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- PDB-7s17: Crystal structure of human G3BP1-NTF2 with three mutations- F15W,... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7s17
タイトルCrystal structure of human G3BP1-NTF2 with three mutations- F15W, F33W, and F124W
要素Ras GTPase-activating protein-binding protein 1
キーワードRNA BINDING PROTEIN / NTF2-like domain / binding mutant
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / positive regulation of type I interferon production / ribosomal small subunit binding / stress granule assembly / DNA helicase activity / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / defense response to virus ...DNA/RNA helicase activity / positive regulation of stress granule assembly / positive regulation of type I interferon production / ribosomal small subunit binding / stress granule assembly / DNA helicase activity / molecular condensate scaffold activity / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / cytoplasmic stress granule / defense response to virus / perikaryon / endonuclease activity / DNA helicase / Ras protein signal transduction / RNA helicase activity / RNA helicase / ribonucleoprotein complex / innate immune response / focal adhesion / mRNA binding / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
G3BP1, RNA recognition motif / Ras GTPase-activating protein-binding protein / Nuclear transport factor 2, eukaryote / Nuclear transport factor 2 domain profile. / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / Nuclear transport factor 2 domain / NTF2-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. ...G3BP1, RNA recognition motif / Ras GTPase-activating protein-binding protein / Nuclear transport factor 2, eukaryote / Nuclear transport factor 2 domain profile. / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / Nuclear transport factor 2 domain / NTF2-like domain superfamily / RNA recognition motif / RNA recognition motif / Eukaryotic RNA Recognition Motif (RRM) profile. / RNA recognition motif domain / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Ras GTPase-activating protein-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.36 Å
データ登録者Sheehan, C.T. / Madden, D.R.
資金援助 米国, 4件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01-AI091699 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P20-GM113132 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)T32-HL134598 米国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)P30-DK117469 米国
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Tryptophan mutations in G3BP1 tune the stability of a cellular signaling hub by weakening transient interactions with Caprin1 and USP10.
著者: Sheehan, C.T. / Hampton, T.H. / Madden, D.R.
履歴
登録2021年9月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年10月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ras GTPase-activating protein-binding protein 1
B: Ras GTPase-activating protein-binding protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,0922
ポリマ－32,0922
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2920 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area14040 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)42.652, 71.669, 87.731
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
d_1ens_1(chain "A" and (resid 1 through 38 or resid 40...
d_2ens_1(chain "B" and (resid 1 through 38 or resid 40 through 138))

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg label comp-IDEnd label comp-IDLabel asym-IDLabel seq-ID
d_11ens_1METSERA2 - 39
d_12ens_1TYRSERA41 - 48
d_13ens_1PROPROA52 - 117
d_14ens_1TRPPHEA125 - 139
d_21ens_1METSERB1 - 38
d_22ens_1TYRPHEB40 - 128

NCS oper: (Code: givenMatrix: (0.654412504888, -0.0678064577429, -0.753091334258), (-0.0700467309402, -0.997124693616, 0.0289102207897), (-0.752886265602, 0.0338323760604, -0.657280489136) ...NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.654412504888, -0.0678064577429, -0.753091334258), (-0.0700467309402, -0.997124693616, 0.0289102207897), (-0.752886265602, 0.0338323760604, -0.657280489136)
ベクター: 15.6911646211, -24.9061351514, 36.8164375127)

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要素

#1: タンパク質 Ras GTPase-activating protein-binding protein 1 / G3BP-1 / ATP-dependent DNA helicase VIII / hDH VIII / GAP SH3 domain-binding protein 1


分子量: 16046.211 Da / 分子数: 2 / 変異: F15W, F33W, F124W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: G3BP1, G3BP / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q13283, DNA helicase, RNA helicase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.03 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 / 詳細: 20% PEG 8000, 100 mM HEPES

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS-II / ビームライン: 17-ID-1 / 波長: 0.92011 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 9M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年3月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92011 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.36→19.91 Å / Num. obs: 11543 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 43.95 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 7.02
反射 シェル解像度: 2.36→2.5 Å / Num. unique obs: 1793 / CC1/2: 0.349

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4FCJ

4fcj


解像度: 2.36→19.91 Å / SU ML: 0.362 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 29.0615
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2714 579 5.02 %
Rwork0.2223 10958 -
obs0.2249 11537 99.86 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.7 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.36→19.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2181 0 0 17 2198
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00742244
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.06983039
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0663319
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0057393
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.3009816
Refine LS restraints NCSタイプ: Torsion NCS / Rms dev position: 1.30244163212 Å
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.36-2.60.34241450.29422671X-RAY DIFFRACTION99.89
2.6-2.970.3061440.28212700X-RAY DIFFRACTION99.86
2.97-3.740.28721450.22222724X-RAY DIFFRACTION99.93
3.74-19.910.2361450.19122863X-RAY DIFFRACTION99.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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