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- PDB-7qis: CRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 difluoroethylglycine (DfeGly) BPTI MU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qis
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 difluoroethylglycine (DfeGly) BPTI MUTANT- BOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEX
要素
  • (Chymotrypsin A chain ...) x 3
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE / CHYMOTRYPSIN / SERINE PROTEINASE / BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BPTI / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / S1 POCKET / PRIMARY SPECIFICITY / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding ...chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Dimos, N. / Leppkes, J. / Koksch, B. / Wahl, M.C. / Loll, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Project-ID 387284271 ドイツ
引用ジャーナル: Rsc Chem Biol / 年: 2022
タイトル: Fluorine-induced polarity increases inhibitory activity of BPTI towards chymotrypsin.
著者: Leppkes, J. / Dimos, N. / Loll, B. / Hohmann, T. / Dyrks, M. / Wieseke, A. / Keller, B.G. / Koksch, B.
履歴
登録2021年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsin A chain A
B: Chymotrypsin A chain B
C: Chymotrypsin A chain C
D: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Chymotrypsin A chain A
F: Chymotrypsin A chain B
G: Chymotrypsin A chain C
H: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,67652
ポリマ－63,5648
非ポリマー4,11244
水10,863603
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28630 Å2
ΔGint-348 kcal/mol
Surface area23290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.269, 100.269, 206.215
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain 'A' and resid 1 through 13) and (chain 'B'...
21(chain 'E' and resid 1 through 13) and (chain 'F'...
12(chain D and (resid 1 through 10 or resid 12...
22(chain G and (resid 1 through 10 or resid 12...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111CYSCYSLEULEUAA1 - 101 - 10
121ILEILEVALVALBB16 - 171 - 2
131GLYGLYASNASNBB19 - 484 - 33
141ASNASNASPASPBB50 - 6435 - 49
151VALVALGLYGLYBB66 - 7451 - 59
161SERSERSERSERBB76 - 7761 - 62
171ILEILEGLNGLNBB80 - 8165 - 66
181LEULEUSERSERBB83 - 9268 - 77
191TYRTYRASNASNBB94 - 9579 - 80
1101LEULEUTHRTHRBB97 - 9882 - 83
1111ASNASNPROPROBB100 - 12485 - 109
1121ALAALAASPASPBB126 - 128111 - 113
1131PHEPHETYRTYRBB130 - 146115 - 131
1141ALAALAASPASPCC149 - 1531 - 5
1151LEULEUASNASNCC155 - 1657 - 17
1161CYSCYSCYSCYSCC168 - 19120 - 43
1171GLYGLYCYSCYSCC193 - 20145 - 53
1181TRPTRPSERSERCC207 - 21759 - 69
1191THRTHRSERSERCC219 - 22371 - 75
1201PROPROVALVALCC225 - 22777 - 79
1211ALAALAASNASNCC229 - 24581 - 97
211CYSCYSLEULEUEE1 - 101 - 10
221ILEILEVALVALFF16 - 171 - 2
231GLYGLYASNASNFF19 - 484 - 33
241ASNASNASPASPFF50 - 6435 - 49
251VALVALGLYGLYFF66 - 7451 - 59
261SERSERSERSERFF76 - 7761 - 62
271ILEILEGLNGLNFF80 - 8165 - 66
281LEULEUSERSERFF83 - 9268 - 77
291TYRTYRASNASNFF94 - 9579 - 80
2101LEULEUTHRTHRFF97 - 9882 - 83
2111ASNASNPROPROFF100 - 12485 - 109
2121ALAALAASPASPFF126 - 128111 - 113
2131PHEPHETYRTYRFF130 - 146115 - 131
2141ALAALAASPASPGG149 - 1531 - 5
2151LEULEUASNASNGG155 - 1657 - 17
2161CYSCYSCYSCYSGG168 - 19120 - 43
2171GLYGLYCYSCYSGG193 - 20145 - 53
2181TRPTRPSERSERGG207 - 21759 - 69
2191THRTHRSERSERGG219 - 22371 - 75
2201PROPROVALVALGG225 - 22777 - 79
2211ALAALAASNASNGG229 - 24581 - 97
112ARGARGTYRTYRDD1 - 101 - 10
122GLYGLYALAALADD12 - 1612 - 16
132ILEILECYSCYSDD18 - 3018 - 30
142THRTHRALAALADD32 - 5832 - 58
212ARGARGTYRTYRHH1 - 101 - 10
222GLYGLYALAALAHH12 - 1612 - 16
232ILEILECYSCYSHH18 - 3018 - 30
242THRTHRALAALAHH32 - 5832 - 58

NCSアンサンブル:
ID
1
2

-
要素

-
Chymotrypsin A chain ... , 3種, 6分子 AEBFCG

#1: タンパク質・ペプチド Chymotrypsin A chain A


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766
#2: タンパク質 Chymotrypsin A chain B


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766
#3: タンパク質 Chymotrypsin A chain C


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766

-
タンパク質 , 1種, 2分子 DH

#4: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI


分子量: 6519.474 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974

-
非ポリマー , 3種, 647分子

#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 29 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 603 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.8 M ammonium sulfate and 0.1 M MES/NaOH (pH 6.5)

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月2日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 103236 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 35.1 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.209 / Net I/σ(I): 10.57
反射 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / 冗長度: 10.6 % / Mean I/σ(I) obs: 0.96 / Num. unique obs: 16710 / CC1/2: 0.527 / Rrim(I) all: 3.069 / % possible all: 98.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T8N

1t8n


解像度: 1.83→32.82 Å / SU ML: 0.27 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.59 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1886 2095 2.03 %
Rwork0.1627 100895 -
obs0.1633 102990 99.83 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.72 Å2 / Biso mean: 36.8813 Å2 / Biso min: 17.23 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.83→32.82 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4424 0 249 603 5276
Biso mean--57.85 45.25 -
残基数----596
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1776X-RAY DIFFRACTION3.478TORSIONAL
12C1776X-RAY DIFFRACTION3.478TORSIONAL
21B504X-RAY DIFFRACTION3.478TORSIONAL
22D504X-RAY DIFFRACTION3.478TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.83-1.870.43241390.35756686682599
1.87-1.920.32091390.302866966835100
1.92-1.970.31181390.259467096848100
1.97-2.030.2381400.236867036843100
2.03-2.090.26051400.22567506890100
2.09-2.170.26181390.204566946833100
2.17-2.250.23231380.187466946832100
2.25-2.360.21061400.17167296869100
2.36-2.480.21091400.164367526892100
2.48-2.640.18341410.157867656906100
2.64-2.840.17971380.156466866824100
2.84-3.130.20941410.152767676908100
3.13-3.580.15421400.138767596899100
3.58-4.510.1281400.117967376877100
4.51-32.820.15841410.145567686909100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.3628-0.27720.04481.52510.33971.99730.04080.0129-0.0382-0.2586-0.03450.01810.09520.1824-0.00460.29630.0720.00910.1717-0.01530.2328.1875-38.43030.8011
20.33160.015-0.10450.409-0.14090.2673-0.0321-0.12290.05360.00180.09540.05420.13210.00770.00010.23150.0109-0.0320.2252-0.01170.2546-10.0447-23.41111.6947
31.53330.1172-0.27961.04050.04092.28960.1109-0.19730.03020.0157-0.13520.0695-0.1799-0.2697-0.00180.16090.01770.02960.3265-0.02450.2401-38.5068-6.5395.9536
40.42480.1420.07640.40740.19450.31130.09950.0277-0.0222-0.0247-0.0181-0.08190.0865-0.09540.00010.23260.0089-0.00540.2630.01920.2733-17.7954-18.3458-5.6088
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11((chain 'A' and resid 1 through 12) and (chain 'B' and resid 16 through 146) and (chain 'C' and resid 149 through 245))A - CA - C1 - 2451 - 245
22(chain 'D' and resid 1 through 58)BB1 - 581 - 58
31((chain 'E' and resid 1 through 12) and (chain 'F' and resid 16 through 146) and (chain 'G' and resid 149 through 245))E - GE - G1 - 2451 - 245
44(chain 'H' and resid 1 through 58)HH1 - 581 - 58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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