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万見
- PDB-7s31: Crystal structure of hen egg white lysozyme -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s31
タイトルCrystal structure of hen egg white lysozyme
要素Lysozyme C
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Lima, L.M.T.R. / Ramos, N.G.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Brazilian National Council for Scientific and Technological Development (CNPq) ブラジル
引用ジャーナル: Anal.Biochem. / 年: 2022
タイトル: The reproducible normality of the crystallographic B-factor.
著者: Ramos, N.G. / Sarmanho, G.F. / de Sa Ribeiro, F. / de Souza, V. / Lima, L.M.T.R.
履歴
登録2021年9月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3542
ポリマ－14,3311
非ポリマー231
水2,576143
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: mass spectrometry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)78.426, 78.426, 37.111
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-331-

HOH

21A-351-

HOH

31A-424-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Lysozyme C / 1 / 4-beta-N-acetylmuramidase C / Allergen Gal d IV


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: egg white / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 143 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.22 % / Mosaicity: 0.98 °
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 4.6
詳細: 1.2 M NaCl, 100 mM Sodium Acetate, 50 mg/mL Lyzozyme, 30% Glycerol for cryoprotection

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データ収集

回折平均測定温度: 125 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: SEALED TUBE / タイプ: OXFORD DIFFRACTION ENHANCE ULTRA / 波長: 1.54056 Å
検出器タイプ: OXFORD TITAN CCD / 検出器: CCD / 日付: 2020年12月12日
放射モノクロメーター: Ni FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54056 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→13.56 Å / Num. obs: 15516 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 4.4 % / CC1/2: 0.937 / Rmerge(I) obs: 0.079 / Net I/σ(I): 11.1 / Num. measured all: 69039 / Scaling rejects: 713
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Net I/σ(I) obs% possible all
1.6-1.632.91.07520777240.544196
8.76-13.564.70.0224219014173.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
HKL-2000データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
MOLREP位相決定
REFMAC5.8.0238精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6qwy

6qwy


解像度: 1.6→13.56 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.952 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.944 / WRfactor Rfree: 0.2134 / WRfactor Rwork: 0.184 / FOM work R set: 0.7677 / SU B: 3.023 / SU ML: 0.098 / SU R Cruickshank DPI: 0.1126 / SU Rfree: 0.1081 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.113 / ESU R Free: 0.108 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: isomorphous replacement with REFMAC , restrained refinement with REFMAC, real space refinement with C.O.O.T.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2365 791 5.1 %RANDOM
Rwork0.2043 ---
obs0.206 14696 98.03 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 60.21 Å2 / Biso mean: 19.012 Å2 / Biso min: 7.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.66 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.66 Å20 Å2
3----1.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.6→13.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1000 0 1 143 1144
Biso mean--22.33 30.68 -
残基数----129
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0131024
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.018904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6011.6321387
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.4571.5872085
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8765128
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.74820.65661
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.50415166
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.5081511
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0770.2130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021179
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02246
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.281 65 -
Rwork0.321 1028 -
all-1093 -
obs--96.05 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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