+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7qhz | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Title | Crystal structure of KLK6 in complex with compound DKFZ917 | ||||||
Components | Kallikrein-6 | ||||||
Keywords | PEPTIDE BINDING PROTEIN / serine proteases | ||||||
Function / homology | Function and homology information tissue regeneration / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cornified envelope / hormone metabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / intercellular bridge / regulation of cell differentiation / regulation of neuron projection development / protein autoprocessing / collagen catabolic process ...tissue regeneration / positive regulation of G protein-coupled receptor signaling pathway / cornified envelope / hormone metabolic process / amyloid precursor protein metabolic process / intercellular bridge / regulation of cell differentiation / regulation of neuron projection development / protein autoprocessing / collagen catabolic process / Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases / myelination / secretory granule / central nervous system development / response to wounding / nuclear membrane / serine-type endopeptidase activity / nucleolus / endoplasmic reticulum / mitochondrion / extracellular space / extracellular region / nucleoplasm / cytoplasm Similarity search - Function | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 1.5 Å | ||||||
Authors | Jagtap, P.K.A. / Baumann, A. / Lohbeck, J. / Isak, D. / Miller, A. / Hennig, J. | ||||||
Funding support | 1items
| ||||||
Citation | Journal: Rsc Adv / Year: 2022 Title: Scalable synthesis and structural characterization of reversible KLK6 inhibitors. Authors: Baumann, A. / Isak, D. / Lohbeck, J. / Jagtap, P.K.A. / Hennig, J. / Miller, A.K. | ||||||
History |
|
-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
---|
-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 7qhz.cif.gz | 109.7 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
---|---|---|---|---|
PDB format | pdb7qhz.ent.gz | 81 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 7qhz.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 7qhz_validation.pdf.gz | 763.2 KB | Display | wwPDB validaton report |
---|---|---|---|---|
Full document | 7qhz_full_validation.pdf.gz | 765.9 KB | Display | |
Data in XML | 7qhz_validation.xml.gz | 14.1 KB | Display | |
Data in CIF | 7qhz_validation.cif.gz | 21.2 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/7qhz ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/qh/7qhz | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 7qi0C 3vfeS S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
---|---|
Similar structure data | Similarity search - Function & homologyF&H Search |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
Unit cell |
|
-Components
#1: Protein | Mass: 24417.695 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Gene: KLK6, PRSS18, PRSS9 / Plasmid: pXLG / Production host: Homo sapiens (human) / Strain (production host): Expi293F References: UniProt: Q92876, Hydrolases; Acting on peptide bonds (peptidases); Serine endopeptidases |
---|---|
#2: Chemical | ChemComp-CI5 / ( |
#3: Chemical | ChemComp-GOL / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
Has ligand of interest | Y |
Has protein modification | Y |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
---|
-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.36 % |
---|---|
Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 8.5 Details: 0.20 M trimethylamine N-oxide, 0.1 M Tris-HCl pH8.5, 20% PEG MME 2000 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.873 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 2M / Detector: PIXEL / Date: Jul 10, 2021 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength: 0.873 Å / Relative weight: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.5→36.03 Å / Num. obs: 66510 / % possible obs: 91.9 % / Redundancy: 2.753 % / Biso Wilson estimate: 15.57 Å2 / CC1/2: 0.929 / Rmerge(I) obs: 0.215 / Rrim(I) all: 0.263 / Χ2: 0.918 / Net I/σ(I): 6.44 / Num. measured all: 183083 / Scaling rejects: 3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
|
-Processing
Software |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 3VFE Resolution: 1.5→36.03 Å / SU ML: 0.2 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0.14 / Phase error: 23.32 / Stereochemistry target values: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 66.63 Å2 / Biso mean: 21.0381 Å2 / Biso min: 8.6 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.5→36.03 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 24
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement TLS group |
|