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- PDB-7r5q: Escherichia coli type II Asparaginase N24S mutant in complex with GLU -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r5q
タイトルEscherichia coli type II Asparaginase N24S mutant in complex with GLU
要素L-asparaginase 2
キーワードANTITUMOR PROTEIN / 3.5.1.1 / Asparaginase / EcAII / hydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


L-asparagine catabolic process / asparaginase / asparaginase activity / outer membrane-bounded periplasmic space / protein homotetramerization / periplasmic space / protein-containing complex / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like ...L-asparaginase, type II / Asparaginase/glutaminase, active site 1 / Asparaginase / glutaminase active site signature 1. / L-asparaginase, C-terminal / Asparaginase/glutaminase, active site 2 / Asparaginase/glutaminase, C-terminal / Glutaminase/Asparaginase C-terminal domain / Asparaginase / glutaminase active site signature 2. / Asparaginase / Asparaginase/glutaminase-like / L-asparaginase, N-terminal / Asparaginase/glutaminase-like superfamily / L-asparaginase, N-terminal domain superfamily / Asparaginase, N-terminal / Asparaginase / glutaminase domain profile.
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / L-asparaginase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Maggi, M. / Scotti, C.
資金援助 イタリア, 1件
組織認可番号国
Italian Ministry of EducationDepartment of Excellence イタリア
引用
ジャーナル: Int J Mol Sci / 年: 2022
タイトル: Structural Aspects of E. coli Type II Asparaginase in Complex with Its Secondary Product L-Glutamate.
著者: Maggi, M. / Scotti, C.
#1: ジャーナル: Sci Rep / 年: 2017
タイトル: A protease-resistant Escherichia coli asparaginase with outstanding stability and enhanced anti-leukaemic activity in vitro.
著者: Maggi, M. / Mittelman, S.D. / Parmentier, J.H. / Colombo, G. / Meli, M. / Whitmire, J.M. / Merrell, D.S. / Whitelegge, J. / Scotti, C.
履歴
登録2022年2月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: L-asparaginase 2
B: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3038
ポリマ－141,7154
非ポリマー5894
水9,350519
1
A: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

A: L-asparaginase 2
C: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3038
ポリマ－141,7154
非ポリマー5894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area14730 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area38900 Å2
手法PISA
2
B: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子

B: L-asparaginase 2
D: L-asparaginase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)142,3038
ポリマ－141,7154
非ポリマー5894
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_656-x+1,y,-z+11
Buried area14540 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area38590 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)151.029, 61.946, 142.564
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 118.310, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: -x,y,-z
#3: x+1/2,y+1/2,z
#4: -x+1/2,y+1/2,-z
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-641-

HOH

21B-552-

HOH

31C-639-

HOH

41D-550-

HOH

-
要素

#1: タンパク質
L-asparaginase 2 / L-asparaginase II / L-ASNase II / L-asparagine amidohydrolase II


分子量: 35428.660 Da / 分子数: 4 / 変異: N24S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: ansB, b2957, JW2924 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): ansA-/ansB- / 参照: UniProt: P00805, asparaginase
#2: 化合物
ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 519 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.07 Å3/Da / 溶媒含有率: 40.62 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: HEPES pH 8.0, PEG 8000 7.5%, ETHYLENE GLYCOL 6%

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS3 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月14日 / 詳細: VERTICAL CRL
放射モノクロメーター: C(110) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.57→47.81 Å / Num. obs: 161081 / % possible obs: 99.1 % / 冗長度: 3 % / Biso Wilson estimate: 32.66 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.066 / Rpim(I) all: 0.046 / Rrim(I) all: 0.081 / Net I/σ(I): 7.8 / Num. measured all: 477220 / Scaling rejects: 1198
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.57-1.592.92.9252134674720.1322.0853.6080.492.9
8.59-47.8130.026303410150.9970.0180.03135.596.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
XDS1データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER2.7.16位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ECA

3eca


解像度: 1.9→47.81 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1976 1138 1.25 %
Rwork0.17 89680 -
obs0.1704 90818 99.05 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 113.47 Å2 / Biso mean: 47.4111 Å2 / Biso min: 18.91 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→47.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9114 0 60 519 9693
Biso mean--57.7 40.67 -
残基数----1226
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 8

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.990.29281430.2588111661130999
1.99-2.090.24721440.2127111531129799
2.09-2.220.2311440.19061124711391100
2.22-2.390.22731450.1865111991134499
2.39-2.630.21261390.1741111661130599
2.63-3.020.22471330.1798112591139299
3.02-3.80.19021470.1626111931134099
3.8-47.810.16151430.1482112971144097
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 21.384 Å / Origin y: 31.5296 Å / Origin z: 29.0346 Å
111213212223313233
T0.2502 Å2-0.0144 Å20.0014 Å2-0.2184 Å2-0.0043 Å2--0.2159 Å2
L0.111 °2-0.1846 °20.1787 °2-0.0026 °2-0.1283 °2--0.269 °2
S-0.0091 Å °-0.0161 Å °0.0497 Å °0.0187 Å °0.0182 Å °0.0306 Å °0.042 Å °-0.0236 Å °0.0016 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA1 - 326
2X-RAY DIFFRACTION1allA327
3X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 326
4X-RAY DIFFRACTION1allB327
5X-RAY DIFFRACTION1allC1 - 326
6X-RAY DIFFRACTION1allC327
7X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 326
8X-RAY DIFFRACTION1allD327
9X-RAY DIFFRACTION1allS1 - 543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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