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- PDB-7ra7: Crystal structure of rabbit anti-HIV Fab 11A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ra7
タイトルCrystal structure of rabbit anti-HIV Fab 11A
要素
  • 11A Fab heavy chain
  • 11A Fab light chain
キーワードIMMUNE SYSTEM / antibody antigen neutralizing antibody HIV
機能・相同性Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
機能・相同性情報
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Oyen, D. / Wilson, I.A.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI144462 米国
Bill & Melinda Gates FoundationOPP1196345 米国
引用
ジャーナル: To Be Published
タイトル: Limited breadth of anti-HIV Env glycan hole antibodies is further hindered by strain-specific peptide interactions
著者: Ozorowski, G. / Cottrell, C.A. / Oyen, D. / de Val, N. / Copps, J. / Scaring, N. / Polveroni, T.M. / Wilson, I.A. / Ward, A.B.
#1: ジャーナル: Immunity / 年: 2018
タイトル: Electron-Microscopy-Based Epitope Mapping Defines Specificities of Polyclonal Antibodies Elicited during HIV-1 BG505 Envelope Trimer Immunization.
著者: Matteo Bianchi / Hannah L Turner / Bartek Nogal / Christopher A Cottrell / David Oyen / Matthias Pauthner / Raiza Bastidas / Rebecca Nedellec / Laura E McCoy / Ian A Wilson / Dennis R Burton ...著者: Matteo Bianchi / Hannah L Turner / Bartek Nogal / Christopher A Cottrell / David Oyen / Matthias Pauthner / Raiza Bastidas / Rebecca Nedellec / Laura E McCoy / Ian A Wilson / Dennis R Burton / Andrew B Ward / Lars Hangartner /
要旨: Characterizing polyclonal antibody responses via currently available methods is inherently complex and difficult. Mapping epitopes in an immune response is typically incomplete, which creates a ...Characterizing polyclonal antibody responses via currently available methods is inherently complex and difficult. Mapping epitopes in an immune response is typically incomplete, which creates a barrier to fully understanding the humoral response to antigens and hinders rational vaccine design efforts. Here, we describe a method of characterizing polyclonal responses by using electron microscopy, and we applied this method to the immunization of rabbits with an HIV-1 envelope glycoprotein vaccine candidate, BG505 SOSIP.664. We detected known epitopes within the polyclonal sera and revealed how antibody responses evolved during the prime-boosting strategy to ultimately result in a neutralizing antibody response. We uncovered previously unidentified epitopes, including an epitope proximal to one recognized by human broadly neutralizing antibodies as well as potentially distracting non-neutralizing epitopes. Our method provides an efficient and semiquantitative map of epitopes that are targeted in a polyclonal antibody response and should be of widespread utility in vaccine and infection studies.
#2: ジャーナル: Cell Rep / 年: 2016
タイトル: Holes in the Glycan Shield of the Native HIV Envelope Are a Target of Trimer-Elicited Neutralizing Antibodies.
著者: Laura E McCoy / Marit J van Gils / Gabriel Ozorowski / Terrence Messmer / Bryan Briney / James E Voss / Daniel W Kulp / Matthew S Macauley / Devin Sok / Matthias Pauthner / Sergey Menis / ...著者: Laura E McCoy / Marit J van Gils / Gabriel Ozorowski / Terrence Messmer / Bryan Briney / James E Voss / Daniel W Kulp / Matthew S Macauley / Devin Sok / Matthias Pauthner / Sergey Menis / Christopher A Cottrell / Jonathan L Torres / Jessica Hsueh / William R Schief / Ian A Wilson / Andrew B Ward / Rogier W Sanders / Dennis R Burton /
要旨: A major advance in the search for an HIV vaccine has been the development of a near-native Envelope trimer (BG505 SOSIP.664) that can induce robust autologous Tier 2 neutralization. Here, potently ...A major advance in the search for an HIV vaccine has been the development of a near-native Envelope trimer (BG505 SOSIP.664) that can induce robust autologous Tier 2 neutralization. Here, potently neutralizing monoclonal antibodies (nAbs) from rabbits immunized with BG505 SOSIP.664 are shown to recognize an immunodominant region of gp120 centered on residue 241. Residue 241 occupies a hole in the glycan defenses of the BG505 isolate, with fewer than 3% of global isolates lacking a glycan site at this position. However, at least one conserved glycan site is missing in 89% of viruses, suggesting the presence of glycan holes in most HIV isolates. Serum evidence is consistent with targeting of holes in natural infection. The immunogenic nature of breaches in the glycan shield has been under-appreciated in previous attempts to understand autologous neutralizing antibody responses and has important potential consequences for HIV vaccine design.
履歴
登録2021年6月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02022年7月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月17日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / citation_author
改定 1.22024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: 11A Fab heavy chain
L: 11A Fab light chain
A: 11A Fab heavy chain
B: 11A Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)94,3219
ポリマ－93,6984
非ポリマー6235
水6,738374
1
H: 11A Fab heavy chain
L: 11A Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,9453
ポリマ－46,8492
非ポリマー961
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3840 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area18430 Å2
手法PISA
2
A: 11A Fab heavy chain
B: 11A Fab light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3766
ポリマ－46,8492
非ポリマー5264
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4670 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area18530 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.359, 73.877, 86.446
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.820, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Space group name HallP2yb
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y+1/2,-z

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要素

#1: 抗体 11A Fab heavy chain


分子量: 24072.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#2: 抗体 11A Fab light chain


分子量: 22777.102 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 細胞株 (発現宿主): HEK293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-1PE / PENTAETHYLENE GLYCOL / PEG400 / ペンタエチレングリコ-ル


分子量: 238.278 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H22O6 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 374 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.95 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: 0.1M sodium acetate, 0.2M lithium sulfate, 30% PEG8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1.03315 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年10月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.03315 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→45.9 Å / Num. obs: 44732 / % possible obs: 98.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 38.17 Å2 / CC1/2: 0.86 / Rmerge(I) obs: 0.185 / Rpim(I) all: 0.078 / Rrim(I) all: 0.201 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.2→2.24 Å / 冗長度: 5.2 % / Rmerge(I) obs: 1.2 / Mean I/σ(I) obs: 1 / Num. unique obs: 2195 / CC1/2: 0.56 / Rpim(I) all: 0.55 / Rrim(I) all: 1.3 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: homology model

解像度: 2.2→45.9 Å / SU ML: 0.323 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 29.2954
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2513 2241 5.04 %
Rwork0.2149 42193 -
obs0.2168 44434 97.35 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 41.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→45.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6319 0 36 374 6729
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00216499
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.56198910
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04361055
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00331134
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.92242215
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2-2.240.35711170.37232335X-RAY DIFFRACTION85.7
2.24-2.30.3861300.3342625X-RAY DIFFRACTION97.45
2.3-2.350.32641490.31792600X-RAY DIFFRACTION97.9
2.35-2.420.34321380.29052638X-RAY DIFFRACTION97.71
2.42-2.490.33521220.27352673X-RAY DIFFRACTION97.83
2.49-2.570.3381220.28032645X-RAY DIFFRACTION97.77
2.57-2.660.33061510.29332619X-RAY DIFFRACTION98.12
2.66-2.770.32261520.28382662X-RAY DIFFRACTION98.32
2.77-2.890.30581380.262646X-RAY DIFFRACTION98.37
2.89-3.050.3131400.24742671X-RAY DIFFRACTION98.8
3.05-3.240.3031550.23962657X-RAY DIFFRACTION98.6
3.24-3.490.27661370.22012684X-RAY DIFFRACTION98.91
3.49-3.840.22651380.17762694X-RAY DIFFRACTION98.99
3.84-4.390.17711520.1552687X-RAY DIFFRACTION99.09
4.39-5.530.16351660.13932679X-RAY DIFFRACTION98.65
5.53-45.90.2051340.18122678X-RAY DIFFRACTION95.52

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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