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- PDB-7rup: Structure of the human GIGYF2-TNRC6A complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rup
タイトルStructure of the human GIGYF2-TNRC6A complex
要素
  • GRB10-interacting GYF protein 2
  • Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein
キーワードGENE REGULATION / miRNA / 4EHP / translational repression
機能・相同性
機能・相同性情報


post-transcriptional gene silencing / musculoskeletal movement / Post-transcriptional silencing by small RNAs / Competing endogenous RNAs (ceRNAs) regulate PTEN translation / Regulation of CDH11 mRNA translation by microRNAs / Regulation of NPAS4 mRNA translation / Regulation of PTEN mRNA translation / spinal cord motor neuron differentiation / Transcriptional Regulation by MECP2 / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing ...post-transcriptional gene silencing / musculoskeletal movement / Post-transcriptional silencing by small RNAs / Competing endogenous RNAs (ceRNAs) regulate PTEN translation / Regulation of CDH11 mRNA translation by microRNAs / Regulation of NPAS4 mRNA translation / Regulation of PTEN mRNA translation / spinal cord motor neuron differentiation / Transcriptional Regulation by MECP2 / miRNA-mediated post-transcriptional gene silencing / proximal dendrite / miRNA-mediated gene silencing by inhibition of translation / endoderm development / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in apoptosis / RISC complex / proline-rich region binding / TGFBR3 expression / feeding behavior / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / P-body assembly / negative regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / positive regulation of nuclear-transcribed mRNA poly(A) tail shortening / mRNA destabilization / neuromuscular process controlling balance / Transcriptional Regulation by VENTX / Regulation of MECP2 expression and activity / NR1H3 & NR1H2 regulate gene expression linked to cholesterol transport and efflux / homeostasis of number of cells within a tissue / negative regulation of translational initiation / mitotic G1 DNA damage checkpoint signaling / rescue of stalled ribosome / insulin-like growth factor receptor signaling pathway / adult locomotory behavior / cellular response to starvation / post-embryonic development / TP53 Regulates Metabolic Genes / Transcriptional regulation by small RNAs / P-body / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / MAPK6/MAPK4 signaling / multicellular organism growth / Oncogene Induced Senescence / Pre-NOTCH Transcription and Translation / cytoplasmic stress granule / Ca2+ pathway / protein-macromolecule adaptor activity / Oxidative Stress Induced Senescence / molecular adaptor activity / vesicle / perikaryon / Estrogen-dependent gene expression / endosome / negative regulation of translation / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / protein-containing complex / RNA binding / nucleoplasm / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
TNRC6A, RNA recognition motif / TNRC6, PABC binding domain / TNRC6-PABC binding domain / Argonaute hook domain / : / : / Argonaute hook / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain ...TNRC6A, RNA recognition motif / TNRC6, PABC binding domain / TNRC6-PABC binding domain / Argonaute hook domain / : / : / Argonaute hook / GYF domain / GYF-like domain superfamily / GYF domain / GYF domain profile. / Contains conserved Gly-Tyr-Phe residues / RNA-binding domain superfamily / Nucleotide-binding alpha-beta plait domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
GRB10-interacting GYF protein 2 / Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.23 Å
データ登録者Sobti, M. / Mead, B.J. / Igreja, C. / Stewart, A.G. / Christie, M.
資金援助 オーストラリア, 3件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DE160100608 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1159347 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)APP1146403 オーストラリア
引用ジャーナル: Rna / 年: 2023
タイトル: Molecular basis for GIGYF-TNRC6 complex assembly.
著者: Sobti, M. / Mead, B.J. / Stewart, A.G. / Igreja, C. / Christie, M.
履歴
登録2021年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年3月15日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年5月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.42023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.52024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GRB10-interacting GYF protein 2
B: Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0263
ポリマ－9,9302
非ポリマー961
水1,72996
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area860 Å2
ΔGint-15 kcal/mol
Surface area4730 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)32.779, 38.319, 62.064
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 GRB10-interacting GYF protein 2 / PERQ amino acid-rich with GYF domain-containing protein 2 / Trinucleotide repeat-containing gene 15 protein


分子量: 8468.629 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GIGYF2, KIAA0642, PERQ2, TNRC15 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q6Y7W6
#2: タンパク質・ペプチド Trinucleotide repeat-containing gene 6A protein / CAG repeat protein 26 / EMSY interactor protein / GW182 autoantigen / Protein GW1 / Glycine- ...CAG repeat protein 26 / EMSY interactor protein / GW182 autoantigen / Protein GW1 / Glycine-tryptophan protein of 182 kDa


分子量: 1461.643 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNRC6A, CAGH26, KIAA1460, TNRC6 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8NDV7
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 1.0-1.4 M Na/K phosphate / PH範囲: 7.4-7.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.23→19.43 Å / Num. obs: 23420 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13 % / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 13.6
反射 シェル解像度: 1.23→1.25 Å / 冗長度: 11.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique obs: 1130 / CC1/2: 0.778 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3FMA

3fma


解像度: 1.23→19.425 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 16.12 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1769 1111 4.75 %
Rwork0.1521 --
obs0.1533 23369 99.99 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.23→19.425 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数572 0 5 96 673
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.015625
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.389854
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d3.707464
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.178
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.013115
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.23-1.2860.21491290.17852731X-RAY DIFFRACTION100
1.286-1.35380.17541140.15872763X-RAY DIFFRACTION100
1.3538-1.43860.19891560.13852728X-RAY DIFFRACTION100
1.4386-1.54960.16671440.12772738X-RAY DIFFRACTION100
1.5496-1.70540.16651330.12332762X-RAY DIFFRACTION100
1.7054-1.9520.16771410.13012787X-RAY DIFFRACTION100
1.952-2.45860.17311550.14752791X-RAY DIFFRACTION100
2.4586-19.4250.17971390.1712958X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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