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- PDB-7r85: Structure of mouse Bai1 (ADGRB1) TSR3 domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r85
タイトルStructure of mouse Bai1 (ADGRB1) TSR3 domain
要素Vasculostatin-120
キーワードCELL ADHESION / adhesion GPCR / O-linked glycosylation / C-mannosylation / thrombospondin type 1 repeat (TSR) domain
機能・相同性
機能・相同性情報


engulfment of apoptotic cell / phagocytosis, recognition / positive regulation of synapse assembly / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of myoblast fusion / phagocytosis, engulfment / muscle organ development / phosphatidylserine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / phagocytic cup ...engulfment of apoptotic cell / phagocytosis, recognition / positive regulation of synapse assembly / negative regulation of endothelial cell migration / positive regulation of myoblast fusion / phagocytosis, engulfment / muscle organ development / phosphatidylserine binding / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / phagocytic cup / negative regulation of protein ubiquitination / negative regulation of angiogenesis / PDZ domain binding / lipopolysaccharide binding / G protein-coupled receptor activity / negative regulation of protein catabolic process / regulation of synaptic plasticity / transmembrane signaling receptor activity / nervous system development / defense response to Gram-negative bacterium / dendritic spine / cell surface receptor signaling pathway / postsynaptic density / innate immune response / focal adhesion / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular space / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. ...GPCR, family 2, brain-specific angiogenesis inhibitor / Adhesion G protein-coupled receptor B, N-terminal domain / Adhesion GPCR B N-terminal region / GAIN domain, N-terminal / GPCR-Autoproteolysis INducing (GAIN) domain / GAIN domain superfamily / GPCR proteolysis site, GPS, motif / : / GPS motif / GAIN-B domain profile. / G-protein-coupled receptor proteolytic site domain / Thrombospondin type 1 domain / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat superfamily / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat profile. / Thrombospondin type 1 repeats / Thrombospondin type-1 (TSP1) repeat / GPCR, family 2, extracellular hormone receptor domain / G-protein coupled receptors family 2 profile 1. / Domain present in hormone receptors / Hormone receptor domain / GPCR family 2, extracellular hormone receptor domain superfamily / GPCR, family 2, secretin-like / 7 transmembrane receptor (Secretin family) / GPCR, family 2-like / G-protein coupled receptors family 2 profile 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
alpha-D-mannopyranose / Adhesion G protein-coupled receptor B1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Miao, Y. / Jude, K.M. / Garcia, K.C.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2021
タイトル: RTN4/NoGo-receptor binding to BAI adhesion-GPCRs regulates neuronal development.
著者: Wang, J. / Miao, Y. / Wicklein, R. / Sun, Z. / Wang, J. / Jude, K.M. / Fernandes, R.A. / Merrill, S.A. / Wernig, M. / Garcia, K.C. / Sudhof, T.C.
履歴
登録2021年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02021年11月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年5月25日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vasculostatin-120
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,7674
ポリマ－6,0811
非ポリマー6873
水77543
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)43.915, 43.915, 64.312
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number93
Space group name H-MP4222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-318-

HOH

21A-328-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Vasculostatin-120 / Vstat120


分子量: 6080.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Adgrb1, Bai1 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 株 (発現宿主): h / 参照: UniProt: Q3UHD1
#2: 多糖 beta-D-glucopyranose-(1-3)-alpha-L-fucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 326.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpb1-3LFucpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1221m-1a_1-5][a2122h-1b_1-5]/1-2/a3-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][L-1-deoxy-Fucp]{[(3+1)][b-D-Glcp]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 糖 ChemComp-MAN / alpha-D-mannopyranose / alpha-D-mannose / D-mannose / mannose / α-D-マンノピラノ-ス


タイプ: D-saccharide, alpha linking / 分子量: 180.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H12O6
識別子タイププログラム
DManpaCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
a-D-mannopyranoseCOMMON NAMEGMML 1.0
a-D-ManpIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
ManSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.76 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 1 M succinic acid, 0.1 M HEPES, pH 7.0 and 1% PEG 2000 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.97946 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年4月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97946 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→43.92 Å / Num. obs: 11734 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 12.1 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Rpim(I) all: 0.019 / Rrim(I) all: 0.063 / Net I/σ(I): 15 / Num. measured all: 142182 / Scaling rejects: 44
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / % possible all: 99.4

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs
1.45-1.4710.93.88161945700.671.2214.0750.6
7.94-43.9290.0439171020.9990.0160.04637.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
Aimless0.7.4データスケーリング
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: complex structure of BAI1-RTN4R

解像度: 1.45→43.915 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.36 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.211 1171 10.02 %
Rwork0.1785 10517 -
obs0.1817 11688 99.51 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 107.8 Å2 / Biso mean: 43.3293 Å2 / Biso min: 24.3 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→43.915 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数352 0 43 43 438
Biso mean--53.47 47.85 -
残基数----44
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.45-1.5160.36641420.3147127298
1.516-1.59590.25781410.2206126299
1.5959-1.69590.24331440.18411295100
1.6959-1.82680.23791440.16161294100
1.8268-2.01070.19341450.13171304100
2.0107-2.30160.1851460.14531320100
2.3016-2.89970.22361490.18971335100
2.8997-43.9150.20561600.1843143599

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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