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- PDB-7qxz: X-ray structure of furin in complex with the dichlorophenylpyridi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qxz
タイトルX-ray structure of furin in complex with the dichlorophenylpyridine-based inhibitor 5
要素Furin
キーワードHYDROLASE / proprotein convertase / inhibitor / SARS-CoV-2 / protease / complex / furin
機能・相同性
機能・相同性情報


furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / peptide biosynthetic process ...furin / nerve growth factor production / dibasic protein processing / plasma lipoprotein particle remodeling / NGF processing / Assembly of active LPL and LIPC lipase complexes / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / signal peptide processing / regulation of cholesterol transport / peptide biosynthetic process / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / cytokine precursor processing / Pre-NOTCH Processing in Golgi / secretion by cell / Synthesis and processing of ENV and VPU / Formation of the cornified envelope / nerve growth factor binding / Signaling by PDGF / trans-Golgi network transport vesicle / Elastic fibre formation / blastocyst formation / Signaling by NODAL / heparan sulfate binding / regulation of endopeptidase activity / positive regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / zymogen activation / peptide hormone processing / CD163 mediating an anti-inflammatory response / regulation of protein catabolic process / Activation of Matrix Metalloproteinases / Maturation of hRSV A proteins / TGF-beta receptor signaling activates SMADs / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / Uptake and function of anthrax toxins / protein maturation / Collagen degradation / collagen catabolic process / extracellular matrix disassembly / regulation of signal transduction / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / negative regulation of inflammatory response to antigenic stimulus / viral life cycle / serine-type peptidase activity / extracellular matrix organization / transforming growth factor beta receptor signaling pathway / peptide binding / SMAD2/SMAD3:SMAD4 heterotrimer regulates transcription / serine-type endopeptidase inhibitor activity / trans-Golgi network / protein processing / Golgi lumen / peptidase activity / heparin binding / viral translation / endopeptidase activity / protease binding / amyloid fibril formation / Induction of Cell-Cell Fusion / Potential therapeutics for SARS / Attachment and Entry / positive regulation of viral entry into host cell / viral protein processing / endosome membrane / membrane raft / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / serine-type endopeptidase activity / cell surface / endoplasmic reticulum / extracellular exosome / extracellular region / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. ...Peptidase S8, pro-domain / Peptidase S8, pro-domain superfamily / Peptidase S8 pro-domain / Kexin/furin catalytic domain / P domain / Proprotein convertase P-domain / P/Homo B domain profile. / Peptidase S8, subtilisin, His-active site / Serine proteases, subtilase family, histidine active site. / Serine proteases, subtilase family, aspartic acid active site. / Peptidase S8, subtilisin, Asp-active site / Serine proteases, subtilase family, serine active site. / Peptidase S8, subtilisin, Ser-active site / Serine proteases, subtilase domain profile. / Peptidase S8, subtilisin-related / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Peptidase S8/S53 domain superfamily / Subtilase family / Peptidase S8/S53 domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Galactose-binding-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Dahms, S.O. / Brandstetter, H. / Pautsch, A.
資金援助 オーストリア, 1件
組織認可番号国
Austrian Science FundM 2730 オーストリア
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2022
タイトル: Dichlorophenylpyridine-Based Molecules Inhibit Furin through an Induced-Fit Mechanism.
著者: Dahms, S.O. / Schnapp, G. / Winter, M. / Buttner, F.H. / Schleputz, M. / Gnamm, C. / Pautsch, A. / Brandstetter, H.
履歴
登録2022年1月27日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年4月20日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22022年4月27日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Furin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,8898
ポリマ－52,1121
非ポリマー7777
水10,233568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area530 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area17630 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)132.818, 132.818, 155.705
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number179
Space group name H-MP6522

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Furin / Dibasic-processing enzyme / Paired basic amino acid residue-cleaving enzyme / PACE


分子量: 52112.312 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: FURIN, FUR, PACE, PCSK3 / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P09958, furin

-
非ポリマー , 5種, 575分子

#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-I0M / 2-[(3S)-1-[[2-[3,5-bis(chloranyl)phenyl]-6-[2-(4-methylpiperazin-4-ium-1-yl)pyrimidin-5-yl]oxy-pyridin-4-yl]methyl]pyrrolidin-1-ium-3-yl]oxyethanoic acid


分子量: 575.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H32Cl2N6O4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 568 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.66 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: CRYSTALLIZATION SOLUTION: 100mM MES, 200mM K/NAH2PO4, PH 5.5, 2 M NACL; RESERVOIR SOLUTION: 3.0-3.2M NACL

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データ収集

回折平均測定温度: 293.15 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 0.999909 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年12月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.999909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→92.517 Å / Num. obs: 43879 / % possible obs: 58.3 % / 冗長度: 38.6 % / Biso Wilson estimate: 24.68 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.346 / Rsym value: 0.346 / Net I/σ(I): 13.3
反射 シェル解像度: 1.8→2.053 Å / 冗長度: 31.2 % / Rmerge(I) obs: 2.66 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 2194 / Rsym value: 2.66 / % possible all: 9.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.11.8 (3-FEB-2022)精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSVERSION Jan 31, 2020データ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
BUSTER2.11.7 (18-SEP-2020)位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5jxg

5jxg


解像度: 1.8→34.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.923 / SU R Cruickshank DPI: 0.226 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.176 / SU Rfree Blow DPI: 0.155 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.146
詳細: HYDROGENS WERE FULLY REFINED WITH ZERO OCCUPANCY AT NUCLEAR POSITION. REFINEMENT NOTES. NUMBER OF REFINEMENT NOTES : 1 NOTE 1 : IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2173 2151 4.9 %RANDOM
Rwork0.1815 ---
obs0.1833 43866 58.3 %-
原子変位パラメータBiso max: 102.48 Å2 / Biso mean: 27.27 Å2 / Biso min: 9.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6958 Å20 Å20 Å2
2--0.6958 Å20 Å2
3----1.3916 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.26 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.8→34.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3608 0 45 568 4221
Biso mean--28.38 40.85 -
残基数----473
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2187SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1255HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3802HARMONIC10
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion494SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact6330SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d7317HARMONIC20.008
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg13167HARMONIC21.01
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.67
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion14.88
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.96 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 51
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3226 47 5.35 %
Rwork0.27 831 -
all0.2728 878 -
obs--5.21 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 35.5153 Å / Origin y: -37.9794 Å / Origin z: 0.5036 Å
111213212223313233
T-0.0317 Å2-0.0212 Å20.005 Å2-0.0137 Å2-0.0034 Å2---0.0621 Å2
L0.1373 °2-0.0221 °2-0.021 °2-0.3331 °20.0613 °2--0.8178 °2
S-0.0002 Å °0.0041 Å °-0.0135 Å °-0.037 Å °-0.0058 Å °0.0204 Å °0.0091 Å °-0.0517 Å °0.006 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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