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- PDB-7rte: X-ray structure of wild type RBPJ-L3MBTL3-DNA complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rte
タイトルX-ray structure of wild type RBPJ-L3MBTL3-DNA complex
要素
  • DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*GP*T)-3')
  • DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3')
  • Lethal(3)malignant brain tumor-like protein 3
  • Recombining binding protein suppressor of hairless
キーワードDNA BINDING PROTEIN/DNA / Notch signaling / transcription / RBPJ / CSL / L3MBTL3 / DNA BINDING PROTEIN-DNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


determination of heart left/right asymmetry / regulation of generation of precursor metabolites and energy / blood vessel endothelial cell fate specification / positive regulation of ERBB signaling pathway / club cell differentiation / arterial endothelial cell fate commitment / blood vessel lumenization / regulation of timing of cell differentiation / regulation of reproductive process / methylation-dependent protein binding ...determination of heart left/right asymmetry / regulation of generation of precursor metabolites and energy / blood vessel endothelial cell fate specification / positive regulation of ERBB signaling pathway / club cell differentiation / arterial endothelial cell fate commitment / blood vessel lumenization / regulation of timing of cell differentiation / regulation of reproductive process / methylation-dependent protein binding / positive regulation of ephrin receptor signaling pathway / secondary heart field specification / pulmonary valve development / positive regulation of cell proliferation involved in heart morphogenesis / dorsal aorta morphogenesis / sebaceous gland development / endocardium morphogenesis / regulation of cell adhesion involved in heart morphogenesis / MAML1-RBP-Jkappa- ICN1 complex / aortic valve development / auditory receptor cell fate commitment / NOTCH1 Intracellular Domain Regulates Transcription / RUNX3 regulates NOTCH signaling / positive regulation of transcription of Notch receptor target / Notch-HLH transcription pathway / epithelial to mesenchymal transition involved in endocardial cushion formation / heart induction / granulocyte differentiation / cardiac left ventricle morphogenesis / epidermal cell fate specification / pituitary gland development / regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / endocardium development / atrioventricular canal development / cardiac muscle cell myoblast differentiation / hair follicle maturation / myeloid dendritic cell differentiation / ventricular trabecula myocardium morphogenesis / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / positive regulation of BMP signaling pathway / regulation of epithelial cell proliferation / inflammatory response to antigenic stimulus / negative regulation of ossification / negative regulation of cold-induced thermogenesis / labyrinthine layer blood vessel development / artery morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / heart looping / outflow tract morphogenesis / erythrocyte maturation / somatic stem cell population maintenance / negative regulation of cell differentiation / humoral immune response / macrophage differentiation / hemopoiesis / epithelial to mesenchymal transition / blood vessel remodeling / cell fate commitment / somitogenesis / negative regulation of stem cell proliferation / keratinocyte differentiation / positive regulation of cardiac muscle cell proliferation / Notch signaling pathway / transcription repressor complex / B cell differentiation / epithelial cell proliferation / stem cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / protein-DNA complex / neuron differentiation / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / chromatin organization / heart development / histone binding / regulation of gene expression / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / angiogenesis / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / cell population proliferation / transcription regulator complex / sequence-specific DNA binding / cell differentiation / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / defense response to bacterium / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of DNA-templated transcription / chromatin binding / positive regulation of gene expression / protein-containing complex binding / nucleolus / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain / Suppressor of hairless-like / Beta-trefoil DNA-binding domain / LAG1, DNA binding / TIG domain / LAG1, DNA binding ...Beta-trefoil DNA-binding domain / RBP-J/Cbf11/Cbf12, DNA binding / Beta-trefoil domain superfamily / RBP-J/Cbf11, DNA binding domain superfamily / RBP-Jkappa, IPT domain / Suppressor of hairless-like / Beta-trefoil DNA-binding domain / LAG1, DNA binding / TIG domain / LAG1, DNA binding / Beta-trefoil DNA-binding domain / Zinc finger, C2H2C-type / Zinc finger CCHHC-type profile. / Mbt repeat / MBT repeat profile. / Present in Drosophila Scm, l(3)mbt, and vertebrate SCML2 / mbt repeat / SAM domain (Sterile alpha motif) / p53-like transcription factor, DNA-binding / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
beta-D-xylofuranose / DNA / DNA (> 10) / Recombining binding protein suppressor of hairless / Lethal(3)malignant brain tumor-like protein 3
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Synthetic DNA (人工物)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.06 Å
データ登録者Hall, D.P. / Kovall, R.A. / Yuan, Z.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)5RO1CA178974 米国
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2022
タイトル: The structure, binding and function of a Notch transcription complex involving RBPJ and the epigenetic reader protein L3MBTL3.
著者: Hall, D. / Giaimo, B.D. / Park, S.S. / Hemmer, W. / Friedrich, T. / Ferrante, F. / Bartkuhn, M. / Yuan, Z. / Oswald, F. / Borggrefe, T. / Rual, J.F. / Kovall, R.A.
履歴
登録2021年8月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_entity_src_syn
Item: _entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._entity_src_gen.gene_src_common_name / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_common_name / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific
改定 1.22022年12月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32023年1月18日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*GP*T)-3')
B: DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3')
C: Recombining binding protein suppressor of hairless
D: Lethal(3)malignant brain tumor-like protein 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0429
ポリマ－58,6434
非ポリマー3985
水2,720151
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: isothermal titration calorimetry
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5690 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area25090 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.920, 96.930, 105.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*AP*TP*CP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*GP*GP*T)-3')


分子量: 4519.948 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic DNA (人工物)
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*TP*TP*AP*CP*CP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*GP*A)-3')


分子量: 4658.047 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Synthetic DNA (人工物)

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タンパク質 / タンパク質・ペプチド / 糖 , 3種, 3分子 CD

#3: タンパク質 Recombining binding protein suppressor of hairless / J kappa-recombination signal-binding protein / RBP-J kappa


分子量: 47956.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rbpj, Igkjrb1, Igkrsbp, Rbpsuh / 発現宿主: Escadabiidae (節足動物) / 参照: UniProt: P31266
#4: タンパク質・ペプチド Lethal(3)malignant brain tumor-like protein 3 / H-l(3)mbt-like protein 3 / L(3)mbt-like protein 3 / L3mbt-like 3 / MBT-1


分子量: 1508.779 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96JM7
#6: 糖 ChemComp-XYZ / beta-D-xylofuranose / beta-D-xylose / D-xylose / xylose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 150.130 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 式: C5H10O5
識別子タイププログラム
DXylfbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
b-D-xylofuranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-XylfIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
XylSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 2種, 155分子

#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 151 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.57 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: MES monohydrate PIPES hexamminecobalt(III) chloride HEPES PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97857 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97857 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.056→39.459 Å / Num. obs: 43743 / % possible obs: 99.11 % / 冗長度: 5.6 % / CC1/2: 0.98 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.056→2.1007 Å / Num. unique obs: 2546 / CC1/2: 0.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.19.2_4158: ???)精密化
Aimlessデータスケーリング
MOSFLMデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IAG

3iag


解像度: 2.06→39.45 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.87 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2352 2190 5.01 %
Rwork0.1988 --
obs0.2006 43743 99.11 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.06→39.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3403 609 26 151 4189
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0084181
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9655780
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d22.361770
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055646
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007633
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.06-2.10.31041370.2942546X-RAY DIFFRACTION100
2.1-2.150.29531400.27162592X-RAY DIFFRACTION100
2.15-2.20.28471280.25042605X-RAY DIFFRACTION100
2.2-2.260.27031360.24712573X-RAY DIFFRACTION100
2.26-2.330.29111480.24572585X-RAY DIFFRACTION100
2.33-2.40.36071400.24072578X-RAY DIFFRACTION100
2.4-2.490.24621300.24032586X-RAY DIFFRACTION100
2.49-2.590.28861410.23832593X-RAY DIFFRACTION100
2.59-2.710.26951350.24222628X-RAY DIFFRACTION100
2.71-2.850.32561250.24642601X-RAY DIFFRACTION100
2.85-3.030.30141620.242594X-RAY DIFFRACTION100
3.03-3.260.21351050.21592612X-RAY DIFFRACTION99
3.26-3.590.24221380.20162622X-RAY DIFFRACTION99
3.59-4.110.20121450.1782584X-RAY DIFFRACTION98
4.11-5.180.17161380.14052603X-RAY DIFFRACTION97
5.18-39.450.19631420.15822651X-RAY DIFFRACTION94
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 6.9868 Å / Origin y: -8.8896 Å / Origin z: -18.9099 Å
111213212223313233
T0.3009 Å2-0.0051 Å2-0.0222 Å2-0.2715 Å20.0102 Å2--0.286 Å2
L1.2397 °20.1202 °2-0.5562 °2-0.3669 °20.0084 °2--0.5362 °2
S-0.0641 Å °0.067 Å °0.1126 Å °-0.0097 Å °0.0249 Å °0.0169 Å °0.1059 Å °-0.0877 Å °0 Å °
精密化 TLSグループSelection details: all

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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