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- PDB-7qwj: Crystal structure of Glc7 phosphatase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qwj
タイトルCrystal structure of Glc7 phosphatase
要素Serine/threonine-protein phosphatase PP1-2
キーワードTRANSLATION / phosphatase / translation initiation / stress response
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of cell budding / regulation of protein localization to cell division site involved in cytokinesis / mating projection base / cellular bud neck septin collar / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of cellular response to glucose starvation / : / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis ...regulation of cell budding / regulation of protein localization to cell division site involved in cytokinesis / mating projection base / cellular bud neck septin collar / positive regulation of mitotic actomyosin contractile ring assembly / regulation of cellular response to glucose starvation / : / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / termination of RNA polymerase II transcription, poly(A)-coupled / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / protein phosphatase type 1 complex / ascospore formation / cellular bud site selection / positive regulation of exit from mitosis / regulation of glycogen metabolic process / regulation of glycogen biosynthetic process / incipient cellular bud site / mRNA cleavage and polyadenylation specificity factor complex / intracellular monoatomic ion homeostasis / negative regulation of actin filament polymerization / cellular bud neck / DNA replication checkpoint signaling / protein localization to kinetochore / spindle pole body / protein serine/threonine phosphatase activity / glycogen metabolic process / cell division site / myosin phosphatase activity / protein-serine/threonine phosphatase / mitotic spindle assembly checkpoint signaling / replication fork processing / response to unfolded protein / chromosome organization / regulation of mitotic cell cycle / telomere maintenance / DNA damage checkpoint signaling / meiotic cell cycle / chromosome segregation / kinetochore / mRNA processing / regulation of cell shape / response to heat / regulation of cell cycle / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleus / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Serine-threonine protein phosphatase, N-terminal / Serine-threonine protein phosphatase N-terminal domain / Serine/threonine specific protein phosphatases signature. / Protein phosphatase 2A homologues, catalytic domain. / Serine/threonine-specific protein phosphatase/bis(5-nucleosyl)-tetraphosphatase / Calcineurin-like phosphoesterase domain, ApaH type / Calcineurin-like phosphoesterase / Metallo-dependent phosphatase-like
類似検索 - ドメイン・相同性
: / PHOSPHATE ION / Serine/threonine-protein phosphatase PP1-2
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.65 Å
データ登録者Malhotra, K. / Carminati, M. / Bertolotti, A. / Bellini, D.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
Wellcome Trust206367/Z/17/Z 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Crystal structure of Glc7 phosphatase
著者: Bellini, D. / Malhotra, K. / Carminati, M. / Bertolotti, A.
履歴
登録2022年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年2月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine/threonine-protein phosphatase PP1-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,1814
ポリマ－35,9761
非ポリマー2053
水1,51384
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area510 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area12960 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.284, 83.294, 96.532
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein phosphatase PP1-2


分子量: 35976.227 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
株: ATCC 204508 / S288c / 遺伝子: GLC7, CID1, DIS2, YER133W / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P32598, protein-serine/threonine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 84 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.14 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.43 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 20% PEG 4,000, 200 mM MgCl2 and 100 mM TrisHCl pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.65→63.063 Å / Num. obs: 22215 / % possible obs: 94.2 % / 冗長度: 12.9 % / CC1/2: 1 / Rmerge(I) obs: 0.071 / Rpim(I) all: 0.02 / Rrim(I) all: 0.074 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.65→1.879 Å / Rmerge(I) obs: 1.034 / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Num. unique obs: 1112 / CC1/2: 0.741 / Rpim(I) all: 0.357 / Rrim(I) all: 0.939

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.17.1_3660精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4MOV

4mov


解像度: 1.65→48.27 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 35.41 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2665 1127 5.07 %
Rwork0.2193 21084 -
obs0.2216 22211 58.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 71.38 Å2 / Biso mean: 31.2192 Å2 / Biso min: 13.26 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.65→48.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2409 0 7 84 2500
Biso mean--21.72 32.46 -
残基数----298
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.65-1.730.29688129
1.73-1.820.3956310.3329462
1.82-1.930.3652470.30296822
1.93-2.080.28391050.2855194544
2.08-2.290.29352160.2775376484
2.29-2.620.30232460.26454495100
2.62-3.30.29012410.2424542100
3.3-3.80.2282330.17384779100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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