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- PDB-7rtk: Structure of the (NIAU)2 complex with N-terminal mutation of ISCU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rtk
タイトルStructure of the (NIAU)2 complex with N-terminal mutation of ISCU2 Y35D at 2.5 A resolution
要素
  • Acyl carrier protein
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial
  • Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle ...negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / L-cysteine desulfurase complex / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / [4Fe-4S] cluster assembly / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / Complex III assembly / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / Maturation of TCA enzymes and regulation of TCA cycle / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / mitochondrial [2Fe-2S] assembly complex / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / lipid A biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly / acyl binding / acyl carrier activity / iron-sulfur cluster binding / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / molecular adaptor activity / intracellular iron ion homeostasis / nuclear body / mitochondrial matrix / iron ion binding / centrosome / protein homodimerization activity / mitochondrion / zinc ion binding / nucleoplasm / metal ion binding / nucleus / membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / : / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / ACP-like ...LYRM4, LYR domain / : / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Cysteine desulfurase IscS / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / ACP-like / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Non-ribosomal Peptide Synthetase Peptidyl Carrier Protein; Chain A / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q1 / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Chem-EDT / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Acyl carrier protein / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Boniecki, M.T. / Cygler, M.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR) カナダ
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: The essential function of ISCU2 and its conserved N-terminus in Fe/S cluster biogenesis
著者: Freibert, S.A. / Boniecki, M.T. / Shulz, V. / Wilbrecht, C. / Krapoth, N. / Muhlenhoff, U. / Stehling, O. / Cygler, M. / Lill, R.
履歴
登録2021年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年8月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,52955
ポリマ－79,9954
非ポリマー5,53451
水3,765209
1
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
ヘテロ分子

A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Acyl carrier protein
D: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,059110
ポリマ－159,9918
非ポリマー11,068102
水1448
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)86.350, 86.350, 246.370
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-640-

HOH

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Cysteine desulfurase, mitochondrial


分子量: 45081.578 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質 LYR motif-containing protein 4


分子量: 10763.483 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質 Acyl carrier protein / ACP


分子量: 8514.264 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: acpP, ECS88_1108 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: B7MJ81
#4: タンパク質 Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial / NifU-like N-terminal domain-containing protein / NifU-like protein


分子量: 15636.033 Da / 分子数: 1 / Mutation: Y35D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ISCU, NIFUN / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9H1K1

-
非ポリマー , 13種, 260分子

#5: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#9: 化合物
ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#10: 化合物 ChemComp-P15 / 2,5,8,11,14,17-HEXAOXANONADECAN-19-OL / ヘキサエチレングリコ-ルモノメチルエ-テル


分子量: 296.357 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H28O7
#11: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#12: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#13: 化合物 ChemComp-EDT / {[-(BIS-CARBOXYMETHYL-AMINO)-ETHYL]-CARBOXYMETHYL-AMINO}-ACETIC ACID / EDTA


分子量: 292.243 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N2O8
#14: 化合物 ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H45N2O8PS
#15: 化合物 ChemComp-MES / 2-(N-MORPHOLINO)-ETHANESULFONIC ACID / 2-モルホリノエタンスルホン酸


分子量: 195.237 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H13NO4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#16: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#17: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.87 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.15 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5 / 詳細: 0.1 M MES pH 5.5 22.5 % PEG 400

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CLSI / ビームライン: 08ID-1 / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年2月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→49 Å / Num. obs: 33254 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 12.924 % / Biso Wilson estimate: 44.06 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.15 / Rrim(I) all: 0.157 / Χ2: 0.969 / Net I/σ(I): 14.26 / Num. measured all: 429761 / Scaling rejects: 57
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
2.5-2.6212.791.0112.754819428842860.8121.053100
2.62-2.7512.8540.7613.6348923380638060.9030.792100
2.75-2.8913.4460.5764.9745717340034000.9460.599100
2.89-3.0512.990.4296.4240998315831560.9650.44799.9
3.05-3.2313.2070.2979.0837997287728770.9840.309100
3.23-3.4312.8520.19812.6932311251425140.9930.206100
3.43-3.6613.3920.14317.4930307226322630.9960.149100
3.66-3.9212.90.10521.9725567198419820.9970.10999.9
3.92-4.2313.2310.08725.7823352176517650.9980.091100
4.23-4.5812.5890.07527.9118669148314830.9980.079100
4.58-513.2940.06830.9616803126412640.9990.071100
5-4912.180.06332.4454298446644580.9990.06699.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XSCALEデータスケーリング
PHENIX1.19.1_4122精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
AutoProcessデータ削減
AutoProcess位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6UXE

6uxe


解像度: 2.5→49 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 20.32 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.214 1663 5 %
Rwork0.1688 31588 -
obs0.1711 33251 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 138.97 Å2 / Biso mean: 49.2438 Å2 / Biso min: 19.5 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.5→49 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5151 0 358 210 5719
Biso mean--64.23 43.8 -
残基数----678
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0035629
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.5767508
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.885906
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044841
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005944
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 12 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.5-2.570.321350.263225722707
2.57-2.660.2781360.224325812717
2.66-2.750.27561360.194725752711
2.75-2.860.24541360.17525872723
2.86-2.990.22721360.176125952731
2.99-3.150.23311370.191425892726
3.15-3.350.26681370.190226002737
3.35-3.60.22161380.158726332771
3.61-3.970.18741380.144526272765
3.97-4.540.14821400.137226592799
4.54-5.720.18631420.151327002842
5.72-490.22291520.176628703022
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.7690.00590.23570.435-0.05211.35810.0469-0.0179-0.0456-0.02130.022-0.03770.00540.2592-0.06930.2064-0.00570.0120.27310.00730.287841.68362.64974.148
23.13412.3096-1.04524.7036-1.1543.1912-0.07350.11180.0631-0.10360.0730.0254-0.37060.1089-0.01670.34320.0359-0.03970.2256-0.01560.328224.52685.55267.134
35.8811-1.0717-0.19872.02451.37024.11060.05-0.9160.86170.95740.19330.1553-0.745-0.6382-0.16651.09510.0420.12830.5239-0.03480.553518.54102.36577.683
42.61120.5267-0.39273.6668-0.77655.6246-0.1168-0.3136-0.66990.10990.00140.17480.8066-0.07280.02320.38430.02570.06860.46620.09710.477225.44247.322109.241
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 55:455 OR RESID 501:501 ) )A55 - 455
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 55:455 OR RESID 501:501 ) )A501
3X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN B AND RESID 2:85 )B2 - 85
4X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 2:76 OR RESID 301:301 ) )C2 - 76
5X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN C AND ( RESID 2:76 OR RESID 301:301 ) )C301
6X-RAY DIFFRACTION4( CHAIN D AND RESID 36:159 )D36 - 159

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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