapse / dendrite / protein-containing complex binding / glutamatergic synapse / cell surface / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain ...Ephrin type-B receptor 2, ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Tyrosine-protein kinase ephrin type A/B receptor-like / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / Galactose-binding domain-like / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Jelly Rolls / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ephrin type-B receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.15 Å
データ登録者Xu, Y. / Xu, K. / Nikolov, D.B.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI) 米国
引用ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2021
タイトル: The Ephb2 Receptor Uses Homotypic, Head-to-Tail Interactions within Its Ectodomain as an Autoinhibitory Control Mechanism.
著者: Xu, Y. / Robev, D. / Saha, N. / Wang, B. / Dalva, M.B. / Xu, K. / Himanen, J.P. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2021年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年10月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-B receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,6745
ポリマ－58,2201
非ポリマー1,4534
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.843, 111.142, 156.877
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-B receptor 2 / Neural kinase / Nuk receptor tyrosine kinase / Tyrosine-protein kinase receptor EPH-3 / Tyrosine- ...Neural kinase / Nuk receptor tyrosine kinase / Tyrosine-protein kinase receptor EPH-3 / Tyrosine-protein kinase receptor SEK-3


分子量: 58220.223 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Ephb2, Epth3, Nuk, Sek3 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: P54763, receptor protein-tyrosine kinase
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#4: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.53 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1.1 M Na Succinate, 0.1M Na Acetate pH 4.8, 5% (v/v) MPD, and 3% 1, 6-Hexanediol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年7月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.145→48.4 Å / Num. all: 22540 / Num. obs: 22540 / % possible obs: 98 % / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 116.94 Å2 / Rpim(I) all: 0.03 / Rrim(I) all: 0.057 / Rsym value: 0.041 / Net I/av σ(I): 15.3 / Net I/σ(I): 18 / Num. measured all: 73799
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsRpim(I) allRrim(I) allRsym value% possible all
3.145-3.323.40.792132930.5441.040.79299.3
3.32-3.523.10.3622.130780.2610.4870.36298
3.52-3.763.40.1824.229350.1260.2430.18299.7
3.76-4.063.40.1027.427410.0740.140.10299.4
4.06-4.453.30.0581324810.0420.0780.05897.8
4.45-4.973.20.03421.422510.0260.0480.03497.3
4.97-5.743.30.02924.720180.0210.0390.02998.2
5.74-7.033.10.02726.616590.0190.0350.02795.2
7.03-9.953.20.01832.413380.0120.0240.01896.8
9.95-48.430.01442.47460.010.0180.01490.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
SCALA3.3.20データスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FL7

3fl7


解像度: 3.15→48.4 Å / SU ML: 0.49 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 27.3 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 1151 5.12 %
Rwork0.2136 21341 -
obs0.2153 22492 97.23 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 235.92 Å2 / Biso mean: 115.9915 Å2 / Biso min: 52.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.15→48.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4072 0 95 0 4167
Biso mean--173.57 --
残基数----525
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.15-3.290.37551460.34612664281098
3.29-3.460.36081400.29642624276498
3.46-3.680.32321400.28942695283599
3.68-3.960.26471450.24142678282399
3.96-4.360.22411410.20742658279998
4.36-4.990.21521470.17692633278097
4.99-6.280.21571590.19492670282997
6.29-48.40.24521330.19732719285293

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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