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- PDB-7r3y: The crystal structure of the V426L variant of Pol2CORE in complex... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7r3y | ||||||
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Title | The crystal structure of the V426L variant of Pol2CORE in complex with DNA and an incoming nucleotide | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | DNA BINDING PROTEIN / protein-DNA complex | ||||||
Function / homology | 2'-DEOXYADENOSINE 5'-TRIPHOSPHATE / DNA / DNA (> 10) / : ![]() | ||||||
Biological species | ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Barbari, S.R. / Beach, A.K. / Markgren, J.G. / Parkash, V. / Johansson, E. / Shcherbakova, P.V. | ||||||
Funding support | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() Title: Enhanced polymerase activity permits efficient synthesis by cancer-associated DNA polymerase ε variants at low dNTP levels. Authors: Barbari, S.R. / Beach, A.K. / Markgren, J.G. / Parkash, V. / Moore, E.A. / Johansson, E. / Shcherbakova, P.V. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 976.1 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 801.5 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.3 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 81.6 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 109.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7r3xC ![]() 4m8oS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Components
-Protein , 1 types, 2 molecules AB
#1: Protein | Mass: 136725.188 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Catalytic subunit of DNA Pol Epsilon / Mutation: V426L Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Gene: PACBIOSEQ_LOCUS4978 / Plasmid: pET 28a / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: A0A7I9C3S1, DNA-directed DNA polymerase |
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-DNA chain , 3 types, 4 molecules PCTD
#2: DNA chain | Mass: 3293.174 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: DNA primer / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #3: DNA chain | | Mass: 4905.177 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: DNA Template / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) #4: DNA chain | | Mass: 4889.177 Da / Num. of mol.: 1 / Fragment: DNA Template / Source method: obtained synthetically / Source: (synth.) synthetic construct (others) |
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-Non-polymers , 3 types, 19 molecules ![](data/chem/img/DTP.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/CA.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | #6: Chemical | ChemComp-CA / #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.65 Å3/Da / Density % sol: 53.55 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: 50mM MES pH6.5, PEG20K,2.5% glycerol, 150mM Sodium Actetate |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 4, 2017 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: Si (111), double crystal monochromator / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.97918 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 2.6→47.84 Å / Num. obs: 96815 / % possible obs: 99.5 % / Redundancy: 3.409 % / Biso Wilson estimate: 80.264 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Rrim(I) all: 0.089 / Χ2: 1.036 / Net I/σ(I): 9.21 / Num. measured all: 330071 / Scaling rejects: 72 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
---|
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: pdbid 4m8o Resolution: 2.6→47.84 Å / SU ML: 0.44 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / Phase error: 35.37 / Stereochemistry target values: ML / Details: TLS refinement using Phenix.Refine
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 237.35 Å2 / Biso mean: 98.4605 Å2 / Biso min: 44.97 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.6→47.84 Å
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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