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- PDB-7rml: Neisseria meningitidis Methylenetetrahydrofolate reductase in com... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rml
タイトルNeisseria meningitidis Methylenetetrahydrofolate reductase in complex with FAD
要素5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


methylenetetrahydrofolate reductase (NADH) / methylenetetrahydrofolate reductase (NADH) activity / methylenetetrahydrofolate reductase [NAD(P)H] activity / methionine biosynthetic process / tetrahydrofolate interconversion / FAD binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
5,10-methylenetetrahydrofolate reductase / Methylenetetrahydrofolate reductase-like / Methylenetetrahydrofolate reductase / TIM Barrel - #220 / FAD-linked oxidoreductase-like / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Neisseria meningitidis serogroup B (髄膜炎菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Pederick, J.L. / Wegener, K.L. / Salaemae, W. / Bruning, J.B.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2023
タイトル: Biochemical and structural characterization of meningococcal methylenetetrahydrofolate reductase.
著者: Pantong, W. / Pederick, J.L. / Maenpuen, S. / Tinikul, R. / Jayapalan, J.J. / Jovcevski, B. / Wegener, K.L. / Bruning, J.B. / Salaemae, W.
履歴
登録2021年7月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年11月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年5月24日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: citation / citation_author / struct_ncs_dom_lim
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22023年6月14日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.32023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
C: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,1436
ポリマ－101,7863
非ポリマー2,3573
水543
1
B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
C: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子

B: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
C: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子

A: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子

A: 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)208,28512
ポリマ－203,5726
非ポリマー4,7136
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_454-x-1,y,-z-1/21
crystal symmetry operation6_444-x-1/2,-y-1/2,z-1/21
crystal symmetry operation8_445x-1/2,-y-1/2,-z1
Buried area24810 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area61900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)140.444, 146.598, 86.900
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...
21(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...
31(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11TYRTYRGLUGLU(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...AA3 - 63 - 6
12ASNASNFADFAD(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...AA - D2 - 3012
13ASNASNFADFAD(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...AA - D2 - 3012
14ASNASNFADFAD(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...AA - D2 - 3012
15ASNASNFADFAD(chain A and ((resid 3 through 6 and (name N...AA - D2 - 3012
21TYRTYRGLUGLU(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...BB3 - 63 - 6
22TYRTYRPROPRO(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...BB3 - 2923 - 292
23TYRTYRPROPRO(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...BB3 - 2923 - 292
24TYRTYRPROPRO(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...BB3 - 2923 - 292
25TYRTYRPROPRO(chain B and ((resid 3 through 6 and (name N...BB3 - 2923 - 292
31TYRTYRGLUGLU(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...CC3 - 63 - 6
32TYRTYRPROPRO(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...CC3 - 2923 - 292
33TYRTYRPROPRO(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...CC3 - 2923 - 292
34TYRTYRPROPRO(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...CC3 - 2923 - 292
35TYRTYRPROPRO(chain C and ((resid 3 through 6 and (name N...CC3 - 2923 - 292

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要素

#1: タンパク質 5,10-methylenetetrahydrofolate reductase


分子量: 33928.637 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Neisseria meningitidis serogroup B (strain MC58) (髄膜炎菌)
株: MC58 / 遺伝子: metF, NMB0943 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9JZQ3, methylenetetrahydrofolate reductase [NAD(P)H]
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.02 %
結晶化温度: 289.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 10 - 20% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年7月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→44.6 Å / Num. obs: 25042 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 13.6 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.021 / Rrim(I) all: 0.079 / Net I/σ(I): 20.9 / Num. measured all: 339610 / Scaling rejects: 8
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
2.7-2.8313.40.9414433633120.9110.2660.9783100
8.96-44.612.10.02992177610.9990.0080.0370.299.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.16-3549精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5UME

5ume


解像度: 2.7→43.45 Å / SU ML: 0.48 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.278 1255 5.02 %
Rwork0.2344 23742 -
obs0.2366 24997 99.88 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 153.24 Å2 / Biso mean: 82.0208 Å2 / Biso min: 55.18 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.7→43.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6001 0 159 3 6163
Biso mean--88.62 64.66 -
残基数----809
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1947X-RAY DIFFRACTION11.523TORSIONAL
12B1947X-RAY DIFFRACTION11.523TORSIONAL
13C1947X-RAY DIFFRACTION11.523TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 9 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.7-2.810.39051350.318726122747
2.81-2.940.37571250.311626022727
2.94-3.090.35741380.299426072745
3.09-3.280.33981460.297926042750
3.28-3.540.30981180.269926272745
3.54-3.890.28931530.234426102763
3.89-4.460.28251410.211126632804
4.46-5.610.24481460.20826542800
5.61-43.450.24021530.211827632916
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -38.4358 Å / Origin y: -32.0464 Å / Origin z: -3.1064 Å
111213212223313233
T0.708 Å2-0.0382 Å20.0694 Å2-0.7638 Å2-0.0745 Å2--0.6999 Å2
L0.2942 °20.5243 °20.4896 °2-0.5049 °20.0851 °2--0.1103 °2
S0.1062 Å °0.0358 Å °0.0948 Å °0.1941 Å °-0.1682 Å °0.0648 Å °0.1116 Å °0.0058 Å °0.0641 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA2 - 301
2X-RAY DIFFRACTION1allB3 - 292
3X-RAY DIFFRACTION1allB301
4X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 292
5X-RAY DIFFRACTION1allC301
6X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 3

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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