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万見
- PDB-7prj: Factor XII Fibronectin type II (FXII FnII) domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7prj
タイトルFactor XII Fibronectin type II (FXII FnII) domain
要素Coagulation factor XII
キーワードBLOOD CLOTTING / FXII Fibronectin type II (FnII) domain
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / positive regulation of fibrinolysis / misfolded protein binding / zymogen activation ...coagulation factor XIIa / plasma kallikrein-kinin cascade / Factor XII activation / Defective SERPING1 causes hereditary angioedema / response to misfolded protein / positive regulation of plasminogen activation / blood coagulation, intrinsic pathway / positive regulation of fibrinolysis / misfolded protein binding / zymogen activation / Defective factor XII causes hereditary angioedema / protein autoprocessing / positive regulation of blood coagulation / fibrinolysis / rough endoplasmic reticulum / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / protein processing / blood coagulation / : / innate immune response / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. ...Coagulation factor XII/hepatocyte growth factor activator / Fibronectin type I domain / Fibronectin, type I / Fibronectin type-I domain signature. / Fibronectin type-I domain profile. / Fibronectin type 1 domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / EGF-like domain / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Kringle domain / Kringle / Kringle, conserved site / Kringle superfamily / Kringle domain signature. / Kringle domain profile. / Kringle domain / : / Kringle-like fold / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan
類似検索 - ドメイン・相同性
Coagulation factor XII
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.2 Å
データ登録者Kaira, B.G. / Emsley, J.
資金援助 英国, 1件
組織認可番号国
British Heart FoundationRG/12/9/29775 英国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Factor XII Fibronectin type II (FXII FnII) domain
著者: Kaira, B.G. / Emsley, J.
履歴
登録2021年9月21日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Coagulation factor XII
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,6584
ポリマ－8,4621
非ポリマー1963
水1,06359
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area250 Å2
ΔGint-71 kcal/mol
Surface area3840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)26.350, 40.880, 45.330
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Coagulation factor XII / Hageman factor / HAF


分子量: 8461.517 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F12
発現宿主: Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P00748, coagulation factor XIIa
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 59 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.44 Å3/Da
結晶化温度: 292.15 K / 手法: 蒸気拡散法
詳細: 0.01 M Zinc chloride, 0.1 M Sodium acetate pH 5.0, 20 % (w/v) PEG 6000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04 / 波長: 1.2821 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年1月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.2821 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.2→30.36 Å / Num. obs: 15507 / % possible obs: 97.3 % / 冗長度: 4.5 % / CC1/2: 0.993 / Net I/σ(I): 4.02
反射 シェル解像度: 1.2→3.79 Å / Num. unique obs: 15507 / CC1/2: 0.993

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H8P

1h8p


解像度: 1.2→22.781 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 23.76 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2385 778 5.04 %
Rwork0.1922 14671 -
obs0.1944 15449 97.27 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 65.78 Å2 / Biso mean: 20.8 Å2 / Biso min: 5.56 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.2→22.781 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数460 0 3 59 522
Biso mean--37.5 34.28 -
残基数----55
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.007482
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.99657
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0463
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.00787
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.195171
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.2-1.27520.29851110.2414237496
1.2752-1.37370.28881110.2241239496
1.3737-1.51190.25581450.2088241497
1.5119-1.73060.23021590.2018242899
1.7306-2.18010.24051360.1949245597
2.1801-3.790.21811160.1724260697

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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