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- PDB-7qak: Mus Musculus Acetylcholinesterase in complex with 7-[(4-{[benzyl(... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7qak | ||||||
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Title | Mus Musculus Acetylcholinesterase in complex with 7-[(4-{[benzyl(methyl)amino]methyl}benzyl)oxy]-4-(hydroxymethyl)-2H-chromen-2-one | ||||||
![]() | Acetylcholinesterase | ||||||
![]() | HYDROLASE / Inhibitor / complex | ||||||
Function / homology | ![]() acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ekstrom, F.J. / Forsgren, N. | ||||||
Funding support | 1items
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![]() | ![]() Title: Dual Reversible Coumarin Inhibitors Mutually Bound to Monoamine Oxidase B and Acetylcholinesterase Crystal Structures. Authors: Ekstrom, F. / Gottinger, A. / Forsgren, N. / Catto, M. / Iacovino, L.G. / Pisani, L. / Binda, C. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 523.9 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 359.6 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 1.4 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 25.1 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 37 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7p4fC ![]() 7p4hC ![]() 7qb4C ![]() 1j06S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Protein / Sugars , 2 types, 6 molecules AB![](data/chem/img/NAG.gif)
![](data/chem/img/NAG.gif)
#1: Protein | Mass: 59764.488 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Details: FRAGMENT: CATALYTIC DOMAIN, UNP RESIDUES 32-574 / Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Sugar | ChemComp-NAG / |
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-Non-polymers , 6 types, 146 molecules ![](data/chem/img/5IK.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PG0.gif)
![](data/chem/img/TOE.gif)
![](data/chem/img/P15.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/EDO.gif)
![](data/chem/img/PG0.gif)
![](data/chem/img/TOE.gif)
![](data/chem/img/P15.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-EDO / | #5: Chemical | ChemComp-PG0 / #6: Chemical | ChemComp-TOE / | #7: Chemical | ChemComp-P15 / | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Has ligand of interest | Y |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.19 Å3/Da / Density % sol: 70.66 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, hanging drop Details: 30% (v/v) polyethylene glycol 750 monomethylether, 100 mM HEPES, pH 7.1 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS EIGER X 16M / Detector: PIXEL / Date: Jun 22, 2017 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9797 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.6→49.0197 Å / Num. obs: 62618 / % possible obs: 99.6 % / Redundancy: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 58.5166482128 Å2 / CC1/2: 0.997 / Rmerge(I) obs: 0.07385 / Net I/σ(I): 20.13 |
Reflection shell | Resolution: 2.6→2.693 Å / Rmerge(I) obs: 0.5853 / Num. unique obs: 6183 / CC1/2: 0.989 |
-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 1J06 Resolution: 2.60000329418→49.0197 Å / SU ML: 0.309221465582 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.3378394356 / Phase error: 26.3701854478 Stereochemistry target values: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 66.6205896567 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.60000329418→49.0197 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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