+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7rhk | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Cryo-EM structure of human rod CNGA1/B1 channel in L-cis-Diltiazem-trapped closed state | ||||||||||||
要素 |
| ||||||||||||
キーワード | TRANSPORT PROTEIN / ion channel | ||||||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 olfactory nerve maturation / non-motile cilium membrane / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of smell / photoreceptor cell outer segment organization / protein localization to organelle / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / detection of light stimulus involved in visual perception / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / response to odorant ...olfactory nerve maturation / non-motile cilium membrane / detection of chemical stimulus involved in sensory perception of smell / photoreceptor cell outer segment organization / protein localization to organelle / intracellular cyclic nucleotide activated cation channel complex / detection of light stimulus involved in visual perception / intracellularly cGMP-activated cation channel activity / ion channel modulating, G protein-coupled receptor signaling pathway / response to odorant / VxPx cargo-targeting to cilium / rod photoreceptor outer segment / intracellularly cAMP-activated cation channel activity / Golgi-associated vesicle membrane / photoreceptor cell maintenance / retina homeostasis / sodium channel activity / ciliary membrane / photoreceptor outer segment membrane / sodium ion transport / monoatomic cation transmembrane transport / monoatomic cation transport / phototransduction / membrane depolarization / cGMP binding / ligand-gated monoatomic ion channel activity / photoreceptor outer segment / transmembrane transporter complex / cAMP binding / regulation of cytosolic calcium ion concentration / visual perception / potassium ion transport / Olfactory Signaling Pathway / calcium channel activity / Activation of the phototransduction cascade / terminal bouton / calcium ion transport / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / sensory perception of smell / protein-containing complex binding / positive regulation of gene expression / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||||||||
手法 | 電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Xue, J. / Han, Y. / Jiang, Y. | ||||||||||||
資金援助 | 米国, 3件
| ||||||||||||
引用 | ジャーナル: Neuron / 年: 2022 タイトル: Structural mechanisms of assembly, permeation, gating, and pharmacology of native human rod CNG channel. 著者: Jing Xue / Yan Han / Weizhong Zeng / Youxing Jiang / 要旨: Mammalian cyclic nucleotide-gated (CNG) channels are nonselective cation channels activated by cGMP or cAMP and play essential roles in the signal transduction of the visual and olfactory sensory ...Mammalian cyclic nucleotide-gated (CNG) channels are nonselective cation channels activated by cGMP or cAMP and play essential roles in the signal transduction of the visual and olfactory sensory systems. CNGA1, the principal component of the CNG channel from rod photoreceptors, can by itself form a functional homotetrameric channel and has been used as the model system in the majority of rod CNG studies. However, the native rod CNG functions as a heterotetramer consisting of three A1 and one B1 subunits and exhibits different functional properties than the CNGA1 homomer. Here we present the functional analysis of human rod CNGA1/B1 heterotetramer and its cryo-EM structures in apo, cGMP-bound, cAMP-bound, and L-cis-Diltiazem-blocked states. These structures, with resolution ranging from 2.6 to 3.3 Å, elucidate the structural mechanisms underlying the 3:1 subunit stoichiometry, the asymmetrical gating upon cGMP activation, and the unique pharmacological property of the native rod CNG channel. | ||||||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7rhk.cif.gz | 343 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb7rhk.ent.gz | 267.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7rhk.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7rhk_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 7rhk_full_validation.pdf.gz | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 7rhk_validation.xml.gz | 51.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7rhk_validation.cif.gz | 76.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rh/7rhk ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/rh/7rhk | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
|
---|---|
1 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 64650.434 Da / 分子数: 3 / 断片: UNP residues 144-690 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNGA1, CNCG, CNCG1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P29973 #2: タンパク質 | | 分子量: 91039.305 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 454-1251 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CNGB1, CNCG2, CNCG3L, CNCG4, RCNC2 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q14028 #3: 化合物 | ChemComp-PCG / #4: 化合物 | ChemComp-5H0 / ( | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: 電子顕微鏡法 |
---|---|
EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: 単粒子再構成法 |
-試料調製
構成要素 | 名称: human rod CNGA1/B1 channel in L-cis-Diltiazem-trapped closed state タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT |
---|---|
由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
由来(組換発現) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
緩衝液 | pH: 7.4 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES |
急速凍結 | 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡撮影
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
---|---|
顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD |
撮影 | 電子線照射量: 1 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) |
-解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
CTF補正 | タイプ: PHASE FLIPPING ONLY | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成 | 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 105005 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
|