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- PDB-7qot: Factor XI and Plasma Kallikrein apple domain structures reveals d... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qot
タイトルFactor XI and Plasma Kallikrein apple domain structures reveals different kininogen bound complexes
要素
  • Coagulation factor XIa heavy chain
  • Kininogen-1 light chain
キーワードBLOOD CLOTTING / Plasma kallikrein (PK) / High molecular weight kininogen (HK) / Factor XII (FXII) / Factor XI (FXI) / Factor IX (FIX) / bradykinin (BK)
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell adhesion / plasminogen activation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis ...coagulation factor XIa / serine-type aminopeptidase activity / Defective F9 activation / positive regulation of fibrinolysis / negative regulation of cell adhesion / plasminogen activation / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / negative regulation of blood coagulation / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / negative regulation of proteolysis / Peptide ligand-binding receptors / platelet alpha granule lumen / Post-translational protein phosphorylation / hormone activity / vasodilation / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / blood coagulation / Platelet degranulation / heparin binding / : / positive regulation of cytosolic calcium ion concentration / blood microparticle / G alpha (i) signalling events / G alpha (q) signalling events / positive regulation of apoptotic process / inflammatory response / endoplasmic reticulum lumen / signaling receptor binding / serine-type endopeptidase activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Cystatin domain / Cystatin-like domain ...HMW kininogen / Kininogen-type cystatin domain / Kininogen-type cystatin domain profile. / : / Proteinase inhibitor I25, cystatin, conserved site / Cysteine proteases inhibitors signature. / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / Cystatin domain / Cystatin-like domain / Cystatin domain / Apple domain. / Apple domain / APPLE domain / Cystatin superfamily / PAN/Apple domain profile. / PAN domain / PAN/Apple domain / 3-Layer(bba) Sandwich / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Kininogen-1 / Coagulation factor XI
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.24 Å
データ登録者Li, C. / Awital, B. / Wong, S. / Dreveny, I. / Meijers, J. / Emsley, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationRG/12/9/29775 英国
引用ジャーナル: J Thromb Haemost / 年: 2019
タイトル: Plasma kallikrein structure reveals apple domain disc rotated conformation compared to factor XI.
著者: Li, C. / Voos, K.M. / Pathak, M. / Hall, G. / McCrae, K.R. / Dreveny, I. / Li, R. / Emsley, J.
履歴
登録2021年12月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年1月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor XIa heavy chain
B: Coagulation factor XIa heavy chain
C: Kininogen-1 light chain
D: Kininogen-1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,08313
ポリマ－86,8434
非ポリマー1,2409
水00
1
A: Coagulation factor XIa heavy chain
C: Kininogen-1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,1527
ポリマ－43,4212
非ポリマー7315
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area18220 Å2
手法PISA
2
B: Coagulation factor XIa heavy chain
D: Kininogen-1 light chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,9316
ポリマ－43,4212
非ポリマー5094
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2340 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area17260 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)87.319, 87.319, 629.548
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain A and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))
21(chain B and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11CYSCYSSERSER(chain A and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))AA2 - 3332 - 333
12ASNASNNAGNAG(chain A and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))AA - E335 - 401335
13SO4SO4SO4SO4(chain A and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))AG - H403 - 404
21CYSCYSSERSER(chain B and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))BB2 - 3332 - 333
22ASNASNNAGNAG(chain B and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))BB - J335 - 401335
23SO4SO4SO4SO4(chain B and (resid 2 through 333 or resid 335 through 401 or resid 403 through 404))BL - M403 - 404

-
要素

#1: タンパク質 Coagulation factor XIa heavy chain


分子量: 39972.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F11
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P03951
#2: タンパク質・ペプチド Kininogen-1 light chain


分子量: 3448.635 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: KNG1, BDK, KNG
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P01042
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
#4: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.17 %
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸発脱水法 / 詳細: 0.1M Tris pH8, 1.5M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.796 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年12月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.796 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.24→75.6 Å / Num. obs: 19451 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 10.8 % / Biso Wilson estimate: 55.7 Å2 / CC1/2: 0.994 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 3.241→3.369 Å / Num. unique obs: 972 / CC1/2: 0.993

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2F83, 4BDX

2f83
PDB 未公開エントリ

4bdx


解像度: 3.24→73.53 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 26.25 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2836 1942 9.99 %
Rwork0.2508 17489 -
obs0.254 19431 80.54 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 261.89 Å2 / Biso mean: 60.446 Å2 / Biso min: 8.43 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.24→73.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5836 0 72 0 5908
Biso mean--97.22 --
残基数----744
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2156X-RAY DIFFRACTION13.289TORSIONAL
12B2156X-RAY DIFFRACTION13.289TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.24-3.320.3151620.310156162338
3.32-3.410.3506680.299660267040
3.41-3.510.3613780.297970077846
3.51-3.630.3528890.279580389253
3.63-3.750.33851040.2765933103763
3.76-3.910.29361330.27011199133280
3.91-4.080.31061700.27261529169999
4.08-4.30.28771690.235415181687100
4.3-4.570.23371720.214615481720100
4.57-4.920.24211710.213615441715100
4.92-5.420.26731750.232615741749100
5.42-6.20.28431740.246115691743100
6.2-7.810.29851810.26116231804100
7.81-73.530.27211960.2641786198299

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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