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- PDB-7s5j: Solution NMR structure of substrate bound peptidase domain from PCAT1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s5j
タイトルSolution NMR structure of substrate bound peptidase domain from PCAT1
要素
  • CtA peptide
  • Peptidase C39
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / C39 peptidase domain CtA substrate
機能・相同性
機能・相同性情報


ABC-type bacteriocin transporter activity / ABC-type oligopeptide transporter activity / cysteine-type peptidase activity / ATP hydrolysis activity / proteolysis / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase C39, ABC-type bacteriocin transporter / Peptidase family C39 domain profile. / Peptidase C39 family / Peptidase C39, bacteriocin processing / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. ...Peptidase C39, ABC-type bacteriocin transporter / Peptidase family C39 domain profile. / Peptidase C39 family / Peptidase C39, bacteriocin processing / Cysteine proteinases / Cathepsin B; Chain A / Type 1 protein exporter / ABC transporter transmembrane region / ABC transporter type 1, transmembrane domain / ABC transporter integral membrane type-1 fused domain profile. / ABC transporter type 1, transmembrane domain superfamily / ABC transporter / ABC transporter-like, ATP-binding domain / ATP-binding cassette, ABC transporter-type domain profile. / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Alpha-Beta Complex / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ABC-type bacteriocin transporter / Uncharacterized protein
類似検索 - 構成要素
生物種Hungateiclostridium thermocellum (バクテリア)
手法溶液NMR / DGSA-distance geometry simulated annealing
データ登録者Bhattacharya, S. / Palillo, A.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)1P41GM118302-01A1 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Structural and dynamic studies of the peptidase domain from Clostridium thermocellum PCAT1.
著者: Bhattacharya, S. / Palillo, A.
履歴
登録2021年9月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年12月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Peptidase C39
B: CtA peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3082
ポリマ－19,3082
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area2170 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area10110 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Peptidase C39


分子量: 16635.389 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal residues, 1-148 / 変異: C24A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372
遺伝子: Cthe_0534 / プラスミド: PMCSG20 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CODONPLUS(DE3)-RIL / 参照: UniProt: A3DCU1
#2: タンパク質・ペプチド CtA peptide


分子量: 2672.960 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues 7-30 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Hungateiclostridium thermocellum (strain ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372) (バクテリア)
株: ATCC 27405 / DSM 1237 / JCM 9322 / NBRC 103400 / NCIMB 10682 / NRRL B-4536 / VPI 7372
遺伝子: Cthe_0535 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21-CODONPLUS(DE3) RIL / 参照: UniProt: A3DCU2

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDSample stateSpectrometer-IDタイプ
111isotropic22D 1H-15N HSQC
121isotropic22D 1H-13C HSQC aliphatic
131isotropic22D 1H-13C HSQC aromatic
141isotropic23D HNCA
161isotropic23D HNCO
171isotropic13D (H)CCH-COSY
1111isotropic23D (H)CCH-TOCSY
1101isotropic43D 1H-13C NOESY aliphatic
191isotropic43D 1H-13C NOESY aromatic
1121isotropic43D 1H-15N NOESY
1131isotropic42D f1,f2 C13/N15 filtered NOESY
1141isotropic42D f2 C13/N15 filtered NOESY
1192isotropic52D 1H-15N HSQC
1182isotropic52D 1H-13C HSQC aliphatic
1172isotropic52D 1H-13C HSQC aromatic
1162isotropic63D HNCA
1152isotropic53D HNCO
1202isotropic63D (H)CCH-COSY
1212isotropic63D (H)CCH-TOCSY
1222isotropic53D 1H-13C NOESY aliphatic
1232isotropic63D 1H-15N NOESY
1242isotropic53D 1H-13C NOESY aromatic

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試料調製

詳細
タイプSolution-ID内容Label溶媒系
solution1140 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] C39 peptidase domain, 255 uM CtA(5-37) peptide, 50 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O15N/13C-labeled Sample95% H2O/5% D2O
solution2298 uM C39 peptidase domain, 184 uM [U-100% 13C; U-100% 15N] CtA(5-37) peptide, 50 mM sodium phosphate, 150 mM sodium chloride, 5 mM DTT, 95% H2O/5% D2O15N/13C-labeled Sample95% H2O/5% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
140 uMC39 peptidase domain[U-100% 13C; U-100% 15N]1
255 uMCtA(5-37) peptidenatural abundance1
50 mMsodium phosphatenatural abundance1
150 mMsodium chloridenatural abundance1
5 mMDTTnatural abundance1
298 uMC39 peptidase domainnatural abundance2
184 uMCtA(5-37) peptide[U-100% 13C; U-100% 15N]2
50 mMsodium phosphatenatural abundance2
150 mMsodium chloridenatural abundance2
5 mMDTTnatural abundance2
試料状態イオン強度: 150 mM NaCl mM / Label: conditions_1 / pH: 7 / 圧: 1 atm / 温度: 288 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID詳細
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001TXI CryoProbe
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD7002QCI CryoProbe
Bruker AVANCE III HDBrukerAVANCE III HD8005TCI CryoProbe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8006TXI CryoProbe
Bruker AVANCEBrukerAVANCE9004TCI CryoProbe

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
TopSpin2.1, 3.5Bruker Biospincollection
TopSpin2.1, 3.5Bruker Biospin解析
CARA1.5Keller and Wuthrichchemical shift assignment
CARA1.5Keller and Wuthrichpeak picking
CYANA2.1Guntert, Mumenthaler and Wuthrichstructure calculation
ARIA3.2Linge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: DGSA-distance geometry simulated annealing / ソフトェア番号: 7
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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