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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7q62 | ||||||
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タイトル | Structure of TEV cleaved A2ML1 dimer (A2ML1-TT dimer) | ||||||
![]() | Alpha-2-macroglobulin-like protein 1 | ||||||
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機能・相同性 | ![]() ![]() ![]() ![]() 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Nielsen, N.S. / Zarantonello, A. / Andersen, G.R. | ||||||
資金援助 | ![]()
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![]() | ![]() タイトル: Cryo-EM structures of human A2ML1 elucidate the protease-inhibitory mechanism of the A2M family. 著者: Nadia Sukusu Nielsen / Alessandra Zarantonello / Seandean Lykke Harwood / Kathrine Tejlgård Jensen / Katarzyna Kjøge / Ida B Thøgersen / Leif Schauser / Jesper Lykkegaard Karlsen / Gregers ...著者: Nadia Sukusu Nielsen / Alessandra Zarantonello / Seandean Lykke Harwood / Kathrine Tejlgård Jensen / Katarzyna Kjøge / Ida B Thøgersen / Leif Schauser / Jesper Lykkegaard Karlsen / Gregers R Andersen / Jan J Enghild / ![]() ![]() 要旨: A2ML1 is a monomeric protease inhibitor belonging to the A2M superfamily of protease inhibitors and complement factors. Here, we investigate the protease-inhibitory mechanism of human A2ML1 and ...A2ML1 is a monomeric protease inhibitor belonging to the A2M superfamily of protease inhibitors and complement factors. Here, we investigate the protease-inhibitory mechanism of human A2ML1 and determine the structures of its native and protease-cleaved conformations. The functional inhibitory unit of A2ML1 is a monomer that depends on covalent binding of the protease (mediated by A2ML1's thioester) to achieve inhibition. In contrast to the A2M tetramer which traps proteases in two internal chambers formed by four subunits, in protease-cleaved monomeric A2ML1 disordered regions surround the trapped protease and may prevent substrate access. In native A2ML1, the bait region is threaded through a hydrophobic channel, suggesting that disruption of this arrangement by bait region cleavage triggers the extensive conformational changes that result in protease inhibition. Structural comparisons with complement C3/C4 suggest that the A2M superfamily of proteins share this mechanism for the triggering of conformational change occurring upon proteolytic activation. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 378.8 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 298.8 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 13850MC ![]() 7q1yC ![]() 7q5zC ![]() 7q60C ![]() 7q61C M: このデータのモデリングに利用したマップデータ C: 同じ文献を引用 ( |
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類似構造データ | 類似検索 - 機能・相同性 ![]() |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 159339.281 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() #2: 糖 | ChemComp-NAG / ![]() 研究の焦点であるリガンドがあるか | N | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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EM実験 | 試料の集合状態: PARTICLE / 3次元再構成法: ![]() |
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試料調製
構成要素 | 名称: A2ML1![]() |
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由来(天然) | 生物種: ![]() ![]() |
由来(組換発現) | 生物種: ![]() ![]() |
緩衝液 | pH: 7.2 |
試料 | 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色![]() ![]() |
急速凍結![]() | 凍結剤: PROPANE |
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電子顕微鏡撮影
実験機器 | ![]() モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
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顕微鏡 | モデル: FEI TITAN KRIOS |
電子銃 | 電子線源![]() ![]() |
電子レンズ | モード: BRIGHT FIELD![]() |
撮影 | 電子線照射量: 61 e/Å2 フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k) |
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解析
ソフトウェア | 名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||
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EMソフトウェア |
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CTF補正![]() | タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION | ||||||||||||||||||||||||
3次元再構成![]() | 解像度: 3.18 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 174680 / 対称性のタイプ: POINT | ||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
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