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- PDB-7qgd: H. SAPIENS CK2 KINASE ALPHA SUBUNIT IN COMPLEX WITH THE ATP-COMPE... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qgd
タイトルH. SAPIENS CK2 KINASE ALPHA SUBUNIT IN COMPLEX WITH THE ATP-COMPETITIVE INHIBITOR 5,6-DIBROMOBENZOTRIAZOLE AT PH 8.5
要素Casein kinase II subunit alpha
キーワードTRANSFERASE / CK2 / CASEIN KINASE 2 / INHIBITOR / BROMO-BENZOTRIAZOLE / HALOGEN BOND / TRANSFERASE-INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins ...regulation of chromosome separation / positive regulation of aggrephagy / Condensation of Prometaphase Chromosomes / WNT mediated activation of DVL / protein kinase CK2 complex / symbiont-mediated disruption of host cell PML body / Receptor Mediated Mitophagy / Synthesis of PC / Sin3-type complex / Maturation of hRSV A proteins / RUNX1 interacts with co-factors whose precise effect on RUNX1 targets is not known / negative regulation of signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of apoptotic signaling pathway / positive regulation of Wnt signaling pathway / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / : / negative regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Signal transduction by L1 / Hsp90 protein binding / PML body / Regulation of PTEN stability and activity / Wnt signaling pathway / KEAP1-NFE2L2 pathway / positive regulation of protein catabolic process / rhythmic process / kinase activity / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / double-strand break repair / positive regulation of cell growth / Regulation of TP53 Activity through Phosphorylation / non-specific serine/threonine protein kinase / regulation of cell cycle / negative regulation of translation / protein stabilization / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of cell population proliferation / apoptotic process / DNA damage response / signal transduction / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Casein Kinase 2, subunit alpha / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
5,6-DIBROMOBENZOTRIAZOLE / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Casein kinase II subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Winiewska-Szajewska, M. / Czapinska, H. / Kaus-Drobek, M. / Piasecka, A. / Mieczkowska, K. / Dadlez, M. / Bochtler, M. / Poznanski, J.
資金援助European Union, 3件
組織認可番号国
Polish National Science Centre2012/07/B/ST4/01334European Union
Polish National Science Centre2017/25/B/ST4/01613European Union
European Communitys Seventh Framework Programme283570European Union
引用
ジャーナル: Sci Rep / 年: 2022
タイトル: Competition between electrostatic interactions and halogen bonding in the protein-ligand system: structural and thermodynamic studies of 5,6-dibromobenzotriazole-hCK2 alpha complexes.
著者: Winiewska-Szajewska, M. / Czapinska, H. / Kaus-Drobek, M. / Fricke, A. / Mieczkowska, K. / Dadlez, M. / Bochtler, M. / Poznanski, J.
#1: ジャーナル: J Phys Chem B / 年: 2021
タイトル: Halogen Atoms in the Protein-Ligand System. Structural and Thermodynamic Studies of the Binding of Bromobenzotriazoles by the Catalytic Subunit of Human Protein Kinase CK2.
著者: Czapinska, H. / Winiewska-Szajewska, M. / Szymaniec-Rutkowska, A. / Piasecka, A. / Bochtler, M. / Poznanski, J.
#2: ジャーナル: Biochim Biophys Acta / 年: 2015
タイトル: Thermodynamics parameters for binding of halogenated benzotriazole inhibitors of human protein kinase CK2alpha.
著者: Winiewska, M. / Kucinska, K. / Makowska, M. / Poznanski, J. / Shugar, D.
#3: ジャーナル: Biochem Biophys Res Commun / 年: 2015
タイトル: Thermodynamic parameters for binding of some halogenated inhibitors of human protein kinase CK2.
著者: Winiewska, M. / Makowska, M. / Maj, P. / Wielechowska, M. / Bretner, M. / Poznanski, J. / Shugar, D.
#4: ジャーナル: IUBMB Life / 年: 2020
タイトル: A competition between hydrophobic and electrostatic interactions in protein-ligand systems. Binding of heterogeneously halogenated benzotriazoles by the catalytic subunit of human protein kinase CK2.
著者: Kasperowicz, S. / Marzec, E. / Maciejewska, A.M. / Trzybinski, D. / Bretner, M. / Wozniak, K. / Poznanski, J. / Mieczkowska, K.
履歴
登録2021年12月8日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年11月23日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Casein kinase II subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)47,3207
ポリマ－46,2801
非ポリマー1,0406
水6,377354
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)129.538, 129.538, 60.891
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number94
Space group name H-MP42212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-502-

HOH

21A-672-

HOH

31A-707-

HOH

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Casein kinase II subunit alpha / CK II alpha


分子量: 46279.699 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CSNK2A1, CK2A1 / プラスミド: PET28 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
参照: UniProt: P68400, non-specific serine/threonine protein kinase

-
非ポリマー , 6種, 360分子

#2: 化合物 ChemComp-7M0 / 5,6-DIBROMOBENZOTRIAZOLE / DIBROMO-2-BENZOTRIAZOLE / 5,6-ジブロモ-1H-ベンゾトリアゾ-ル


分子量: 276.916 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H3Br2N3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#5: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 354 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.76 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.43 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 20 mM sodium formate, 20 mM ammonium acetate, 20 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 20 mM sodium potassium tartrate tetrahydrate, 20 mM sodium oxamate, 20% polyethylene glycol 550 ...詳細: 20 mM sodium formate, 20 mM ammonium acetate, 20 mM sodium citrate tribasic dihydrate, 20 mM sodium potassium tartrate tetrahydrate, 20 mM sodium oxamate, 20% polyethylene glycol 550 monomethyl ester, 10% polyethylene glycol 20 000, and 0.1 M buffering solution of Tris/BICINE pH 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, DESY / ビームライン: P11 / 波長: 0.9117 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M-F / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9117 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→45.8 Å / Num. obs: 23379 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 25.4 % / Biso Wilson estimate: 43.5 Å2 / CC1/2: 0.999 / Rrim(I) all: 0.114 / Rsym value: 0.111 / Net I/σ(I): 27.73
反射 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / 冗長度: 26.1 % / Mean I/σ(I) obs: 4.24 / Num. unique obs: 3731 / CC1/2: 0.935 / Rrim(I) all: 0.873 / Rsym value: 0.856 / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
MOLREP位相決定
ARP/wARPモデル構築
REFMAC5.8.0103精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3WAR

3war


解像度: 2.3→45.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 5.531 / SU ML: 0.135 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.262 / ESU R Free: 0.202 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGEN ATOMS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY THE RELATIVE OCCUPANCIES OF STATICALLY DISORDERED RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED TENTATIVELY. THE RADIATION ...詳細: HYDROGEN ATOMS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES: REFINED INDIVIDUALLY THE RELATIVE OCCUPANCIES OF STATICALLY DISORDERED RESIDUES HAVE BEEN ASSIGNED TENTATIVELY. THE RADIATION DAMAGE TRIGGERED COVALENT BOND BETWEEN THE SECOND LIGAND MOLECULE (AWAY FROM THE ACTIVE SITE) AND THE PROTEIN WAS CONSIDERED BUT NOT BUILT. THE CL- ION IDENTITY HAS BEEN ASSIGNED TENTATIVELY. THERE ARE A FEW DENSITY CLUSTERS THAT MAY CORRESPOND TO SOLVENT MOLECULES BUT UNAMBIGUOUS DISTINCTION BETWEEN VARIOUS BUFFER COMPONENTS WAS NOT STRAIGHTFORWARD AND THUS THE WATER MOLECULES WERE RETAINED IN THE FINAL MODEL.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2206 1118 4.8 %THIN RESOLUTION SHELLS
Rwork0.1791 ---
obs0.1811 22261 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 116.45 Å2 / Biso mean: 41.833 Å2 / Biso min: 18.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.71 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.71 Å2-0 Å2
3----1.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→45.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2812 0 53 354 3219
Biso mean--65.99 48.72 -
残基数----333
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0193123
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022937
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1861.9594233
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.8743.0016759
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.4535368
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.96223.118170
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.22115560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.1881530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0720.2425
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023571
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02787
LS精密化 シェル解像度: 2.301→2.361 Å / Rfactor Rfree error: 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 78 -
Rwork0.219 1613 -
obs--98.72 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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