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- PDB-7qng: Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qng
タイトルStructure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
  • Protein disulfide-isomerase A3
  • Tapasin
キーワードIMMUNE SYSTEM / MHC I / chaperone complex / endoplasmic reticulum / peptide editing
機能・相同性
機能・相同性情報


MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / regulation of protein complex stability / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP complex binding / protein disulfide isomerase activity / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / protein-disulfide reductase activity / beta-2-microglobulin binding / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / protein folding chaperone / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / response to endoplasmic reticulum stress / positive regulation of ferrous iron binding / positive regulation of transferrin receptor binding / positive regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / negative regulation of receptor binding / DAP12 interactions / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / cellular response to iron ion / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / peptide binding / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / ER to Golgi transport vesicle membrane / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / platelet aggregation / MHC class I protein complex / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / specific granule lumen / positive regulation of cellular senescence / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / recycling endosome membrane / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / negative regulation of epithelial cell proliferation / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / positive regulation of immune response / Interferon gamma signaling / Modulation by Mtb of host immune system / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / unfolded protein binding / melanosome / negative regulation of neuron projection development / positive regulation of protein binding / protein folding / tertiary granule lumen / DAP12 signaling / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / ER-Phagosome pathway / T cell differentiation in thymus / early endosome membrane / protein refolding / regulation of gene expression / protein-containing complex assembly / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / adaptive immune response / molecular adaptor activity / learning or memory / immune response / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen
類似検索 - 分子機能
Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / : / Thioredoxin domain profile. ...Protein disulfide-isomerase A3, first redox inactive TRX-like domain b / Tapasin / Protein disulphide isomerase / Thioredoxin-like domain / Disulphide isomerase / Thioredoxin / Thioredoxin, conserved site / Thioredoxin family active site. / : / Thioredoxin domain profile. / Thioredoxin domain / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Thioredoxin-like superfamily / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Tapasin / H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / Protein disulfide-isomerase A3 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Mueller, I.K. / Thomas, C. / Trowitzsch, S. / Tampe, R.
資金援助 ドイツ, European Union, 2件
組織認可番号
German Research Foundation (DFG)TA157/12-1 ドイツ
European Research Council (ERC)789121European Union
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2022
タイトル: Structure of an MHC I-tapasin-ERp57 editing complex defines chaperone promiscuity.
著者: Muller, I.K. / Winter, C. / Thomas, C. / Spaapen, R.M. / Trowitzsch, S. / Tampe, R.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tapasin
B: Protein disulfide-isomerase A3
C: H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain
D: Beta-2-microglobulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,3975
ポリマ-145,8104
非ポリマー5871
93752
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area10410 Å2
ΔGint-20 kcal/mol
Surface area58080 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)74.760, 168.530, 187.050
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121
Space group name HallP22ab(z,x,y)
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x,-y+1/2,z+1/2

-
要素

-
タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Tapasin / TPN / TPSN / NGS-17 / TAP-associated protein / TAP-binding protein


分子量: 44881.969 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TAPBP, NGS17, TAPA
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: O15533
#2: タンパク質 Protein disulfide-isomerase A3 / 58 kDa glucose-regulated protein / 58 kDa microsomal protein / p58 / Disulfide isomerase ER-60 / ...58 kDa glucose-regulated protein / 58 kDa microsomal protein / p58 / Disulfide isomerase ER-60 / Endoplasmic reticulum resident protein 57 / ER protein 57 / ERp57 / Endoplasmic reticulum resident protein 60 / ER protein 60 / ERp60


分子量: 56830.199 Da / 分子数: 1 / Mutation: C60A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PDIA3, ERP57, ERP60, GRP58
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P30101, protein disulfide-isomerase
#3: タンパク質 H-2 class I histocompatibility antigen, D-B alpha chain / H-2D(B)


分子量: 32218.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: H2-D1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01899
#4: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61769

-
/ 非ポリマー , 2種, 53分子

#5: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][D-1-deoxy-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 52 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.59 %
結晶化温度: 291.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 100 mM Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 300 mM lithium sulfate, 300 mM sodium sulfate, 300 mM potassium sulfate, 20% (v/v) PEG8000, 40% (v/v) 1,5-pentanediol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 1.033 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年11月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.033 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→48 Å / Num. obs: 65719 / % possible obs: 99.76 % / 冗長度: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 87.61 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.797 Å / Num. unique obs: 6491 / CC1/2: 0.443

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PDB-REDO精密化
PHENIX1.20.1_4487精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6ENY
解像度: 2.7→48 Å / SU ML: 0.4301 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 25.0761
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2289 3284 5 %
Rwork0.1983 62368 -
obs0.1999 65719 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 106.17 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→48 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9621 0 48 52 9721
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00949942
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.356513507
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.08151425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00491774
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.31713698
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.740.36851400.3332673X-RAY DIFFRACTION99.86
2.74-2.780.32891420.31952696X-RAY DIFFRACTION99.79
2.78-2.830.32891410.31242662X-RAY DIFFRACTION100
2.83-2.880.48541420.42062709X-RAY DIFFRACTION99.96
2.88-2.930.43421400.40932655X-RAY DIFFRACTION99.96
2.93-2.990.38061420.34732699X-RAY DIFFRACTION99.93
2.99-3.050.3241390.29662646X-RAY DIFFRACTION99.89
3.05-3.110.29751440.26522721X-RAY DIFFRACTION99.79
3.11-3.190.30621400.25062670X-RAY DIFFRACTION100
3.19-3.270.28091420.23512697X-RAY DIFFRACTION99.82
3.27-3.350.29531420.23692681X-RAY DIFFRACTION99.89
3.35-3.450.29121400.26382678X-RAY DIFFRACTION99.65
3.45-3.560.27311430.25112716X-RAY DIFFRACTION99.9
3.56-3.690.28191420.20882693X-RAY DIFFRACTION99.93
3.69-3.840.23341410.19032695X-RAY DIFFRACTION99.75
3.84-4.010.20261430.18932716X-RAY DIFFRACTION99.79
4.01-4.220.20761430.18112704X-RAY DIFFRACTION99.93
4.23-4.490.18691430.15892725X-RAY DIFFRACTION99.83
4.49-4.840.17381450.14342734X-RAY DIFFRACTION99.9
4.84-5.320.17871450.15362760X-RAY DIFFRACTION99.83
5.32-6.090.20031450.17652751X-RAY DIFFRACTION99.76
6.09-7.670.20891470.19082797X-RAY DIFFRACTION99.56
7.67-480.20231530.16742890X-RAY DIFFRACTION98.42
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.09891198150.6139797495460.3657597657547.33771276860.4972921724412.92376667952-0.0405762598555-0.1538401292690.08608880077970.348167541171-0.154469485806-0.505790321279-0.2959531832350.2706213693830.2237680246580.457320040189-0.0230114989151-0.07348625316620.6076255595550.07481744926510.5846380049641.23443008571.547090390732.8117343186
25.44674111821-0.6465718507953.163342975143.3701987374-0.5481408165645.701063811470.110143605938-0.0467723093304-0.1640969926650.140343427021-0.0827971288741-0.2449088705250.2233866071170.235103080211-0.02718947262390.400132573267-0.001738388149690.07329669628680.3931084474370.03820498947950.45884148011534.397924122854.085386262223.4211643095
37.53456325566-2.06034147781.136869629257.09618753112-3.182805799427.24347370265-0.1085062807920.7851911493410.434225959908-0.7726552269580.2096397624380.586835288493-0.295701556293-0.555584523277-0.107158014240.606479757996-0.0485144855341-0.08197367454340.6475186142340.01212694087030.5506759637265.5979509998670.4681383787-6.25705231943
44.72327063975.98148198517-4.520326599261.99995415368-3.475765986485.621636046020.347914966331-0.257482238279-0.159537184514-1.50173432874-1.21325944486-5.734042785521.35403517761-0.1103538452320.8377593969252.707869747650.5805213726230.07082804812371.696159079980.03167314322322.334313875153.5265655309861.4599316799-21.5864070561
54.481069418760.65450752668-1.031543826017.36893130782-3.242095017733.39889671486-0.137227065748-0.7248003678830.1170599082751.99201610852-0.0133123487917-0.218717448125-0.8155806935090.1709959261420.1409569092281.514921921350.176611044327-0.1505614488080.9335119409970.1004174458640.66741345224941.877194935654.463370762263.2779037225
60.8778459322040.7788008932421.44249560412.597789441692.231369594456.0791190639-0.09097496227010.1205214329250.105380093114-0.723717314027-0.1191078657470.481067713254-0.735319913510.02180986787410.2359903738540.9892630470090.143715885996-0.1951200764110.5977261091120.04080817344150.70711397971541.282401812721.411244675162.3354016758
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精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11chain 'A' and (resid 1 through 143 )AA1 - 1431 - 143
22chain 'A' and (resid 144 through 269 )AA144 - 269144 - 269
33chain 'A' and (resid 270 through 380 )AA270 - 380270 - 375
44chain 'A' and (resid 381 through 381 )AB3811
55chain 'B' and (resid 1 through 108 )BF1 - 1081 - 105
66chain 'B' and (resid 109 through 334 )BF109 - 334106 - 331
77chain 'B' and (resid 335 through 467 )BF335 - 467332 - 464
88chain 'C' and (resid 1 through 103 )CG1 - 1031 - 101
99chain 'C' and (resid 104 through 151 )CG104 - 151102 - 149
1010chain 'C' and (resid 152 through 194 )CG152 - 194150 - 192
1111chain 'C' and (resid 195 through 276 )CG195 - 276193 - 274
1212chain 'D' and (resid 0 through 5 )DH0 - 51 - 6
1313chain 'D' and (resid 6 through 11 )DH6 - 117 - 12
1414chain 'D' and (resid 12 through 19 )DH12 - 1913 - 20
1515chain 'D' and (resid 20 through 30 )DH20 - 3021 - 31
1616chain 'D' and (resid 31 through 41 )DH31 - 4132 - 42
1717chain 'D' and (resid 42 through 51 )DH42 - 5143 - 52
1818chain 'D' and (resid 52 through 56 )DH52 - 5653 - 57
1919chain 'D' and (resid 57 through 77 )DH57 - 7758 - 78
2020chain 'D' and (resid 78 through 83 )DH78 - 8379 - 84
2121chain 'D' and (resid 84 through 99 )DH84 - 9985 - 100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る