+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7ryn | ||||||
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Title | CD1a-sulfatide-gdTCR complex | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / CD1 / TCR / lipid antigen | ||||||
Function / homology | Function and homology information endogenous lipid antigen binding / exogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / alpha-beta T cell activation ...endogenous lipid antigen binding / exogenous lipid antigen binding / antigen processing and presentation, endogenous lipid antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation, exogenous lipid antigen via MHC class Ib / lipopeptide binding / alpha-beta T cell receptor complex / T cell receptor complex / Translocation of ZAP-70 to Immunological synapse / Phosphorylation of CD3 and TCR zeta chains / alpha-beta T cell activation / Generation of second messenger molecules / PD-1 signaling / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / response to bacterium / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / Downstream TCR signaling / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / T cell receptor signaling pathway / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / endosome membrane / immune response / membrane raft / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / innate immune response / focal adhesion / Neutrophil degranulation / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses / structural molecule activity / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytosol Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | ||||||
Authors | Wegrecki, M. / Le Nours, J. / Rossjohn, J. | ||||||
Funding support | Australia, 1items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022 Title: Atypical sideways recognition of CD1a by autoreactive gamma delta T cell receptors. Authors: Wegrecki, M. / Ocampo, T.A. / Gunasinghe, S.D. / von Borstel, A. / Tin, S.Y. / Reijneveld, J.F. / Cao, T.P. / Gully, B.S. / Le Nours, J. / Moody, D.B. / Van Rhijn, I. / Rossjohn, J. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7ryn.cif.gz | 393.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb7ryn.ent.gz | 266 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7ryn.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7ryn_validation.pdf.gz | 746.9 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 7ryn_full_validation.pdf.gz | 759.5 KB | Display | |
Data in XML | 7ryn_validation.xml.gz | 29.3 KB | Display | |
Data in CIF | 7ryn_validation.cif.gz | 39.7 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ry/7ryn ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ry/7ryn | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7rylC 7rymSC 7ryoC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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-Components
-Protein , 2 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 32593.562 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: CD1A / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P06126 |
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#2: Protein | Mass: 12602.105 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: Homo sapiens (human) / References: UniProt: P61769 |
-T cell receptor ... , 2 types, 2 molecules CD
#3: Protein | Mass: 27987.078 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRGV4, TCRGV4, TRBC1 / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A0A0C4DH28, UniProt: P01850 |
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#4: Protein | Mass: 23622.590 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TRDV1, TRAC, TCRA / Production host: Escherichia coli BL21(DE3) (bacteria) / References: UniProt: A0A1B0GX56, UniProt: P01848 |
-Sugars , 1 types, 1 molecules
#7: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 5 types, 24 molecules
#5: Chemical | ChemComp-CIS / ( | ||||||
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#6: Chemical | ChemComp-EDO / #8: Chemical | ChemComp-PEG / | #9: Chemical | #10: Water | ChemComp-HOH / | |
-Details
Has ligand of interest | Y |
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Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.95 Å3/Da / Density % sol: 58.3 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 15% PEG 4000, 0.15M Ammonium Sulfate, 0.1M MES pH6 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: Australian Synchrotron / Beamline: MX2 / Wavelength: 0.95373 Å |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Mar 18, 2021 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.95373 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.7→42.93 Å / Num. obs: 31003 / % possible obs: 99.9 % / Redundancy: 11.4 % / Biso Wilson estimate: 60.41 Å2 / CC1/2: 0.991 / Net I/σ(I): 14.2 |
Reflection shell | Resolution: 2.7→2.93 Å / Num. unique obs: 4097 / CC1/2: 0.909 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 7RYM Resolution: 2.7→42.93 Å / SU ML: 0.3877 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 34.0219 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 99.53 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→42.93 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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