[日本語] English
万見
- PDB-7qod: Native structure of a small alarmone hydrolase (RelH) from Coryne... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qod
タイトルNative structure of a small alarmone hydrolase (RelH) from Corynebacterium glutamicum
要素Guanosine polyphosphate pyrophosphohydrolases/synthetases
キーワードHYDROLASE / Alarmone / Stress response / HD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase / guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / HD domain / Hypothetical protein af1432 / Hypothetical protein af1432 / Metal dependent phosphohydrolases with conserved 'HD' motif. / HD/PDEase domain / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Guanosine polyphosphate pyrophosphohydrolases/synthetases
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Bisiak, F. / Brodersen, D.E. / Chrenkova, A.
資金援助 デンマーク, 1件
組織認可番号国
Novo Nordisk FoundationNNF18OC0030646 デンマーク
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2022
タイトル: Structural variations between small alarmone hydrolase dimers support different modes of regulation of the stringent response.
著者: Bisiak, F. / Chrenkova, A. / Zhang, S.D. / Pedersen, J.N. / Otzen, D.E. / Zhang, Y.E. / Brodersen, D.E.
履歴
登録2021年12月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年7月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年7月27日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.32024年11月13日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Guanosine polyphosphate pyrophosphohydrolases/synthetases
B: Guanosine polyphosphate pyrophosphohydrolases/synthetases
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,2595
ポリマ－44,9552
非ポリマー3043
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: light scattering, SEC-MALS Measured mass: ~44 kDa Predicted monomer mass: 22.4 kda
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3260 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area17280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.332, 94.332, 80.561
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number173
Space group name H-MP63
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x-y,x,z+1/2
#3: y,-x+y,z+1/2
#4: -y,x-y,z
#5: -x+y,-x,z
#6: -x,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Guanosine polyphosphate pyrophosphohydrolases/synthetases


分子量: 22477.506 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium glutamicum ATCC 13032 (バクテリア)
遺伝子: Cgl1313 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Lemo21
参照: UniProt: Q8NQV9, guanosine-3',5'-bis(diphosphate) 3'-diphosphatase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.83 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 0.1 M imidazole, 12% (w/v) PEG 20000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.97624 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年6月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97624 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40.703 Å / Num. obs: 67471 / % possible obs: 98.5 % / 冗長度: 4.185 % / Biso Wilson estimate: 38.01 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.084 / Rrim(I) all: 0.096 / Χ2: 0.812 / Net I/σ(I): 8.82 / Num. measured all: 282347
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsCC1/2Rrim(I) all% possible all
1.85-1.964.1551.4750.894483411064107900.3771.69197.5
1.96-2.14.1350.7371.864237710421102490.7340.84698.3
2.1-2.264.1460.3733.4839045962294180.9050.42797.9
2.26-2.484.1350.2065.8436471894188210.9660.23698.7
2.48-2.774.30.1249.6734322806379820.9860.14299
2.77-3.24.230.08714.2629957712970820.9910.199.3
3.2-3.914.1540.06320.3424718598759500.9940.07299.4
3.91-5.54.2680.0542519706466046170.9950.06299.1
5.5-40.7034.2610.05326.3510917260825620.9950.06198.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation6.09 Å40.72 Å
Translation6.09 Å40.72 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2精密化
XDS20190315データ削減
XDS20190315データスケーリング
PHASER2.8.2位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SeMet RelH

解像度: 1.85→36.43 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2063 3380 5.01 %
Rwork0.1766 64051 -
obs0.178 67431 98.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 144.36 Å2 / Biso mean: 51.7307 Å2 / Biso min: 24.12 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.85→36.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3003 0 15 107 3125
Biso mean--57.88 47.23 -
残基数----373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.85-1.880.35181370.32792587272496
1.88-1.90.32791370.29992651278898
1.9-1.930.30721380.30362638277698
1.93-1.970.29351430.27982686282998
1.97-20.32331410.27912653279498
2-2.040.30611430.26892653279698
2.04-2.070.24121370.23042654279198
2.08-2.120.27591460.21242683282998
2.12-2.160.25291400.20392637277799
2.16-2.210.21831450.18272686283199
2.21-2.270.24041340.18682607274197
2.27-2.330.19311410.18522683282498
2.33-2.40.25431420.18862660280299
2.4-2.480.27081380.17762714285299
2.48-2.560.19891400.18332648278899
2.56-2.670.22991420.17272696283899
2.67-2.790.21721440.18292691283599
2.79-2.940.18891400.17662688282899
2.94-3.120.24041400.19052677281799
3.12-3.360.2291450.17642724286999
3.36-3.70.20031440.17582677282199
3.7-4.230.18621420.14752693283599
4.23-5.320.15551420.13392685282799
5.33-36.430.16161390.16552680281998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.57833.68513.03337.82794.57335.4551-0.24160.21410.2585-0.4480.14790.062-0.24950.00670.03880.30550.00220.01490.2140.05210.212342.833-4.9725-7.9598
22.90160.42310.8822.69270.60715.4766-0.01930.0413-0.205-0.25030.0376-0.01870.123-0.0038-0.02420.3263-0.00090.01280.2260.01910.255244.8182-5.7125-14.5873
33.4918-0.72863.24292.5762-1.8693.6006-0.4258-0.2360.21090.5617-0.3348-1.5374-0.21581.81610.63080.46410.0504-0.05920.53320.01290.541955.2271-3.3374-2.26
47.78430.4372-1.47643.7517-1.4998.0308-0.1818-0.3742-0.64630.2681-0.0031-0.2830.3770.64080.19230.40930.0828-0.00790.2660.05230.349353.6926-14.3222-8.523
57.49510.03395.05422.34850.60753.4959-0.3623-0.03740.59560.4115-0.0762-0.4644-0.62660.18020.54150.5013-0.0434-0.05180.32710.06260.419566.6398-2.1331-18.1947
64.9168-1.9103-1.01625.1131-1.27913.1232-0.133-0.06420.27710.70940.1514-0.1244-0.1102-0.0943-0.03010.3205-0.0113-0.00670.2441-0.00580.228251.6672-1.0054-21.6203
74.70355.58682.44828.7325-0.44056.43-0.13560.25090.90090.39191.0574-0.8114-2.3650.0216-0.9431.2510.04110.11980.9033-0.23211.076452.196819.7905-18.9435
84.5912-0.0098-0.05355.6122-0.4394.26260.1171-0.02050.3812-0.0652-0.0516-0.1063-0.2991-0.0574-0.04340.38180.00690.02860.27250.02740.248554.76853.1508-28.7816
93.95123.77015.74033.61855.50388.3595-0.7253-1.4844-0.9584-0.2820.6886-1.454-2.0674-1.5698-0.01121.08680.27410.0960.8566-0.02970.908955.564621.8394-32.0298
101.80170.57830.10832.5944-1.15624.9951-0.020.1960.0993-0.18610.05950.1675-0.2908-0.3704-0.01770.31520.0488-0.02740.273-0.00010.298733.61032.0057-11.6612
118.96990.7354-2.76664.3217-4.28194.66650.0072-0.68720.72260.14960.09410.8068-0.7311-1.2892-0.15950.64820.11610.00680.5213-0.03750.525430.489511.0951-1.6117
123.66022.4841-2.38678.10051.99584.27510.05680.09880.9216-0.1637-0.03970.6959-0.6338-0.86160.00530.49840.2044-0.07240.47780.04280.537125.265812.9207-12.8215
133.51421.5146-5.49082.211-1.49439.0793-0.777-1.1413.89042.61820.88760.9243-1.8269-0.474-0.17311.19310.2150.02530.9393-0.08381.376116.89977.04650.0543
140.46331.2403-0.21824.84021.76996.0072-0.2112-1.36060.75340.80880.12970.4607-0.19370.00030.09290.55280.25350.07671.0922-0.25090.893512.1297-0.3014-2.3019
153.7179-2.67763.5535.999-3.5985.2795-0.25010.01310.28950.4525-0.1501-0.1173-0.3711-0.16410.40540.3378-0.02220.01040.3945-0.02120.348225.7364-8.1332-6.6338
168.11943.3065-3.44132.6188-4.51788.94361.3539-0.76350.75532.4544-0.94740.09510.2787-1.5131-0.25871.0717-0.10390.07511.0823-0.0730.618225.8339-15.01648.6751
176.269-0.27980.46628.3358-2.8487.7757-0.2893-0.3084-0.07270.23240.06710.70920.1112-0.66890.20670.2921-0.06430.00510.4788-0.09780.490917.9681-12.5877-8.8873
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 1 through 27 )A1 - 27
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 28 through 61 )A28 - 61
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 62 through 67 )A62 - 67
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 68 through 90 )A68 - 90
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 91 through 107 )A91 - 107
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 108 through 134 )A108 - 134
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 135 through 145 )A135 - 145
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 146 through 187 )A146 - 187
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 188 through 192 )A188 - 192
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resid 1 through 61 )B1 - 61
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resid 62 through 68 )B62 - 68
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'B' and (resid 69 through 88 )B69 - 88
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'B' and (resid 89 through 93 )B89 - 93
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'B' and (resid 94 through 110 )B94 - 110
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'B' and (resid 111 through 137 )B111 - 137
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'B' and (resid 138 through 149 )B138 - 149
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'B' and (resid 150 through 185 )B150 - 185

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る