[日本語] English
万見
- PDB-7s4c: Crystal Structure of Inhibitor-bound Galactokinase -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s4c
タイトルCrystal Structure of Inhibitor-bound Galactokinase
要素Galactokinase
キーワードTransferase/Inhibitor / GALK / galactokinase / Galactose / Inhibitor / disulfide / SUGAR BINDING PROTEIN / Transferase-Inhibitor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolytic process from galactose / Defective GALK1 causes GALCT2 / galactitol metabolic process / galactokinase / galactokinase activity / galactose catabolic process / Galactose catabolism / galactose binding / galactose metabolic process / galactose catabolic process via UDP-galactose ...glycolytic process from galactose / Defective GALK1 causes GALCT2 / galactitol metabolic process / galactokinase / galactokinase activity / galactose catabolic process / Galactose catabolism / galactose binding / galactose metabolic process / galactose catabolic process via UDP-galactose / extracellular exosome / ATP binding / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Galactokinase, N-terminal domain / Galactokinase, conserved site / Galactokinase galactose-binding signature / Galactokinase signature. / Galactokinase / Mevalonate/galactokinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal ...Galactokinase, N-terminal domain / Galactokinase, conserved site / Galactokinase galactose-binding signature / Galactokinase signature. / Galactokinase / Mevalonate/galactokinase / GHMP kinase, ATP-binding, conserved site / GHMP kinases putative ATP-binding domain. / GHMP kinase, C-terminal domain / GHMP kinases C terminal / GHMP kinase N-terminal domain / GHMP kinases N terminal domain / GHMP kinase, C-terminal domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold, subgroup / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-galactopyranose / PHOSPHATE ION / Chem-V3V / Galactokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
Model detailsHuman Galactokinase enzyme with ADP bound
データ登録者Whitby, F.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)RO1HD074844 米国
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2021
タイトル: Structure-Based Optimization of Small Molecule Human Galactokinase Inhibitors.
著者: Liu, L. / Tang, M. / Pragani, R. / Whitby, F.G. / Zhang, Y.Q. / Balakrishnan, B. / Fang, Y. / Karavadhi, S. / Tao, D. / LeClair, C.A. / Hall, M.D. / Marugan, J.J. / Boxer, M. / Shen, M. / ...著者: Liu, L. / Tang, M. / Pragani, R. / Whitby, F.G. / Zhang, Y.Q. / Balakrishnan, B. / Fang, Y. / Karavadhi, S. / Tao, D. / LeClair, C.A. / Hall, M.D. / Marugan, J.J. / Boxer, M. / Shen, M. / Hill, C.P. / Lai, K. / Patnaik, S.
履歴
登録2021年9月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年9月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月6日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Galactokinase
B: Galactokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)86,75513
ポリマ－84,4062
非ポリマー2,34911
水8,575476
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3530 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area29330 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)129.216, 129.216, 240.789
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-527-

HOH

-
要素

-
タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Galactokinase / Galactose kinase


分子量: 42203.020 Da / 分子数: 2 / 変異: K252A, E253A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GALK1, GALK / プラスミド: pET21D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): HMS174 / 参照: UniProt: P51570, galactokinase
#2: 糖 ChemComp-GLA / alpha-D-galactopyranose / alpha-D-galactose / D-galactose / galactose / ALPHA D-GALACTOSE / α-D-ガラクトピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DGalpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-galactopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-GalpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GalSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

-
非ポリマー , 4種, 485分子

#3: 化合物 ChemComp-V3V / 2-({(4R)-4-(2-chlorophenyl)-2-[(6-fluoro-1,3-benzoxazol-2-yl)amino]-6-methyl-1,4-dihydropyrimidine-5-carbonyl}amino)pyridine-4-carboxylic acid


分子量: 520.900 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C25H18ClFN6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#5: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 476 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.22 % / Mosaicity: 0.15 °
結晶化温度: 286 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: Seeding into drops containing GALK protein at 8 mg/ml, 2.3M Na/K pH6.8

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.1271 Å
検出器タイプ: PSI PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年2月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1271 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→38.61 Å / Num. obs: 61072 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 21 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.107 / Rpim(I) all: 0.024 / Rrim(I) all: 0.109 / Net I/σ(I): 21.3 / Num. measured all: 1283748 / Scaling rejects: 1649
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.2-2.2513.50.8935812442920.8420.2470.9282.997.2
9.82-38.6118.10.0241489682510.0060.02455.898.5

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation3.82 Å45.93 Å
Translation3.82 Å45.93 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.4データスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
REFMAC5.8.0258精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1WUU

1wuu


解像度: 2.2→38.61 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.94 / SU B: 10.062 / SU ML: 0.127 / SU R Cruickshank DPI: 0.1758 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.176 / ESU R Free: 0.159 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN USED IF PRESENT IN THE INPUT U VALUES : WITH TLS ADDED
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2146 2268 3.7 %RANDOM
Rwork0.1761 ---
obs0.1775 58715 99.74 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 120.34 Å2 / Biso mean: 45.503 Å2 / Biso min: 20.49 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.18 Å2-0.59 Å20 Å2
2---1.18 Å20 Å2
3---3.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.2→38.61 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5900 0 232 476 6608
Biso mean--52.18 47.24 -
残基数----782
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0126181
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0175972
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7591.678402
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8071.58113518
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.65782
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.96320.311322
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.92115977
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.4491562
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0740.2782
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027127
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021448
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.254 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 156 -
Rwork0.263 4125 -
obs--97.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.0214-1.16981.33780.9505-0.91761.3781-0.04870.09970.0368-0.1316-0.0148-0.09410.16670.22640.06350.24910.0947-0.01460.1187-0.0240.020624.525-38.2850.681
21.0499-0.49230.38233.9292-1.84372.48080.1555-0.125-0.0668-0.12860.16080.89680.5572-0.1764-0.31620.2347-0.0025-0.06810.0488-0.01950.29095.352-29.42528.977
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 392
2X-RAY DIFFRACTION1A401 - 403
3X-RAY DIFFRACTION2B2 - 392
4X-RAY DIFFRACTION2B401 - 402

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る