PDB-7qng: Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 7qng

タイトル

Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex

要素

Beta-2-microglobulin
H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
Protein disulfide-isomerase A3
Tapasin

キーワード

IMMUNE SYSTEM / MHC I / chaperone complex / endoplasmic reticulum / peptide editing

機能・相同性

機能・相同性情報

MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / regulation of protein complex stability / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP complex binding / protein disulfide isomerase activity / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / protein-disulfide reductase activity / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / MHC class II protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / MHC class I peptide loading complex / response to molecule of bacterial origin / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / MHC class I protein complex / positive regulation of immune response / platelet aggregation / peptide antigen binding / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / positive regulation of T cell activation / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / cellular response to nicotine / specific granule lumen / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / Interferon gamma signaling / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / unfolded protein binding / melanosome / protein folding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / positive regulation of protein binding / iron ion transport / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / early endosome membrane / T cell differentiation in thymus / protein refolding / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / molecular adaptor activity / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / adaptive immune response / amyloid fibril formation / learning or memory / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / lysosomal membrane / Golgi membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion
類似検索 - 分子機能

生物種

Homo sapiens (ヒト)

Mus musculus (ハツカネズミ)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.7 Å

データ登録者

Mueller, I.K. / Thomas, C. / Trowitzsch, S. / Tampe, R.

資金援助

ドイツ, European Union, 2件

引用

ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structure of an MHC I-tapasin-ERp57 editing complex defines chaperone promiscuity.
著者: Muller, I.K. / Winter, C. / Thomas, C. / Spaapen, R.M. / Trowitzsch, S. / Tampe, R.

履歴

登録	2021年12月20日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2022年9月28日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2024年1月31日	Group: Data collection / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.2	2024年11月20日	Group: Structure summary カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	7qng.cif.gz	574.3 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb7qng.ent.gz	420.7 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	7qng.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	7qng_validation.pdf.gz	899 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	7qng_full_validation.pdf.gz	912.9 KB	表示
XML形式データ	7qng_validation.xml.gz	42.5 KB	表示
CIF形式データ	7qng_validation.cif.gz	59 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	6enyS S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#62 - 2005年2月主要組織適合性複合体 (Major Histocompatibility Complex) 類似性 (3) #63 - 2005年3月 T細胞受容体 (T-Cell Receptor) 類似性 (3) #233 - 2019年5月 S-ニトロシル化ヘモグロビン (S-Nitrosylated Hemoglobin) 類似性 (3) #91 - 2007年7月チミン２量体 (Thymine Dimers) 類似性 (3)

登録構造単位

A: Tapasin

B: Protein disulfide-isomerase A3

C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain

D: Beta-2-microglobulin

ヘテロ分子

146 kDa, 4 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者が定義した集合体
根拠: gel filtration

単位格子

Length a, b, c (Å)	74.760, 168.530, 187.050
Angle α, β, γ (deg.)	90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number	18
Space group name H-M	P22₁2₁
Space group name Hall	P22ab(z,x,y)
Symmetry operation	#1: x,y,z #2: x,-y,-z #3: -x,y+1/2,-z+1/2 #4: -x,-y+1/2,z+1/2

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質	Tapasin / TPN / TPSN / NGS-17 / TAP-associated protein / TAP-binding protein 分子量: 44881.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAPBP, NGS17, TAPA 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O15533
#2: タンパク質	Protein disulfide-isomerase A3 / 58 kDa glucose-regulated protein / 58 kDa microsomal protein / p58 / Disulfide isomerase ER-60 / ...58 kDa glucose-regulated protein / 58 kDa microsomal protein / p58 / Disulfide isomerase ER-60 / Endoplasmic reticulum resident protein 57 / ER protein 57 / ERp57 / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ER protein 60 / ERp60 分子量: 56830.199 Da / 分子数: 1 / Mutation: C60A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA3, ERP57, ERP60, GRP58 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P30101, protein disulfide-isomerase
#3: タンパク質	H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B) 分子量: 32218.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899
#4: タンパク質	Beta-2-microglobulin 分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

-
糖 / 非ポリマー , 2種, 53分子

#5: 多糖

beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...

タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現

記述子	タイプ	プログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROH	Glycam Condensed Sequence	GMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1	WURCS	PDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}	LINUCS	PDB-CARE

#6: 水

ChemComp-HOH / water

分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるか	N
Has protein modification	Y

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 4.04 Å³/Da / 溶媒含有率: 69.59 %
結晶化	温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: 100 mM Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 300 mM lithium sulfate, 300 mM sodium sulfate, 300 mM potassium sulfate, 20% (v/v) PEG8000, 40% (v/v) 1,5-pentanediol

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.033 Å
検出器	タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月1日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.7→48 Å / Num. obs: 65719 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 5.9 % / B_iso Wilson estimate: 87.61 Å² / CC_1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.9
反射シェル	解像度: 2.7→2.797 Å / Num. unique obs: 6491 / CC_1/2: 0.443

-
解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PDB-REDO		精密化
PHENIX	1.20.1_4487	精密化
XDS		データ削減
XDS		データスケーリング
PHASER		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: 6ENY

6eny

解像度: 2.7→48 Å / SU ML: 0.4301 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0761
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.2289	3284	5 %
R_work	0.1983	62368	-
obs	0.1999	65719	99.76 %

溶媒の処理

減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL

原子変位パラメータ

B_iso mean: 106.17 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.7→48 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	9621	0	48	52	9721

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.0094	9942
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.3565	13507
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.0815	1425
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.0049	1774
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	12.3171	3698

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_free	Num. reflection R_free	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.7-2.74	0.3685	140	0.333	2673	X-RAY DIFFRACTION	99.86
2.74-2.78	0.3289	142	0.3195	2696	X-RAY DIFFRACTION	99.79
2.78-2.83	0.3289	141	0.3124	2662	X-RAY DIFFRACTION	100
2.83-2.88	0.4854	142	0.4206	2709	X-RAY DIFFRACTION	99.96
2.88-2.93	0.4342	140	0.4093	2655	X-RAY DIFFRACTION	99.96
2.93-2.99	0.3806	142	0.3473	2699	X-RAY DIFFRACTION	99.93
2.99-3.05	0.324	139	0.2966	2646	X-RAY DIFFRACTION	99.89
3.05-3.11	0.2975	144	0.2652	2721	X-RAY DIFFRACTION	99.79
3.11-3.19	0.3062	140	0.2506	2670	X-RAY DIFFRACTION	100
3.19-3.27	0.2809	142	0.2351	2697	X-RAY DIFFRACTION	99.82
3.27-3.35	0.2953	142	0.2369	2681	X-RAY DIFFRACTION	99.89
3.35-3.45	0.2912	140	0.2638	2678	X-RAY DIFFRACTION	99.65
3.45-3.56	0.2731	143	0.2511	2716	X-RAY DIFFRACTION	99.9
3.56-3.69	0.2819	142	0.2088	2693	X-RAY DIFFRACTION	99.93
3.69-3.84	0.2334	141	0.1903	2695	X-RAY DIFFRACTION	99.75
3.84-4.01	0.2026	143	0.1893	2716	X-RAY DIFFRACTION	99.79
4.01-4.22	0.2076	143	0.1811	2704	X-RAY DIFFRACTION	99.93
4.23-4.49	0.1869	143	0.1589	2725	X-RAY DIFFRACTION	99.83
4.49-4.84	0.1738	145	0.1434	2734	X-RAY DIFFRACTION	99.9
4.84-5.32	0.1787	145	0.1536	2760	X-RAY DIFFRACTION	99.83
5.32-6.09	0.2003	145	0.1765	2751	X-RAY DIFFRACTION	99.76
6.09-7.67	0.2089	147	0.1908	2797	X-RAY DIFFRACTION	99.56
7.67-48	0.2023	153	0.1674	2890	X-RAY DIFFRACTION	98.42

精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	L11 (°²)	L12 (°²)	L13 (°²)	L22 (°²)	L23 (°²)	L33 (°²)	S11 (Å °)	S12 (Å °)	S13 (Å °)	S21 (Å °)	S22 (Å °)	S23 (Å °)	S31 (Å °)	S32 (Å °)	S33 (Å °)	T11 (Å²)	T12 (Å²)	T13 (Å²)	T22 (Å²)	T23 (Å²)	T33 (Å²)	Origin x (Å)	Origin y (Å)	Origin z (Å)
1	2.0989119815	0.613979749546	0.365759765754	7.3377127686	0.497292172441	2.92376667952	-0.0405762598555	-0.153840129269	0.0860888007797	0.348167541171	-0.154469485806	-0.505790321279	-0.295953183235	0.270621369383	0.223768024658	0.457320040189	-0.0230114989151	-0.0734862531662	0.607625559555	0.0748174492651	0.58463800496	41.234430085	71.5470903907	32.8117343186
2	5.44674111821	-0.646571850795	3.16334297514	3.3701987374	-0.548140816564	5.70106381147	0.110143605938	-0.0467723093304	-0.164096992665	0.140343427021	-0.0827971288741	-0.244908870525	0.223386607117	0.235103080211	-0.0271894726239	0.400132573267	-0.00173838814969	0.0732966962868	0.393108447437	0.0382049894795	0.458841480115	34.3979241228	54.0853862622	23.4211643095
3	7.53456325566	-2.0603414778	1.13686962925	7.09618753112	-3.18280579942	7.24347370265	-0.108506280792	0.785191149341	0.434225959908	-0.772655226958	0.209639762438	0.586835288493	-0.295701556293	-0.555584523277	-0.10715801424	0.606479757996	-0.0485144855341	-0.0819736745434	0.647518614234	0.0121269408703	0.550675963726	5.59795099986	70.4681383787	-6.25705231943
4	4.7232706397	5.98148198517	-4.52032659926	1.99995415368	-3.47576598648	5.62163604602	0.347914966331	-0.257482238279	-0.159537184514	-1.50173432874	-1.21325944486	-5.73404278552	1.35403517761	-0.110353845232	0.837759396925	2.70786974765	0.580521372623	0.0708280481237	1.69615907998	0.0316731432232	2.33431387515	3.52656553098	61.4599316799	-21.5864070561
5	4.48106941876	0.65450752668	-1.03154382601	7.36893130782	-3.24209501773	3.39889671486	-0.137227065748	-0.724800367883	0.117059908275	1.99201610852	-0.0133123487917	-0.218717448125	-0.815580693509	0.170995926142	0.140956909228	1.51492192135	0.176611044327	-0.150561448808	0.933511940997	0.100417445864	0.667413452249	41.8771949356	54.4633707622	63.2779037225
6	0.877845932204	0.778800893242	1.4424956041	2.59778944169	2.23136959445	6.0791190639	-0.0909749622701	0.120521432925	0.105380093114	-0.723717314027	-0.119107865747	0.481067713254	-0.73531991351	0.0218098678741	0.235990373854	0.989263047009	0.143715885996	-0.195120076411	0.597726109112	0.0408081734415	0.707113979715	41.2824018127	21.4112446751	62.3354016758
7	2.59287713417	0.470977413075	0.896047688156	3.78018725434	-1.40133361678	1.74815730344	0.760437297173	0.673734866615	-0.89934696869	-0.728879824518	-0.353947938911	-1.23808535074	2.10932756935	1.2695516373	-0.312368429745	1.6325498161	0.588507369578	-0.152939089699	1.11617825836	-0.127717082934	1.14537335974	43.8086084111	29.1232177549	16.5005260206
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

ID	Refine TLS-ID	Selection details	Auth asym-ID	Label asym-ID	Auth seq-ID	Label seq-ID
1	1	chain 'A' and (resid 1 through 143 )	A	A	1 - 143	1 - 143
2	2	chain 'A' and (resid 144 through 269 )	A	A	144 - 269	144 - 269
3	3	chain 'A' and (resid 270 through 380 )	A	A	270 - 380	270 - 375
4	4	chain 'A' and (resid 381 through 381 )	A	B	381	1
5	5	chain 'B' and (resid 1 through 108 )	B	F	1 - 108	1 - 105
6	6	chain 'B' and (resid 109 through 334 )	B	F	109 - 334	106 - 331
7	7	chain 'B' and (resid 335 through 467 )	B	F	335 - 467	332 - 464
8	8	chain 'C' and (resid 1 through 103 )	C	G	1 - 103	1 - 101
9	9	chain 'C' and (resid 104 through 151 )	C	G	104 - 151	102 - 149
10	10	chain 'C' and (resid 152 through 194 )	C	G	152 - 194	150 - 192
11	11	chain 'C' and (resid 195 through 276 )	C	G	195 - 276	193 - 274
12	12	chain 'D' and (resid 0 through 5 )	D	H	0 - 5	1 - 6
13	13	chain 'D' and (resid 6 through 11 )	D	H	6 - 11	7 - 12
14	14	chain 'D' and (resid 12 through 19 )	D	H	12 - 19	13 - 20
15	15	chain 'D' and (resid 20 through 30 )	D	H	20 - 30	21 - 31
16	16	chain 'D' and (resid 31 through 41 )	D	H	31 - 41	32 - 42
17	17	chain 'D' and (resid 42 through 51 )	D	H	42 - 51	43 - 52
18	18	chain 'D' and (resid 52 through 56 )	D	H	52 - 56	53 - 57
19	19	chain 'D' and (resid 57 through 77 )	D	H	57 - 77	58 - 78
20	20	chain 'D' and (resid 78 through 83 )	D	H	78 - 83	79 - 84
21	21	chain 'D' and (resid 84 through 99 )	D	H	84 - 99	85 - 100

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EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

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これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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