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万見
- PDB-7qac: The T2 structure of polycrystalline cubic human insulin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7qac
タイトルThe T2 structure of polycrystalline cubic human insulin
要素
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE / cubic / human / insulin / T2
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / negative regulation of feeding behavior / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / negative regulation of acute inflammatory response / Regulation of gene expression in beta cells / alpha-beta T cell activation / regulation of amino acid metabolic process / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / positive regulation of dendritic spine maintenance / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / regulation of protein localization to plasma membrane / fatty acid homeostasis / negative regulation of gluconeogenesis / negative regulation of lipid catabolic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / COPI-mediated anterograde transport / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / transport vesicle / insulin-like growth factor receptor binding / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / positive regulation of protein metabolic process / NPAS4 regulates expression of target genes / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of cytokine production / positive regulation of long-term synaptic potentiation / acute-phase response / endosome lumen / Regulation of insulin secretion / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / negative regulation of proteolysis / positive regulation of cell differentiation / regulation of transmembrane transporter activity / insulin receptor binding / wound healing / regulation of synaptic plasticity / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / positive regulation of neuron projection development / cognition / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / vasodilation / glucose metabolic process / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / regulation of protein localization / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / protease binding / secretory granule lumen / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of gene expression / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法粉末回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.29 Å
データ登録者Karavassili, F. / Triandafillidis, D.P. / Valmas, A. / Spiliopoulou, M. / Fili, S. / Kontou, P. / Bowler, M.W. / Von Dreele, R.B. / Fitch, A. / Margiolaki, I.
資金援助European Union, ギリシャ, 2件
組織認可番号国
General Secretariat for Research and Technology (GSRT)European Union
Hellenic Foundation for Research and Innovation (HFRI)3051 ギリシャ
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2023
タイトル: The T 2 structure of polycrystalline cubic human insulin.
著者: Triandafillidis, D.P. / Karavassili, F. / Spiliopoulou, M. / Valmas, A. / Athanasiadou, M. / Nikolaras, G. / Fili, S. / Kontou, P. / Bowler, M.W. / Chasapis, C.T. / Von Dreele, R.B. / Fitch, A.N. / Margiolaki, I.
履歴
登録2021年11月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02023年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年7月19日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.22023年8月16日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
改定 1.32024年2月7日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model / Item: _pdbx_initial_refinement_model.accession_code
改定 1.42024年10月9日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 1 REMARK 250 REFINEMENT. REMARK 250 PROGRAM : GSAS REMARK 250 AUTHORS : LARSON & VON DREELE REMARK ... REMARK 250 REFINEMENT. REMARK 250 PROGRAM : GSAS REMARK 250 AUTHORS : LARSON & VON DREELE REMARK 250 REMARK 250 DATA USED IN REFINEMENT REMARK 250 RESOLUTION RANGE HIGH (ANGSTROMS) : 2.29 REMARK 250 RESOLUTION RANGE LOW (ANGSTROMS) : 39.43 REMARK 250 POWDER DIFFRACTION DATA. REMARK 250 REMARK 250 FIT TO DATA USED IN REFINEMENT REMARK 250 NUMBER OF POWDER PATTERNS : 6 REMARK 250 PROFILE R VALUES (%) : 7.70 11.54 12.16 8.80 7.61 2.12 REMARK 250 WEIGHTED PROFILE R VALUES (%) : 10.98 14.75 15.17 12.12 10.95 3.34 REMARK 250 F**2 R VALUES (%) : 42.02 38.68 44.09 38.89 35.52 24.00 REMARK 250 NUMBERS OF POWDER PATTERN POINTS : 8256 7003 7002 7002 7002 4740 REMARK 250 NUMBERS OF REFLECTIONS : 3816 2345 2349 2345 2305 4998 REMARK 250 TOTAL NUMBER OF POWDER POINTS : 41005 REMARK 250 REMARK 250 NUMBER OF NON-HYDROGEN ATOMS USED IN REFINEMENT. REMARK 250 PROTEIN ATOMS : REMARK 250 NUCLEIC ACID ATOMS : REMARK 250 HETEROGEN ATOMS : REMARK 250 SOLVENT ATOMS : REMARK 250 REMARK 250 MODEL REFINEMENT. REMARK 250 NUMBER OF LEAST-SQUARES PARAMETERS : 786 REMARK 250 NUMBER OF RESTRAINTS : 1951 REMARK 250 LEAST-SQUARES MATRIX BAND WIDTH : 50 REMARK 250 MARQUARDT COEFFICIENT : 8.30 REMARK 250 REMARK 250 RMS DEVIATIONS FROM RESTRAINT TARGET VALUES. NUMBER. REMARK 250 INTERATOMIC DISTANCES (A) :0.015 506 REMARK 250 BOND ANGLES (DEG) : 1.43 702 REMARK 250 CHIRAL VOLUMES (A**3) :0.036 52 REMARK 250 TORSION ANGLE RESTRAINTS (E) : 1.00 98 REMARK 250 DISTANCES FROM RESTRAINT PLANES (A) :0.020 149 REMARK 250 TORSION PSEUDOPOTENTIAL RESTRAINTS (E) : 3.84 68 REMARK 250 ANTI-BUMPING DISTANCE RESTRAINTS (A) :0.123 186 REMARK 250 HYDROGEN BOND DISTANCE RESTRAINTS (A) :0.293 212

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8182
ポリマ－5,8182
非ポリマー00
水1,11762
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1290 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area3910 Å2
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-120-

HOH

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 粉末回折 / 使用した結晶の数: 6

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)
13.5164.98
23.5164.98
33.5164.98
43.5164.98
53.5164.98
63.5164.98
結晶化
温度 (K)Crystal-ID手法pH詳細PH範囲
2931batch mode8.5613.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.69 - 8.43
2932batch mode7.8813.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.06 - 7.70
2933batch mode8.0213.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.30 - 7.74
2934batch mode8.1713.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.50 - 7.84
2935batch mode8.2613.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.70 - 7.82
2936batch mode8.1713.494 mg/ml insulin, 0.818 mM zinc acetate, 10.563 mM sodium thiocyanate, 0.4 M sodium potassium phosphate (Na2HPO4/KH2PO4)8.50 - 7.84

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-IDSerial crystal experiment
12931N
22932N
32933N
42934N
52935N
62936N
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長 (Å)Take-off angle (°)TargetVoltage (kV)
シンクロトロンESRF ID2211.29974
シンクロトロンESRF ID2221.299868
シンクロトロンESRF ID2231.299995
シンクロトロンESRF ID2241.299995
シンクロトロンESRF ID2251.299995
SEALED TUBEMALVERN PANALYTICAL EMPYREAN TUBE61.540598, 1.54426040Cu45
検出器
タイプID検出器日付詳細
Cyberstar LaBr31SCINTILLATION2015年12月8日9 Si(111) analyzer crystals with 9 detectors
Cyberstar LaBr32SCINTILLATION2016年12月14日9 Si(111) analyzer crystals with 9 detectors
Cyberstar LaBr33SCINTILLATION2016年12月14日9 Si(111) analyzer crystals with 9 detectors
Cyberstar LaBr34SCINTILLATION2016年12月14日9 Si(111) analyzer crystals with 9 detectors
Cyberstar LaBr35SCINTILLATION2016年12月14日9 Si(111) analyzer crystals with 9 detectors
Malvern Panalytical PIXcel 1D6PIXEL2016年12月11日
放射
IDプロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプ波長 (Å)Wavelength-ID波長
1SINGLE WAVELENGTHMx-ray1.299741
2SINGLE WAVELENGTHMx-ray1.2998682
3SINGLE WAVELENGTHMx-ray1.2999953
4SINGLE WAVELENGTHMx-ray1.2999954
5SINGLE WAVELENGTHMx-ray1.2999955
6SINGLE WAVELENGTHMx-ray61.540598,1.544260
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.299741
21.2998681
31.2999951
41.2999951
51.2999951
61.5405981
71.544260.5
反射
解像度 (Å)Num. allNum. obsObserved criterion σ(I)Entry-IDDiffraction-ID
2.288-39.433816381627QAC1
2.705-39.432345234527QAC2
2.702-39.432349234927QAC3
2.705-39.432345234527QAC4
2.718-39.432305230527QAC5
2.643-55.7634998499827QAC6

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解析

ソフトウェア
名称分類
GSAS精密化
PRODDデータ削減
MOLREP位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 9INS

9ins


解像度: 2.29→39 Å / Goodness of fit all: 2.06 / Num. parameters: 786 / Num. restraintsaints: 1951 / % reflection obs: 100 % / WRfactor all: 0.0694 / 交差検証法: NONE / Pd Marquardt correlation coeff: 8.3 / Pd LS matrix band width: 50 / Pd num. of points: 41005 / Pd num. of powder patterns: 6
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.288→39.43 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数405 0 0 62 467
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
POWDER DIFFRACTIONbond_d0.015506
POWDER DIFFRACTIONangle_d1.43702
POWDER DIFFRACTIONchiral0.03652
POWDER DIFFRACTIONsingtor198
POWDER DIFFRACTIONplanar_d0.02149
POWDER DIFFRACTIONmulttor3.8468
POWDER DIFFRACTIONhydrog_d0.293212

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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