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- PDB-7pyv: Crystal structure of human UBA6 in complex with the ubiquitin-lik... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pyv
タイトルCrystal structure of human UBA6 in complex with the ubiquitin-like modifier FAT10
要素
  • UBD
  • Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6
キーワードHYDROLASE / ubiquitin activating enzyme UBA6 / human leukocyte antigen (HLA)-F adjacent transcript 10(FAT10) / FAT10ylation / post-translational modification / ubiquitin-like modifier
機能・相同性
機能・相同性情報


FAT10 activating enzyme activity / amygdala development / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / dendritic spine development / proteasome binding / response to tumor necrosis factor / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / hippocampus development / learning ...FAT10 activating enzyme activity / amygdala development / E1 ubiquitin-activating enzyme / ubiquitin activating enzyme activity / dendritic spine development / proteasome binding / response to tumor necrosis factor / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / hippocampus development / learning / locomotory behavior / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / DNA damage response / mitochondrion / RNA binding / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin D / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily ...Ubiquitin D / Ubiquitin-activating enzyme E1, conserved site / Ubiquitin-activating enzyme signature 1. / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme E1, C-terminal domain superfamily / Ubiquitin-activating enzyme E1, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1, FCCH domain superfamily / Ubiquitin fold domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 FCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme E1 four-helix bundle / Ubiquitin-activating enzyme e1 C-terminal domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin-activating enzyme, SCCH domain / Ubiquitin/SUMO-activating enzyme E1-like / Ubiquitin-activating enzyme E1, inactive adenylation domain, subdomain 1 / Ubiquitin-activating enzyme E1, Cys active site / Ubiquitin-activating enzyme active site. / ThiF/MoeB/HesA family / THIF-type NAD/FAD binding fold / ThiF family / Ubiquitin-activating enzyme / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
UBD / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6 / Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Li, S. / Truongvan, N. / Schindelin, H.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)2243 ドイツ
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structures of UBA6 explain its dual specificity for ubiquitin and FAT10.
著者: Truongvan, N. / Li, S. / Misra, M. / Kuhn, M. / Schindelin, H.
履歴
登録2021年10月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年8月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年8月31日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6
C: UBD
B: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)251,3803
ポリマ－251,3803
非ポリマー00
水00
1
A: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6
C: UBD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,6422
ポリマ－134,6422
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area52340 Å2
手法PISA
2
B: Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)116,7381
ポリマ－116,7381
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area45710 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.458, 93.593, 109.542
Angle α, β, γ (deg.)70.519, 88.537, 74.593
Int Tables number1
Space group name H-MP1
Space group name HallP1
Symmetry operation#1: x,y,z

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 1,Ubiquitin-like modifier-activating enzyme 6 / Ubiquitin-activating enzyme 6 / Monocyte protein 4 / MOP-4 / Ubiquitin-activating enzyme E1-like ...Ubiquitin-activating enzyme 6 / Monocyte protein 4 / MOP-4 / Ubiquitin-activating enzyme E1-like protein 2 / E1-L2 / Protein A1S9 / Ubiquitin-activating enzyme E1 / Ubiquitin-activating enzyme 6 / Monocyte protein 4 / MOP-4 / Ubiquitin-activating enzyme E1-like protein 2 / E1-L2


分子量: 116737.570 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA6, MOP4, UBE1L2, UBA1, A1S9T, UBE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: A0AVT1, UniProt: P22314, E1 ubiquitin-activating enzyme
#2: タンパク質 UBD


分子量: 17904.820 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A1U9X8S9

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.5 % / 解説: Plates
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: 0.5 M Lithium chloride, 0.1 M Tris pH 8.4, 25% PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID30B / 波長: 0.9677 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 4M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年7月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9677 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.268→46.093 Å / Num. obs: 30812 / % possible obs: 59.07 % / 冗長度: 3.84 % / Biso Wilson estimate: 90.24 Å2 / CC1/2: 0.9881 / Rmerge(I) obs: 0.202 / Rpim(I) all: 0.12 / Rrim(I) all: 0.236 / Net I/σ(I): 5.2
反射 シェル解像度: 3.268→3.705 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 1.092 / Num. unique obs: 1542 / CC1/2: 0.401 / Rpim(I) all: 0.64 / Rrim(I) all: 1.266 / % possible all: 53.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.14_3260精密化
XDSデータ削減
XDSデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 7PVN, 6GF1, 6GF2

7pvn

6gf1

6gf2


解像度: 3.27→45.14 Å / SU ML: 0.362 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.96 / 位相誤差: 29.0477 / 立体化学のターゲット値: CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2392 875 2.84 %
Rwork0.2159 29918 -
obs0.2166 30793 59.03 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 111.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.27→45.14 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数16503 0 0 0 16503
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.004716883
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.757322929
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.04392610
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00762954
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.322910201
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.27-3.470.301470.3214260X-RAY DIFFRACTION3.06
3.47-3.740.3658510.30071535X-RAY DIFFRACTION18.34
3.74-4.120.29311380.26594775X-RAY DIFFRACTION56.81
4.12-4.710.26322140.22457426X-RAY DIFFRACTION87.72
4.71-5.930.25222220.22317577X-RAY DIFFRACTION89.85
5.93-45.140.19612430.18748345X-RAY DIFFRACTION98.86

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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