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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7qng | |||||||||
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タイトル | Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex | |||||||||
要素 |
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キーワード | IMMUNE SYSTEM / MHC I / chaperone complex / endoplasmic reticulum / peptide editing | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / regulation of protein complex stability / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP complex binding / protein disulfide isomerase activity / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / protein-disulfide reductase activity / beta-2-microglobulin binding / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / platelet aggregation / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / unfolded protein binding / melanosome / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / protein folding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / adaptive immune response / molecular adaptor activity / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å | |||||||||
データ登録者 | Mueller, I.K. / Thomas, C. / Trowitzsch, S. / Tampe, R. | |||||||||
資金援助 | ドイツ, European Union, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022 タイトル: Structure of an MHC I-tapasin-ERp57 editing complex defines chaperone promiscuity. 著者: Muller, I.K. / Winter, C. / Thomas, C. / Spaapen, R.M. / Trowitzsch, S. / Tampe, R. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 7qng.cif.gz | 573.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb7qng.ent.gz | 420.7 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 7qng.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 7qng_validation.pdf.gz | 899 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 7qng_full_validation.pdf.gz | 912.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 7qng_validation.xml.gz | 42.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 7qng_validation.cif.gz | 59 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6enyS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索 |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
-タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 44881.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAPBP, NGS17, TAPA 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: O15533 |
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#2: タンパク質 | 分子量: 56830.199 Da / 分子数: 1 / Mutation: C60A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA3, ERP57, ERP60, GRP58 発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) 参照: UniProt: P30101, protein disulfide-isomerase |
#3: タンパク質 | 分子量: 32218.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899 |
#4: タンパク質 | 分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769 |
-糖 / 非ポリマー , 2種, 53分子
#5: 多糖 | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#6: 水 | ChemComp-HOH / |
-詳細
研究の焦点であるリガンドがあるか | N |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.59 % |
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結晶化 | 温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 詳細: 100 mM Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 300 mM lithium sulfate, 300 mM sodium sulfate, 300 mM potassium sulfate, 20% (v/v) PEG8000, 40% (v/v) 1,5-pentanediol |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.033 Å |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月1日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.033 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.7→48 Å / Num. obs: 65719 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 87.61 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.9 |
反射 シェル | 解像度: 2.7→2.797 Å / Num. unique obs: 6491 / CC1/2: 0.443 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 6ENY 解像度: 2.7→48 Å / SU ML: 0.4301 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0761 立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 106.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.7→48 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル |
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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