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- PDB-7qir: CRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 monofluorethylglycine(MfeGly) BPTI MU... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qir
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE P1 monofluorethylglycine(MfeGly) BPTI MUTANT- BOVINE CHYMOTRYPSIN COMPLEX
要素
  • (Chymotrypsin A chain ...) x 3
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE / CHYMOTRYPSIN / SERINE PROTEINASE / BOVINE PANCREATIC TRYPSIN INHIBITOR / BPTI / PROTEIN-PROTEIN INTERACTION / S1 POCKET / PRIMARY SPECIFICITY / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding ...chymotrypsin / trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / negative regulation of platelet aggregation / potassium channel inhibitor activity / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site ...: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Chymotrypsinogen A / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Dimos, N. / Leppkes, J. / Koksch, B. / Wahl, M.C. / Loll, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)Project-ID 387284271 ドイツ
引用ジャーナル: Rsc Chem Biol / 年: 2022
タイトル: Fluorine-induced polarity increases inhibitory activity of BPTI towards chymotrypsin.
著者: Leppkes, J. / Dimos, N. / Loll, B. / Hohmann, T. / Dyrks, M. / Wieseke, A. / Keller, B.G. / Koksch, B.
履歴
登録2021年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月1日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年7月6日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.32024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chymotrypsin A chain A
B: Chymotrypsin A chain B
C: Chymotrypsin A chain C
D: Pancreatic trypsin inhibitor
E: Chymotrypsin A chain A
F: Chymotrypsin A chain B
G: Chymotrypsin A chain C
H: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,74053
ポリマ－63,5288
非ポリマー4,21245
水9,242513
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28780 Å2
ΔGint-367 kcal/mol
Surface area23100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)100.084, 100.084, 206.194
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number169
Space group name H-MP61
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain "A" and resid 1 through 13) and (chain "B"...
21(chain "E" and resid 1 through 13) and (chain "F"...
12(chain B and (resid 1 through 10 or resid 12...
22(chain D and (resid 1 through 10 or resid 12...

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
111A1 - 10
121B16 - 17
131B19 - 48
141B50 - 52
151B1 - 64
161B66 - 74
171B76 - 81
181B83 - 95
191B97 - 98
1101B100 - 112
1111B114 - 124
1121B126 - 146
1131C155 - 165
1141C168 - 201
1151C207 - 217
1161C219 - 223
1171C225 - 227
1181C229 - 245
211E1 - 10
221F16 - 17
231F19 - 48
241F50 - 52
251F53 - 64
261F66 - 74
271F76 - 81
281F83 - 95
291F97 - 98
2101F100 - 112
2111F114 - 124
2121F126 - 146
2131G155 - 165
2141G168 - 201
2151G207 - 217
2161G219 - 223
2171G225 - 227
2181G229 - 245
112D1 - 10
122D12 - 16
132D18 - 30
142D32 - 58
212H1 - 10
222H12 - 16
232H18 - 30
242H32 - 58

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

-
Chymotrypsin A chain ... , 3種, 6分子 AEBFCG

#1: タンパク質・ペプチド Chymotrypsin A chain A


分子量: 1253.511 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766
#2: タンパク質 Chymotrypsin A chain B


分子量: 13934.556 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766
#3: タンパク質 Chymotrypsin A chain C


分子量: 10074.495 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00766

-
タンパク質 , 1種, 2分子 DH

#4: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI


分子量: 6501.483 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974

-
非ポリマー , 3種, 558分子

#5: 化合物...
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 28 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 513 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 1.8 M ammonium sulfate and 0.1 M MES/NaOH (pH 6.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年9月2日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→50 Å / Num. obs: 91824 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 38.8 Å2 / CC1/2: 0.998 / Rrim(I) all: 0.167 / Net I/σ(I): 11.35
反射 シェル解像度: 1.9→2.01 Å / 冗長度: 10.7 % / Mean I/σ(I) obs: 0.92 / Num. unique obs: 14757 / CC1/2: 0.571 / Rrim(I) all: 2.63 / % possible all: 99.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.2_4158精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1T8N

1t8n


解像度: 1.9→32.76 Å / SU ML: 0.26 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 22.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1886 2099 2.29 %
Rwork0.1605 89603 -
obs0.1611 91702 99.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 114.45 Å2 / Biso mean: 41.4244 Å2 / Biso min: 20.32 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.9→32.76 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4418 0 253 513 5184
Biso mean--62.87 48.07 -
残基数----595
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A1802X-RAY DIFFRACTION4.295TORSIONAL
12E1802X-RAY DIFFRACTION4.295TORSIONAL
21D510X-RAY DIFFRACTION4.295TORSIONAL
22H510X-RAY DIFFRACTION4.295TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 15

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9-1.940.39381380.35865893603199
1.94-1.990.35151400.30859616101100
1.99-2.040.27611400.267759906130100
2.04-2.110.28351390.244659526091100
2.11-2.170.27691400.225959846124100
2.17-2.250.20821400.203359356075100
2.25-2.340.22541400.189659996139100
2.34-2.450.25151400.175559586098100
2.45-2.580.18861400.164559736113100
2.58-2.740.18181390.157759576096100
2.74-2.950.20741410.157460136154100
2.95-3.250.20881400.147459826122100
3.25-3.710.15671400.12859936133100
3.71-4.680.11361410.115159966137100
4.68-32.760.17521410.149760176158100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.80810.2283-0.12461.80410.53962.72950.0648-0.03790.07580.3094-0.04040.013-0.17260.1928-0.02510.3471-0.0796-0.01540.1939-0.01110.268858.1622-48.394729.7291
24.7970.97491.3761.60930.41623.9711-0.04940.0957-0.08930.04860.11460.0802-0.0249-0.1249-0.05740.2323-0.00220.03760.1647-0.00210.249639.9133-63.332518.5947
31.8129-0.23050.40521.5381-0.04012.79940.11320.2273-0.0585-0.0321-0.13320.13260.2186-0.35540.00110.2007-0.0239-0.02960.3938-0.03330.291711.5357-80.257924.3899
43.11631.50361.22343.18381.30014.010.1351-0.048-0.026-0.0181-0.035-0.236-0.12680.0746-0.09310.20330.0280.01980.23690.0260.272432.2198-68.483435.9149
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain "A" and resid 1 through 13)A - C1 - 13
2X-RAY DIFFRACTION1(chain "B" and resid 16 through 146)B16 - 146
3X-RAY DIFFRACTION1(chain "C" and resid 149 through 245)C149 - 245
4X-RAY DIFFRACTION3(chain "D" and resid 1 through 58)D1 - 58
5X-RAY DIFFRACTION2(chain "E" and resid 1 through 13)E1 - 13
6X-RAY DIFFRACTION2(chain "F" and resid 16 through 146)F16 - 146
7X-RAY DIFFRACTION2(chain "G" and resid 149 through 245)G149 - 245
8X-RAY DIFFRACTION4(chain "H" and resid 1 through 58)H1 - 58

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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