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- PDB-7qlb: SMYD3 in complex with fragment FL06268 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qlb
タイトルSMYD3 in complex with fragment FL06268
要素Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
キーワードTRANSFERASE / methyltransferase / epigenetic / oncogen / histone
機能・相同性
機能・相同性情報


histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines ...histone H3K36 dimethyltransferase activity / histone H4 methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase / myotube cell development / histone H3K4 trimethyltransferase activity / RNA polymerase II intronic transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / RNA polymerase II complex binding / cellular response to dexamethasone stimulus / establishment of protein localization / PKMTs methylate histone lysines / nucleosome assembly / methylation / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain ...Histone-lysine N-methyltransferase Smyd3 / SMYD3, SET domain / Histone-lysine N-methyltransferase (EC 2.1.1.43) family profile. / : / MYND finger / Zinc finger MYND-type signature. / Zinc finger, MYND-type / Zinc finger MYND-type profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
1-methylimidazole-4-sulfonamide / S-ADENOSYLMETHIONINE / Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Lund, B.A. / Cederfelt, D. / Dobritzsch, D.
資金援助European Union, 1件
組織認可番号国
H2020 Marie Curie Actions of the European Commission675899European Union
引用ジャーナル: Rsc Med Chem / 年: 2024
タイトル: Identification of fragments targeting SMYD3 using highly sensitive kinetic and multiplexed biosensor-based screening
著者: FitzGerald, E.A. / Cederfelt, D. / Lund, B.A. / Myers, N. / Zhang, H. / Dobritzsch, D. / Danielson, H.
履歴
登録2021年12月20日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年3月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年2月7日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年4月24日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,3777
ポリマ－49,4601
非ポリマー9176
水9,188510
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: homology
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area20460 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)60.938, 66.329, 108.165
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

-
要素

#1: タンパク質 Histone-lysine N-methyltransferase SMYD3 / SET and MYND domain-containing protein 3 / Zinc finger MYND domain-containing protein 1


分子量: 49460.402 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SMYD3, ZMYND1, ZNFN3A1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: Q9H7B4, [histone H3]-lysine4 N-trimethyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-E4I / 1-methylimidazole-4-sulfonamide


分子量: 161.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7N3O2S / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#4: 化合物 ChemComp-SAM / S-ADENOSYLMETHIONINE


分子量: 398.437 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H22N6O5S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 510 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.34 % / 解説: needles
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 0.1 M Tris pH 8.25-8.75 0.1M Magnesium acetate 15-18 % PEG 3350
PH範囲: 8.25-8.75 / Temp details: room temperature

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.97628 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER2 XE 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97628 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→29.33 Å / Num. obs: 82041 / % possible obs: 99.21 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 21.79 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.01908 / Rrim(I) all: 0.02698 / Net I/σ(I): 24.1
反射 シェル解像度: 1.8→1.864 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.1444 / Mean I/σ(I) obs: 4.87 / Num. unique obs: 7484 / CC1/2: 0.95 / Rrim(I) all: 0.2042 / % possible all: 93.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.20rc4_4425精密化
BUSTER2.10.4精密化
Aimless0.7.4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 6z2r

6z2r
PDB 未公開エントリ


解像度: 1.8→29.33 Å / SU ML: 0.1645 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.5062
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1833 1945 4.74 %
Rwork0.1503 39082 -
obs0.1519 41027 99.24 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 27.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→29.33 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3408 0 50 510 3968
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00913564
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9634816
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0574531
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0077631
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.4712492
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.8-1.850.25011200.19482521X-RAY DIFFRACTION91.48
1.85-1.890.22771230.17962749X-RAY DIFFRACTION98.49
1.89-1.950.2331260.16032787X-RAY DIFFRACTION99.97
1.95-2.010.20481430.15292753X-RAY DIFFRACTION99.9
2.01-2.090.22161460.14912774X-RAY DIFFRACTION100
2.09-2.170.17721320.14692791X-RAY DIFFRACTION99.9
2.17-2.270.1761550.14392770X-RAY DIFFRACTION99.86
2.27-2.390.18781440.14142796X-RAY DIFFRACTION99.93
2.39-2.540.19871290.14372799X-RAY DIFFRACTION99.97
2.54-2.730.17641430.15022798X-RAY DIFFRACTION99.93
2.73-3.010.20531530.15422832X-RAY DIFFRACTION99.97
3.01-3.440.16611660.14872809X-RAY DIFFRACTION100
3.44-4.330.15211210.13492895X-RAY DIFFRACTION100
4.33-29.330.17971440.16043008X-RAY DIFFRACTION99.78
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.851305365148-0.0222995992104-0.678200958520.8809712961340.07318463898644.69063005619-0.04417686375280.0490141312267-0.0571209608201-0.1144130700620.04937280140540.0690675923420.310923836586-0.002521838759980.02461969655830.1445474206380.00351400338622-0.04673012801120.1611440319040.009433515042730.20347645984510.09799011082.000557491518.54106355263
21.57273387347-0.6801261699871.658766061284.504846772111.634591477123.17842717354-0.09306498953350.2913574811420.0674093375535-0.448691816510.113732496401-0.126836381787-0.1745099120080.217967491240.02234069877570.208539905846-0.04080803116690.02772333555960.215737009620.009234116492790.1527871232613.08490235599.80448371665-5.60982646744
32.594536302230.66330875778-0.2742417920991.69110021543-0.0141360257513.04839115-0.06331495426390.1477428912420.0750690604383-0.1482032637160.0719618487340.0647554237502-0.182677007791-0.1253389646060.005002663815290.1283981126620.0299995321081-0.0213019204720.09609192899580.002198556657010.15505534198214.042560003620.29134363395.94313441481
40.713747546922-0.5110441325190.3312526610091.07368368223-0.2661724268610.6438614862790.08936673002150.0202759577359-0.121850561418-0.0687227484222-0.02532217265540.06760503096820.170787437380.0211741367414-0.04534942015980.147000204345-0.00161833461003-0.01141428351370.1185685348610.004172289992190.12069462175422.0985870635-6.7527872844518.4430770992
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Auth asym-ID: A / Label asym-ID: A

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth seq-IDLabel seq-ID
11{A|3 - 72}3 - 721 - 70
22{A|73 - 114}73 - 11471 - 112
33{A|115 - 170}115 - 170113 - 168
44{A|171 - 428}171 - 428169 - 426

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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