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- PDB-7r2w: Mutant S-adenosylmethionine synthetase from E.coli complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7r2w
タイトルMutant S-adenosylmethionine synthetase from E.coli complexed with AMPPNP and methionine
要素S-adenosylmethionine synthase
キーワードTRANSFERASE / Dihedral D2 symmetry / homotetramer A4 symmetry / isologous interfaces 2 / S-adenosylmethionine synthetase
機能・相同性
機能・相同性情報


methionine adenosyltransferase / methionine adenosyltransferase activity / S-adenosylmethionine biosynthetic process / one-carbon metabolic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
S-adenosylmethionine synthetase / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal / S-adenosylmethionine synthetase, conserved site / S-adenosylmethionine synthetase superfamily / S-adenosylmethionine synthetase, N-terminal domain / S-adenosylmethionine synthetase, central domain / S-adenosylmethionine synthetase, C-terminal domain / S-adenosylmethionine synthase signature 1. / S-adenosylmethionine synthase signature 2.
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / : / S-adenosylmethionine synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.6 Å
データ登録者Shahar, A. / Kleiner, D. / Bershtein, S. / Zarivach, R.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
United States - Israel Binational Science Foundation (BSF)2020640 米国
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2022
タイトル: Evolution of homo-oligomerization of methionine S-adenosyltransferases is replete with structure-function constrains.
著者: Kleiner, D. / Shapiro Tuchman, Z. / Shmulevich, F. / Shahar, A. / Zarivach, R. / Kosloff, M. / Bershtein, S.
履歴
登録2022年2月6日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-adenosylmethionine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,4205
ポリマ－42,8261
非ポリマー5944
水3,333185
1
A: S-adenosylmethionine synthase
ヘテロ分子

A: S-adenosylmethionine synthase
ヘテロ分子

A: S-adenosylmethionine synthase
ヘテロ分子

A: S-adenosylmethionine synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)173,68120
ポリマ－171,3064
非ポリマー2,37616
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_445-x-1,-y-1,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
crystal symmetry operation8_445-y-1,-x-1,-z1
Buried area19820 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area48260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.611, 86.611, 90.982
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-564-

HOH

21A-666-

HOH

31A-676-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 S-adenosylmethionine synthase / AdoMet synthase / MAT / Methionine adenosyltransferase


分子量: 42826.387 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: metK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C3SV92, methionine adenosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / AMP-PNP


分子量: 506.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.25 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.2M L-Proline 0.1M Hepes pH 7.56 14% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97626 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97626 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.6→62.73 Å / Num. obs: 46194 / % possible obs: 99.96 % / 冗長度: 45.8 % / Biso Wilson estimate: 31.66 Å2 / CC1/2: 1 / Rrim(I) all: 0.083 / Net I/σ(I): 26.2
反射 シェル解像度: 1.6→1.658 Å / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / Num. unique obs: 4536 / CC1/2: 0.4 / Rrim(I) all: 4.035

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1P7L

1p7l


解像度: 1.6→62.73 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.973 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.961 / SU B: 5.327 / SU ML: 0.085 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.093 / ESU R Free: 0.095 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2196 2366 5.1 %RANDOM
Rwork0.18193 ---
obs0.18391 43830 99.97 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 36.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.17 Å2-0 Å20 Å2
2--0.17 Å20 Å2
3----0.34 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 1.6→62.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2895 0 34 185 3114
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.0132993
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0172802
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0131.6474065
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5121.586467
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.1795375
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.32122.617149
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.19815497
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.1551517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.2398
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0120.023382
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02655
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.1343.021500
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other2.1313.0191499
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.964.5211872
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other2.964.5241873
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.0843.4451490
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other3.0843.4451490
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other4.6525.0312192
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined6.23636.0243246
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other6.24335.7863221
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.6→1.642 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.313 181 -
Rwork0.337 3159 -
obs--99.61 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -30.5058 Å / Origin y: -17.9372 Å / Origin z: -8.3582 Å
111213212223313233
T0.0191 Å20.002 Å2-0.0025 Å2-0.0254 Å20.0176 Å2--0.0148 Å2
L0.5286 °20.238 °20.03 °2-0.6309 °20.0206 °2--0.6338 °2
S-0.0437 Å °0.09 Å °0.0795 Å °-0.0217 Å °0.0455 Å °0.0623 Å °-0.069 Å °0.0034 Å °-0.0017 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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