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Open data
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Basic information
| Entry | Database: PDB / ID: 7qng | |||||||||
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| Title | Structure of a MHC I-Tapasin-ERp57 complex | |||||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / MHC I / chaperone complex / endoplasmic reticulum / peptide editing | |||||||||
| Function / homology | Function and homology informationMHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity ...MHC class Ib protein complex assembly / peptide antigen stabilization / Tapasin-ERp57 complex / Calnexin/calreticulin cycle / MHC class I protein complex binding / TAP2 binding / TAP1 binding / protein disulfide-isomerase / protein folding in endoplasmic reticulum / disulfide oxidoreductase activity / regulation of protein complex stability / phospholipase C activity / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / cellular response to interleukin-7 / positive regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / TAP complex binding / protein disulfide isomerase activity / lncRNA binding / MHC class I protein binding / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / protein-disulfide reductase activity / phagocytic vesicle / extrinsic apoptotic signaling pathway / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / protein folding chaperone / response to endoplasmic reticulum stress / negative regulation of receptor binding / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / transferrin transport / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / cellular response to iron(III) ion / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / regulation of erythrocyte differentiation / HFE-transferrin receptor complex / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / T cell mediated cytotoxicity / positive regulation of T cell cytokine production / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / MHC class I protein complex / positive regulation of T cell activation / peptide antigen binding / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / negative regulation of neurogenesis / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / platelet aggregation / specific granule lumen / phagocytic vesicle membrane / recycling endosome membrane / Interferon gamma signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / negative regulation of epithelial cell proliferation / MHC class II protein complex binding / Modulation by Mtb of host immune system / late endosome membrane / sensory perception of smell / positive regulation of cellular senescence / unfolded protein binding / tertiary granule lumen / melanosome / DAP12 signaling / protein folding / T cell differentiation in thymus / negative regulation of neuron projection development / ER-Phagosome pathway / regulation of gene expression / protein refolding / protein-containing complex assembly / early endosome membrane / protein homotetramerization / molecular adaptor activity / adaptive immune response / amyloid fibril formation / intracellular iron ion homeostasis / learning or memory / endoplasmic reticulum lumen / Amyloid fiber formation / Golgi membrane / lysosomal membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / focal adhesion / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / SARS-CoV-2 activates/modulates innate and adaptive immune responses Similarity search - Function | |||||||||
| Biological species | Homo sapiens (human)![]() | |||||||||
| Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.7 Å | |||||||||
Authors | Mueller, I.K. / Thomas, C. / Trowitzsch, S. / Tampe, R. | |||||||||
| Funding support | Germany, European Union, 2items
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Citation | Journal: Nat Commun / Year: 2022Title: Structure of an MHC I-tapasin-ERp57 editing complex defines chaperone promiscuity. Authors: Muller, I.K. / Winter, C. / Thomas, C. / Spaapen, R.M. / Trowitzsch, S. / Tampe, R. | |||||||||
| History |
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Structure visualization
| Structure viewer | Molecule: Molmil Jmol/JSmol |
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Downloads & links
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Download
| PDBx/mmCIF format | 7qng.cif.gz | 574.3 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
|---|---|---|---|---|
| PDB format | pdb7qng.ent.gz | 420.7 KB | Display | PDB format |
| PDBx/mmJSON format | 7qng.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
| Others | Other downloads |
-Validation report
| Summary document | 7qng_validation.pdf.gz | 899 KB | Display | wwPDB validaton report |
|---|---|---|---|---|
| Full document | 7qng_full_validation.pdf.gz | 912.9 KB | Display | |
| Data in XML | 7qng_validation.xml.gz | 42.5 KB | Display | |
| Data in CIF | 7qng_validation.cif.gz | 59 KB | Display | |
| Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qn/7qng | HTTPS FTP |
-Related structure data
| Related structure data | ![]() 6enyS S: Starting model for refinement |
|---|---|
| Similar structure data | Similarity search - Function & homology F&H Search |
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Links
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Assembly
| Deposited unit | ![]()
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| 1 |
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| Unit cell |
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Components
-Protein , 4 types, 4 molecules ABCD
| #1: Protein | Mass: 44881.969 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: TAPBP, NGS17, TAPA / Production host: ![]() |
|---|---|
| #2: Protein | Mass: 56830.199 Da / Num. of mol.: 1 / Mutation: C60A Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: PDIA3, ERP57, ERP60, GRP58 / Production host: ![]() |
| #3: Protein | Mass: 32218.895 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() |
| #4: Protein | Mass: 11879.356 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: B2M, CDABP0092, HDCMA22P / Production host: ![]() |
-Sugars / Non-polymers , 2 types, 53 molecules 
| #5: Polysaccharide | beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose Source method: isolated from a genetically manipulated source |
|---|---|
| #6: Water | ChemComp-HOH / |
-Details
| Has ligand of interest | N |
|---|---|
| Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
| Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
|---|
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Sample preparation
| Crystal | Density Matthews: 4.04 Å3/Da / Density % sol: 69.59 % |
|---|---|
| Crystal grow | Temperature: 291.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 100 mM Gly-Gly, AMPD, pH 8.5, 300 mM lithium sulfate, 300 mM sodium sulfate, 300 mM potassium sulfate, 20% (v/v) PEG8000, 40% (v/v) 1,5-pentanediol |
-Data collection
| Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
|---|---|
| Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: PETRA III, EMBL c/o DESY / Beamline: P13 (MX1) / Wavelength: 1.033 Å |
| Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 1, 2020 |
| Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
| Radiation wavelength | Wavelength: 1.033 Å / Relative weight: 1 |
| Reflection | Resolution: 2.7→48 Å / Num. obs: 65719 / % possible obs: 99.76 % / Redundancy: 5.9 % / Biso Wilson estimate: 87.61 Å2 / CC1/2: 0.998 / Net I/σ(I): 14.9 |
| Reflection shell | Resolution: 2.7→2.797 Å / Num. unique obs: 6491 / CC1/2: 0.443 |
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Processing
| Software |
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| Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENTStarting model: 6ENY Resolution: 2.7→48 Å / SU ML: 0.4301 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / Phase error: 25.0761 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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| Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.1 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Displacement parameters | Biso mean: 106.17 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.7→48 Å
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| Refine LS restraints |
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| LS refinement shell |
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| Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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| Refinement TLS group | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
|
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Controller
About Yorodumi




Homo sapiens (human)
X-RAY DIFFRACTION
Germany, European Union, 2items
Citation
PDBj





