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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7ryn | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Title | CD1a-sulfatide-gdTCR complex | ||||||
 Components | 
  | ||||||
 Keywords | IMMUNE SYSTEM / CD1 / TCR / lipid antigen | ||||||
| Function / homology |  Function and homology informationexogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / endogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / immunoglobulin complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains ...exogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / endogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / immunoglobulin complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / Co-inhibition by PD-1 / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / response to bacterium / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / tertiary granule lumen / Downstream TCR signaling / DAP12 signaling / T cell differentiation in thymus / T cell receptor signaling pathway / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / protein refolding / early endosome membrane / protein homotetramerization / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / endosome membrane / immune response / membrane raft / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / lysosomal membrane / innate immune response / external side of plasma membrane / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function  | ||||||
| Biological species |  Homo sapiens (human) | ||||||
| Method |  X-RAY DIFFRACTION /  SYNCHROTRON /  MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å  | ||||||
 Authors | Wegrecki, M. / Le Nours, J. / Rossjohn, J. | ||||||
| Funding support |   Australia, 1items 
  | ||||||
 Citation |  Journal: Nat Commun / Year: 2022Title: Atypical sideways recognition of CD1a by autoreactive gamma delta T cell receptors. Authors: Wegrecki, M. / Ocampo, T.A. / Gunasinghe, S.D. / von Borstel, A. / Tin, S.Y. / Reijneveld, J.F. / Cao, T.P. / Gully, B.S. / Le Nours, J. / Moody, D.B. / Van Rhijn, I. / Rossjohn, J.  | ||||||
| History | 
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule:  Molmil Jmol/JSmol | 
|---|
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format |  7ryn.cif.gz | 393.7 KB | Display |  PDBx/mmCIF format | 
|---|---|---|---|---|
| PDB format |  pdb7ryn.ent.gz | 266 KB | Display |  PDB format | 
| PDBx/mmJSON format |  7ryn.json.gz | Tree view |  PDBx/mmJSON format | |
| Others |  Other downloads | 
-Validation report
| Summary document |  7ryn_validation.pdf.gz | 746.9 KB | Display |  wwPDB validaton report | 
|---|---|---|---|---|
| Full document |  7ryn_full_validation.pdf.gz | 759.5 KB | Display | |
| Data in XML |  7ryn_validation.xml.gz | 29.3 KB | Display | |
| Data in CIF |  7ryn_validation.cif.gz | 39.7 KB | Display | |
| Arichive directory |  https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ry/7ryn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ry/7ryn | HTTPS FTP  | 
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 7rylC ![]() 7rymSC ![]() 7ryoC S: Starting model for refinement C: citing same article (  | 
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology  F&H Search | 
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]() 
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|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| 1 | 
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| Unit cell | 
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| Components on special symmetry positions | 
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Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB 
| #1: Protein |   Mass: 32593.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: CD1A / Production host:  Homo sapiens (human) / References: UniProt: P06126 | 
|---|---|
| #2: Protein |   Mass: 12602.105 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host:  Homo sapiens (human) / References: UniProt: P61769 | 
-T cell receptor  ... , 2 types, 2 molecules CD 
| #3: Protein |   Mass: 27987.078 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: TRGV4, TCRGV4, TRBC1 / Production host: ![]()  | 
|---|---|
| #4: Protein |   Mass: 23622.590 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.)  Homo sapiens (human) / Gene: TRDV1, TRAC, TCRA / Production host: ![]()  | 
-Sugars , 1 types, 1 molecules 
| #7: Sugar |  ChemComp-NAG /  | 
|---|
-Non-polymers , 5 types, 24 molecules 








| #5: Chemical |  ChemComp-CIS / ( | ||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
| #6: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Chemical |  ChemComp-PEG /  | #9: Chemical | #10: Water |  ChemComp-HOH /  |  | 
-Details
| Has ligand of interest | Y | 
|---|---|
| Has protein modification | Y | 
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method:  X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1  | 
|---|
-
Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 2.95 Å3/Da / Density % sol: 58.3 % | 
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 15% PEG 4000, 0.15M Ammonium Sulfate, 0.1M MES pH6 | 
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | 
|---|---|
| Diffraction source | Source:  SYNCHROTRON / Site:  Australian Synchrotron   / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95373 Å | 
| Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 18, 2021 | 
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | 
| Radiation wavelength | Wavelength: 0.95373 Å / Relative weight: 1 | 
| Reflection | Resolution: 2.7→42.93 Å / Num. obs: 31003 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 60.41 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 14.2 | 
| Reflection shell | Resolution: 2.7→2.93 Å / Num. unique obs: 4097 / CC1/2: 0.909 | 
-
Processing
| Software | 
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| Refinement | Method to determine structure:  MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 7RYM Resolution: 2.7→42.93 Å / SU ML: 0.3877 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.0219 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2 
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 99.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→42.93 Å
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| Refine LS restraints | 
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| LS refinement shell | 
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION 
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| Refinement TLS group | 
  | 
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Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Australia, 1items 
Citation


PDBj







