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- PDB-7rgv: Structure of Caulobacter crescentus Suppressor of copper sensitiv... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7rgv
タイトルStructure of Caulobacter crescentus Suppressor of copper sensitivity protein C
要素Thioredoxin domain-containing protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / thioredoxin-like / ScsC / isomerase / periplasmic
機能・相同性
機能・相同性情報


oxidoreductase activity
類似検索 - 分子機能
Copper resistance protein ScsC, N-terminal / Copper resistance protein ScsC N-terminal domain / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. ...Copper resistance protein ScsC, N-terminal / Copper resistance protein ScsC N-terminal domain / : / DSBA-like thioredoxin domain / DSBA-like thioredoxin domain / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Thioredoxin-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Thioredoxin domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caulobacter vibrioides (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.63 Å
データ登録者Petit, G.A. / Martin, J.L. / Gulbis, J.M.
資金援助 オーストラリア, 1件
組織認可番号国
Australian Research Council (ARC)DP190101613 オーストラリア
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: The suppressor of copper sensitivity protein C from Caulobacter crescentus is a trimeric disulfide isomerase that binds copper(I) with subpicomolar affinity.
著者: Petit, G.A. / Hong, Y. / Djoko, K.Y. / Whitten, A.E. / Furlong, E.J. / McCoy, A.J. / Gulbis, J.M. / Totsika, M. / Martin, J.L. / Halili, M.A.
履歴
登録2021年7月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年3月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Thioredoxin domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,1671
ポリマ－25,1671
非ポリマー00
水543
1
A: Thioredoxin domain-containing protein

A: Thioredoxin domain-containing protein

A: Thioredoxin domain-containing protein


  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS and mass photometry strongly suggest that this protein forms a trimer. Protomers are also organised as trimer in the unit cell (two trimers per unit cell)
  • 75.5 kDa, 3 ポリマー
  • Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,5003
ポリマ－75,5003
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area3380 Å2
ΔGint-34 kcal/mol
Surface area35350 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.948, 113.948, 48.695
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Space group name HallP6c
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin domain-containing protein


分子量: 25166.631 Da / 分子数: 1 / 変異: C2S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Linker and TEV scar not visible in the electron densities hence not modelled
由来: (組換発現) Caulobacter vibrioides (strain ATCC 19089 / CB15) (バクテリア)
株: ATCC 19089 / CB15 / 遺伝子: CC_1879 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): pLysS / 参照: UniProt: Q9A747
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 65 % / 解説: thick hexagonal crystalline rod
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.25
詳細: Protein reduced with DTT and purified in 25 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl. Protein concentrated to 130 mg/ml. 1ul of protein solution mixed with 1ul of crystallant solution: 39% MPD, 200 mM ...詳細: Protein reduced with DTT and purified in 25 mM HEPES pH 7.5, 150 mM NaCl. Protein concentrated to 130 mg/ml. 1ul of protein solution mixed with 1ul of crystallant solution: 39% MPD, 200 mM NaAcetate, 20 mM CaCl2 pH 7.25

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9536 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年2月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9536 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.63→49.34 Å / Num. obs: 10854 / % possible obs: 98.75 % / 冗長度: 12 % / Biso Wilson estimate: 90.52 Å2 / CC1/2: 1 / CC star: 1 / Rmerge(I) obs: 0.052 / Rpim(I) all: 0.016 / Rrim(I) all: 0.054 / Net I/σ(I): 22.51
反射 シェル解像度: 2.63→2.74 Å / 冗長度: 12.3 % / Rmerge(I) obs: 1.46 / Mean I/σ(I) obs: 1.85 / Num. unique obs: 1045 / CC1/2: 0.961 / CC star: 0.99 / Rpim(I) all: 0.431 / Rrim(I) all: 1.52 / % possible all: 94.76

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19_4092精密化
PHENIX1.19_4092精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4VXW res 50-224 chain A

4vxw


解像度: 2.63→49.34 Å / SU ML: 0.3672 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 40.1233
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
詳細: Cycle of automated refinement with Phenix + manual refinemetn with Coot. No real space refinement with Phenix, 2 TLS groups 2-63, 64-223. Secondary structure restraint to keep helices in ...詳細: Cycle of automated refinement with Phenix + manual refinemetn with Coot. No real space refinement with Phenix, 2 TLS groups 2-63, 64-223. Secondary structure restraint to keep helices in place. Structure has very few crystal contact+ large solvent channel and is expected to be dynamic hence the very high B-factors
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2502 1081 10.04 %random selection
Rwork0.2237 9685 --
obs0.2263 10766 98.73 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 122.3 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.63→49.34 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1667 0 0 3 1670
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00231695
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.44632296
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.038268
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0036307
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.2412636
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.63-2.750.41081250.3971158X-RAY DIFFRACTION95.46
2.75-2.90.40181350.33821202X-RAY DIFFRACTION99.04
2.9-3.080.36851350.3591191X-RAY DIFFRACTION98
3.08-3.320.33561310.29121190X-RAY DIFFRACTION98.22
3.32-3.650.28841400.26711222X-RAY DIFFRACTION99.63
3.65-4.180.27271360.23691211X-RAY DIFFRACTION99.63
4.18-5.260.22941430.20731229X-RAY DIFFRACTION100
5.27-49.340.20411360.18111282X-RAY DIFFRACTION99.79
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.028903147780.527579996985-0.954395197410.355851261048-1.078153396893.76341067417-0.04356620937030.0693797800539-0.185915009570.3031826626620.0354836092993-0.02952534536910.117329002643-0.12700331590.1270020054791.3660270706-0.09932556848620.02696602397381.10860138712-0.06016051686411.07140248707-4.2888084030253.8391097822-20.35359095
23.03140701353-0.697213244215-0.1797870535352.49198686240.8815348129348.733179635080.194738315168-0.300045965406-0.03460338256560.339321586411-0.113557340233-0.09831068279070.4721628399870.0360600855654-0.1326023250021.23616635526-0.188964977298-0.07290277610820.77424277110.1363801726221.00934847009-17.974037007141.95638993419.0932395607
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 2 through 63 )2 - 631 - 62
22chain 'A' and (resid 64 through 223 )64 - 22363 - 222

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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