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- PDB-7rtg: Crystal Structure of the Human Adenosine Deaminase 1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rtg
タイトルCrystal Structure of the Human Adenosine Deaminase 1
要素Adenosine deaminase
キーワードHYDROLASE / adenosine deaminase / zinc binding enzyme / holoenzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


Defective ADA disrupts (deoxy)adenosine deamination / purine nucleotide salvage / mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / negative regulation of mucus secretion / penile erection / positive regulation of germinal center formation / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen ...Defective ADA disrupts (deoxy)adenosine deamination / purine nucleotide salvage / mature B cell apoptotic process / xanthine biosynthetic process / negative regulation of penile erection / negative regulation of mucus secretion / penile erection / positive regulation of germinal center formation / negative regulation of adenosine receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle lumen / amide catabolic process / purine-containing compound salvage / germinal center B cell differentiation / 2'-deoxyadenosine deaminase activity / inosine biosynthetic process / deaminase activity / deoxyadenosine catabolic process / dAMP catabolic process / adenosine deaminase / hypoxanthine salvage / adenosine metabolic process / adenosine catabolic process / AMP catabolic process / positive regulation of T cell differentiation in thymus / dATP catabolic process / negative regulation of leukocyte migration / mucus secretion / Ribavirin ADME / adenosine deaminase activity / regulation of cell-cell adhesion mediated by integrin / allantoin metabolic process / Purine salvage / embryonic digestive tract development / GMP salvage / trophectodermal cell differentiation / response to purine-containing compound / positive regulation of smooth muscle contraction / Peyer's patch development / negative regulation of mature B cell apoptotic process / AMP salvage / negative regulation of thymocyte apoptotic process / germinal center formation / positive regulation of alpha-beta T cell differentiation / alpha-beta T cell differentiation / anchoring junction / leukocyte migration / thymocyte apoptotic process / lung alveolus development / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / B cell proliferation / smooth muscle contraction / positive regulation of heart rate / positive regulation of B cell proliferation / xenobiotic metabolic process / positive regulation of calcium-mediated signaling / T cell activation / liver development / placenta development / calcium-mediated signaling / negative regulation of inflammatory response / T cell receptor signaling pathway / T cell differentiation in thymus / response to hypoxia / lysosome / cell adhesion / external side of plasma membrane / cell surface / zinc ion binding / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenosine deaminase / Adenosine/AMP deaminase active site / Adenosine and AMP deaminase signature. / Adenosine deaminase domain / Adenosine deaminase / Adenosine/adenine deaminase / Metal-dependent hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenosine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.591 Å
データ登録者Ma, M.T. / Lieberman, R.L. / Blazeck, J. / Jennings, M.R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Other privateNA 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: Catalytically active holo Homo sapiens adenosine deaminase I adopts a closed conformation.
著者: Ma, M.T. / Jennings, M.R. / Blazeck, J. / Lieberman, R.L.
履歴
登録2021年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年1月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年10月18日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenosine deaminase
B: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,7564
ポリマ－83,6252
非ポリマー1312
水43224
1
A: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8782
ポリマ－41,8121
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Adenosine deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,8782
ポリマ－41,8121
非ポリマー651
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.910, 49.519, 89.085
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 96.180, 90.000
Int Tables number3
Space group name H-MP121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-512-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))
21(chain B and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROASNASN(chain A and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))AA5 - 1095 - 109
12LYSLYSLEULEU(chain A and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))AA111 - 137111 - 137
13GLUGLUMETMET(chain A and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))AA139 - 353139 - 353
21PROPROASNASN(chain B and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))BB5 - 1095 - 109
22LYSLYSLEULEU(chain B and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))BB111 - 137111 - 137
23GLUGLUMETMET(chain B and (resid 5 through 109 or resid 111 through 137 or resid 139 through 353))BB139 - 353139 - 353

-
要素

#1: タンパク質 Adenosine deaminase / Adenosine aminohydrolase


分子量: 41812.398 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ADA, ADA1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00813, adenosine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 24 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.41 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.9
詳細: 0.49 M sodium phosphate monobasic monohydrate, 0.91 M potassium phosphate dibasic, pH 6.9

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年3月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.591→42.17 Å / Num. obs: 17712 / % possible obs: 75.67 % / 冗長度: 2.4 % / CC1/2: 0.98 / CC star: 0.995 / Rmerge(I) obs: 0.1201 / Rpim(I) all: 0.08772 / Rrim(I) all: 0.1495 / Χ2: 0.666 / Net I/σ(I): 7.39
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique obsCC1/2CC starRpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.591-2.6841.30.36971.754630.7570.9280.34060.50420.85224.7
2.63-2.681.50.333390.810.30.4480.83130.9
2.68-2.731.50.3554550.7580.3050.471.21641.6
2.73-2.791.70.3755390.70.3070.4870.96648.4
2.79-2.851.70.3696320.7640.3040.4810.8257.8
2.85-2.921.90.3487520.8060.2750.4460.98767.7
2.92-2.991.90.2928570.8580.2250.3710.88978.1
2.99-3.072.10.2869500.850.2210.3630.82886.3
3.07-3.162.30.26710210.8580.2030.3370.87291.9
3.16-3.262.40.2110470.9150.1580.2640.72493.9
3.26-3.382.40.1710250.9210.1280.2140.75793.1
3.38-3.512.70.14511020.9620.1030.1790.77698
3.51-3.672.80.11210800.9570.0790.1370.7298.1
3.67-3.872.70.08810920.9690.0630.1090.66698.5
3.87-4.112.80.06910970.9770.0480.0840.60997.7
4.11-4.432.70.05610650.9840.0390.0690.55995.4
4.43-4.872.50.04310520.9850.0310.0540.44994
4.87-5.582.70.04811070.9830.0340.0590.49697.5
5.58-7.022.80.0511140.9820.0350.0610.46498.4
7.02-502.60.03111190.9850.0220.0380.47694.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
HKL-2000データ削減
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IAR

3iar


解像度: 2.591→42.17 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 29.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2608 2405 9.94 %
Rwork0.2014 21793 -
obs0.2074 17712 56.58 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 95.5 Å2 / Biso mean: 42.3522 Å2 / Biso min: 14 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.591→42.17 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5550 0 2 24 5576
Biso mean--39.43 31.27 -
残基数----701
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2094X-RAY DIFFRACTION4.881TORSIONAL
12B2094X-RAY DIFFRACTION4.881TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
2.591-2.64350.5206240.392222510
2.6435-2.7010.3627340.360829613
2.701-2.76380.4589490.335142119
2.7638-2.83290.4109610.327452724
2.8329-2.90950.4071760.326464729
2.9095-2.99510.3392950.287485338
2.9951-3.09180.38091200.2944108347
3.0918-3.20220.32481360.2825121055
3.2022-3.33040.30291510.2651136060
3.3304-3.48190.30481680.2452153268
3.4819-3.66540.25181930.2019176177
3.6654-3.89490.2652140.1893189784
3.8949-4.19540.2442180.165196087
4.1954-4.61710.22932040.1533199087
4.6171-5.28420.20212150.1624193586
5.2842-6.65370.27132300.2105209993
6.6537-42.170.21472170.1837199787

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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