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- PDB-7qql: The PDZ domain of SNTG2 complexed with the phosphorylated PDZ-bin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qql
タイトルThe PDZ domain of SNTG2 complexed with the phosphorylated PDZ-binding motif of RSK1
要素
  • Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
  • Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
キーワードPEPTIDE BINDING PROTEIN / PDZ / linear motif / crystallization chaperone
機能・相同性
機能・相同性情報


syntrophin complex / regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / dystrophin-associated glycoprotein complex / ribosomal protein S6 kinase activity / phospholipase A2 inhibitor activity ...syntrophin complex / regulation of translation in response to stress / CREB1 phosphorylation through NMDA receptor-mediated activation of RAS signaling / AnxA2-p11 complex / membrane raft assembly / positive regulation of receptor-mediated endocytosis involved in cholesterol transport / positive regulation of vacuole organization / dystrophin-associated glycoprotein complex / ribosomal protein S6 kinase activity / phospholipase A2 inhibitor activity / positive regulation of low-density lipoprotein particle clearance / positive regulation of vesicle fusion / hepatocyte proliferation / CREB phosphorylation / positive regulation of hepatic stellate cell activation / negative regulation of low-density lipoprotein particle receptor catabolic process / myelin sheath adaxonal region / neuroligin family protein binding / positive regulation of plasma membrane repair / positive regulation of plasminogen activation / PCSK9-AnxA2 complex / cadherin binding involved in cell-cell adhesion / cornified envelope / Schmidt-Lanterman incisure / vesicle budding from membrane / TORC1 signaling / plasma membrane protein complex / Gastrin-CREB signalling pathway via PKC and MAPK / calcium-dependent phospholipid binding / osteoclast development / negative regulation of receptor internalization / RSK activation / Dissolution of Fibrin Clot / S100 protein binding / collagen fibril organization / negative regulation of TOR signaling / vesicle membrane / epithelial cell apoptotic process / phosphatidylserine binding / ERK/MAPK targets / positive regulation of receptor recycling / Recycling pathway of L1 / positive regulation of exocytosis / basement membrane / Smooth Muscle Contraction / regulation of neurogenesis / cytoskeletal protein binding / fibrinolysis / lipid droplet / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein serine/threonine/tyrosine kinase activity / Transcriptional and post-translational regulation of MITF-M expression and activity / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / lung development / cell-matrix adhesion / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / central nervous system development / response to activity / adherens junction / positive regulation of cell differentiation / PDZ domain binding / mRNA transcription by RNA polymerase II / serine-type endopeptidase inhibitor activity / sarcolemma / RNA polymerase II transcription regulator complex / nuclear matrix / calcium-dependent protein binding / azurophil granule lumen / late endosome membrane / melanosome / : / actin binding / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / positive regulation of cell growth / midbody / protease binding / vesicle / angiogenesis / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / cytoskeleton / early endosome / protein phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / endosome / lysosomal membrane / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / synapse / calcium ion binding / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / structural molecule activity / magnesium ion binding / cell surface / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin ...Syntrophin / Syntrophin C-terminal PH domain / Annexin A2 / Ribosomal S6 kinase, N-terminal catalytic domain / Ribosomal protein S6 kinase II / Annexin / Annexin repeat, conserved site / Annexin repeat signature. / Annexin / Annexin / Annexin repeats / Annexin repeat / Annexin superfamily / Annexin repeat profile. / Annexin V; domain 1 / Protein kinase, C-terminal / Protein kinase C terminal domain / PDZ domain / Pdz3 Domain / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Annexin A2 / Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / Gamma-2-syntrophin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.44 Å
データ登録者Cousido-Siah, A. / Trave, G. / Gogl, G.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2022
タイトル: A scalable strategy to solve structures of PDZ domains and their complexes.
著者: Cousido-Siah, A. / Carneiro, L. / Kostmann, C. / Ecsedi, P. / Nyitray, L. / Trave, G. / Gogl, G.
履歴
登録2022年1月10日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
F: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
A: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
B: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
D: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
E: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)143,48423
ポリマ－142,6476
非ポリマー83717
水4,017223
1
C: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
F: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8418
ポリマ－47,5492
非ポリマー2926
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1540 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area19540 Å2
手法PISA
2
A: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
E: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8017
ポリマ－47,5492
非ポリマー2525
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area19820 Å2
手法PISA
3
B: Gamma-2-syntrophin,Annexin A2
D: Ribosomal protein S6 kinase alpha-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,8418
ポリマ－47,5492
非ポリマー2926
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1510 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area19930 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)97.460, 60.550, 135.210
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 92.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gamma-2-syntrophin,Annexin A2 / G2SYN / Syntrophin-5 / SYN5 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy ...G2SYN / Syntrophin-5 / SYN5 / Annexin II / Annexin-2 / Calpactin I heavy chain / Calpactin-1 heavy chain / Chromobindin-8 / Lipocortin II / Placental anticoagulant protein IV / PAP-IV / Protein I / p36


分子量: 46138.352 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SNTG2, ANXA2, ANX2, ANX2L4, CAL1H, LPC2D / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9NY99, UniProt: P07355
#2: タンパク質・ペプチド Ribosomal protein S6 kinase alpha-1 / S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase- ...S6K-alpha-1 / 90 kDa ribosomal protein S6 kinase 1 / p90-RSK 1 / p90RSK1 / p90S6K / MAP kinase-activated protein kinase 1a / MAPK-activated protein kinase 1a / MAPKAP kinase 1a / MAPKAPK-1a / Ribosomal S6 kinase 1 / RSK-1


分子量: 1410.602 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成
詳細: biotin-ttds (Trioxatridecan-succinamic acid) tag at the N-terminus
由来: (合成) Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: Q15418, non-specific serine/threonine protein kinase
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 天然 / 式: Ca
#4: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 223 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.17 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 0.1 M Succinic acid pH 7.0 15% w/v PEG 3350

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06DA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年10月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.44→48.416 Å / Num. obs: 59163 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6.79 % / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.147 / Net I/σ(I): 11.3
反射 シェル解像度: 2.44→2.5 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.18 / Num. unique obs: 4350 / CC1/2: 0.454 / Rrim(I) all: 1.655

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5N7D

5n7d


解像度: 2.44→48.416 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 24.37 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2295 2957 5 %
Rwork0.1953 56189 -
obs0.197 59146 99.94 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 215.35 Å2 / Biso mean: 66.7492 Å2 / Biso min: 26.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.44→48.416 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9583 0 32 223 9838
Biso mean--67.16 54.54 -
残基数----1204
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork
2.44-2.480.321390.29732624
2.48-2.52270.35531400.27792670
2.5227-2.56860.29941380.28752623
2.5686-2.6180.34261400.27612663
2.618-2.67140.3341400.27072663
2.6714-2.72950.29861410.25752674
2.7295-2.7930.27851390.24532645
2.793-2.86290.28721420.24032680
2.8629-2.94020.29951390.23612656
2.9402-3.02680.24861410.22242673
3.0268-3.12440.2891370.21422607
3.1244-3.23610.2631420.20432696
3.2361-3.36560.23811420.20912700
3.3656-3.51880.251390.21312631
3.5188-3.70420.23941420.19672701
3.7042-3.93620.2131400.17122650
3.9362-4.23990.18941420.15972711
4.2399-4.66630.19011420.15462693
4.6663-5.34080.20071420.17012694
5.3408-6.7260.21351430.20172747
6.726-48.4160.16091470.15342788
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.7285-1.9732.0498.45381.97315.53450.1773-0.46850.50020.3264-0.3175-0.060.2109-0.11090.10690.425-0.06310.10970.5823-0.10490.519165.42592.010925.8575
23.71840.4353-1.76381.5310.6421.74670.10950.63680.1283-0.1111-0.11730.11740.2212-0.34390.01660.52880.0399-0.10930.67940.02270.376942.0702-4.920227.8432
33.4519-0.3560.30681.17861.79054.5666-0.05340.2072-0.34860.2414-0.56130.5940.4823-0.9520.54940.4932-0.20810.05250.7203-0.14460.557224.6715-0.859753.6242
41.4811-0.9287-0.53012.99792.16683.3683-0.0626-0.06320.02380.6563-0.14010.06340.5317-0.15770.22080.5362-0.1163-0.05760.40370.02270.336839.7454-1.319661.8927
58.04572.0259-3.2994.2514-4.68015.3125-0.1676-0.88751.19611.3035-0.5210.9605-1.4329-1.01390.70011.05240.27140.23661.4753-0.21530.87565.95452.248335.517
64.34372.1209-2.86756.75253.29886.0342-0.7036-0.1588-1.4617-0.2986-0.2720.3741.1989-0.10940.91221.26160.08090.150.9909-0.10851.529928.4817-19.848-1.4582
71.59290.3763-0.16040.8122-0.27920.99080.0365-0.0696-0.0820.0143-0.0676-0.07960.02310.1280.03040.28980.0052-0.02980.2772-0.02480.322116.03057.74399.8023
86.81662.8729-1.578.31451.52498.9919-0.0338-0.160.0580.9684-0.34720.8410.9974-0.42060.36370.59270.03310.08240.5267-0.09230.4574-38.843639.353817.367
93.1701-1.74132.11461.6681-1.69431.8713-0.10110.0268-0.05-0.1486-0.0895-0.0615-0.24820.0210.23630.555-0.02410.05010.4213-0.04410.3331-2.650230.593931.8193
101.77870.03940.17041.9152-1.58273.5171-0.116-0.00210.04620.147-0.0998-0.2177-0.12450.54020.25790.4011-0.00850.0160.42620.02190.45813.666118.240261.9729
112.544-1.23831.38381.6489-1.33363.31010.0780.1193-0.0105-0.0531-0.08750.0404-0.0453-0.02490.02840.4457-0.01760.0540.3240.00020.3449-5.166329.099752.7631
122.0038-1.17231.1090.7482-0.69250.6491-0.19070.4990.3068-0.48250.58990.79030.9207-0.0708-0.32331.7754-0.5050.36861.88970.00422.0061-47.126436.618521.0979
138.5499-3.72274.62876.309-6.28087.29290.2717-0.5072-0.0802-0.5644-1.02460.2439-0.0606-0.91670.5311.33720.24140.07181.5346-0.08831.619725.258-14.11037.5725
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'C' and (resid 70 through 142 )C70 - 142
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'C' and (resid 143 through 238 )C143 - 238
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'C' and (resid 239 through 320 )C239 - 320
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'C' and (resid 321 through 472 )C321 - 472
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'F' and (resid 731 through 735 )F731 - 735
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 70 through 154 )A70 - 154
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 155 through 472 )A155 - 472
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 70 through 143 )B70 - 143
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 144 through 269 )B144 - 269
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 270 through 382 )B270 - 382
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 383 through 472 )B383 - 472
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 731 through 735 )D731 - 735
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'E' and (resid 731 through 735 )E731 - 735

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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