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- PDB-7ppm: SHP2 catalytic domain in complex with IRS1 (889-901) phosphopepti... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ppm
タイトルSHP2 catalytic domain in complex with IRS1 (889-901) phosphopeptide (pSer-892, pTyr-896)
要素
  • Insulin receptor substrate 1
  • Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
キーワードSIGNALING PROTEIN / SHP2 / IRS1 / Phosphatase / phosphopeptide / insulin signaling / Insulin receptor substrate 1
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / IRS-related events triggered by IGF1R / genitalia development / multicellular organismal reproductive process / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / IRS-mediated signalling ...negative regulation of cortisol secretion / intestinal epithelial cell migration / microvillus organization / negative regulation of growth hormone secretion / IRS-related events triggered by IGF1R / genitalia development / multicellular organismal reproductive process / atrioventricular canal development / negative regulation of cell adhesion mediated by integrin / IRS-mediated signalling / positive regulation of fatty acid beta-oxidation / STAT5 Activation / Netrin mediated repulsion signals / cerebellar cortex formation / insulin receptor complex / positive regulation of hormone secretion / positive regulation of glucose metabolic process / Activated NTRK3 signals through PI3K / Interleukin-37 signaling / regulation of protein export from nucleus / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / positive regulation of ossification / hormone metabolic process / Signaling by Leptin / MET activates PTPN11 / negative regulation of chondrocyte differentiation / Regulation of RUNX1 Expression and Activity / face morphogenesis / Costimulation by the CD28 family / Signaling by LTK / triglyceride metabolic process / ERBB signaling pathway / PI3K/AKT activation / Signal regulatory protein family interactions / organ growth / cellular response to fatty acid / platelet formation / megakaryocyte development / negative regulation of type I interferon production / Signaling by ALK / peptide hormone receptor binding / Platelet sensitization by LDL / CTLA4 inhibitory signaling / PI-3K cascade:FGFR2 / Interleukin-20 family signaling / PI-3K cascade:FGFR3 / Interleukin-6 signaling / IRS activation / STAT5 activation downstream of FLT3 ITD mutants / PI-3K cascade:FGFR4 / Prolactin receptor signaling / MAPK3 (ERK1) activation / PI-3K cascade:FGFR1 / PECAM1 interactions / regulation of cell adhesion mediated by integrin / MAPK1 (ERK2) activation / regulation of type I interferon-mediated signaling pathway / Bergmann glial cell differentiation / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / inner ear development / phosphoprotein phosphatase activity / platelet-derived growth factor receptor signaling pathway / non-membrane spanning protein tyrosine phosphatase activity / PI3K Cascade / RET signaling / SOS-mediated signalling / peptidyl-tyrosine dephosphorylation / Interleukin-3, Interleukin-5 and GM-CSF signaling / Regulation of IFNA/IFNB signaling / positive regulation of glycogen biosynthetic process / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / regulation of protein-containing complex assembly / ephrin receptor signaling pathway / PD-1 signaling / GAB1 signalosome / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / Signal attenuation / negative regulation of insulin secretion / phosphatidylinositol 3-kinase binding / Regulation of IFNG signaling / Signaling by CSF3 (G-CSF) / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / Growth hormone receptor signaling / cell adhesion molecule binding / signaling adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / FRS-mediated FGFR4 signaling / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / homeostasis of number of cells within a tissue / GPVI-mediated activation cascade / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / insulin-like growth factor receptor binding / FLT3 Signaling / T cell costimulation / cellular response to epidermal growth factor stimulus / phosphotyrosine residue binding / protein dephosphorylation
類似検索 - 分子機能
Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase ...Insulin receptor substrate / Phosphotyrosine-binding domain (IRS1-like) / IRS-type PTB domain profile. / Phosphotyrosine-binding domain / Protein-tyrosine phosphatase, non-receptor type-6, -11 / IRS-type PTB domain / PTB domain (IRS-1 type) / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain / PTP type protein phosphatase domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase / PH domain / Tyrosine-specific protein phosphatase, PTPase domain / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / PH-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin receptor substrate 1 / Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Sok, P. / Zeke, A. / Remenyi, A.
資金援助 ハンガリー, 2件
組織認可番号国
Hungarian National Research, Development and Innovation OfficePD120973 ハンガリー
National Research Development and Innovation Office (NKFIH)KKP 126963 ハンガリー
引用
ジャーナル: Nat Commun / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the pSer/pThr dependent regulation of the SHP2 tyrosine phosphatase in insulin and CD28 signaling.
著者: Zeke, A. / Takacs, T. / Sok, P. / Nemeth, K. / Kirsch, K. / Egri, P. / Poti, A.L. / Bento, I. / Tusnady, G.E. / Remenyi, A.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Macromolecular structure determination using X-rays, neutrons and electrons: recent developments in Phenix.
著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / ...著者: Dorothee Liebschner / Pavel V Afonine / Matthew L Baker / Gábor Bunkóczi / Vincent B Chen / Tristan I Croll / Bradley Hintze / Li Wei Hung / Swati Jain / Airlie J McCoy / Nigel W Moriarty / Robert D Oeffner / Billy K Poon / Michael G Prisant / Randy J Read / Jane S Richardson / David C Richardson / Massimo D Sammito / Oleg V Sobolev / Duncan H Stockwell / Thomas C Terwilliger / Alexandre G Urzhumtsev / Lizbeth L Videau / Christopher J Williams / Paul D Adams /
要旨: Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological ...Diffraction (X-ray, neutron and electron) and electron cryo-microscopy are powerful methods to determine three-dimensional macromolecular structures, which are required to understand biological processes and to develop new therapeutics against diseases. The overall structure-solution workflow is similar for these techniques, but nuances exist because the properties of the reduced experimental data are different. Software tools for structure determination should therefore be tailored for each method. Phenix is a comprehensive software package for macromolecular structure determination that handles data from any of these techniques. Tasks performed with Phenix include data-quality assessment, map improvement, model building, the validation/rebuilding/refinement cycle and deposition. Each tool caters to the type of experimental data. The design of Phenix emphasizes the automation of procedures, where possible, to minimize repetitive and time-consuming manual tasks, while default parameters are chosen to encourage best practice. A graphical user interface provides access to many command-line features of Phenix and streamlines the transition between programs, project tracking and re-running of previous tasks.
履歴
登録2021年9月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年9月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年9月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11
B: Insulin receptor substrate 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,3923
ポリマ－34,2992
非ポリマー921
水2,234124
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: native gel electrophoresis
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area13240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.139, 80.536, 149.505
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Space group name HallC2c2
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x,-y,-z
#3: -x,y,-z+1/2
#4: -x,-y,z+1/2
#5: x+1/2,y+1/2,z
#6: x+1/2,-y+1/2,-z
#7: -x+1/2,y+1/2,-z+1/2
#8: -x+1/2,-y+1/2,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11,Tyrosine-protein phosphatase non-receptor type 11 / Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP- ...Protein-tyrosine phosphatase 1D / PTP-1D / Protein-tyrosine phosphatase 2C / PTP-2C / SH-PTP2 / SHP-2 / Shp2 / SH-PTP3


分子量: 32629.900 Da / 分子数: 1 / 変異: catalytic inactivation: C213S / 由来タイプ: 組換発現
詳細: SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were ...詳細: SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were replaced to GSSG resideues.,SHP2 catalytic domain was optimised for crystallisation and missing residues from 315 to 323 (original SHP2 sequence numbering), these missing residues in the optimised construct (74-77) were replaced to GSSG resideues.
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PTPN11, PTP2C, SHPTP2 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06124, protein-tyrosine-phosphatase
#2: タンパク質・ペプチド Insulin receptor substrate 1 / IRS-1


分子量: 1669.593 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Phosphorylated residues: pSer-892, pTyr-896 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P35568
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 124 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.07 % / 解説: rhomboid shaped crystals
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 10% PEG 20000, 100mM Citrate buffer pH 5.5, EDTA 50mM

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Ambient temp details: nitrogen gas cryostream / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P14 (MX2) / 波長: 0.9762 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年8月3日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9762 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→46.05 Å / Num. obs: 56601 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 13.3 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.041 / Rpim(I) all: 0.012 / Rrim(I) all: 0.042 / Net I/σ(I): 26.9 / Num. measured all: 754810
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.48-1.5113.52.1593705127490.60.5992.2421.599.2
8.11-46.057.40.03325303410.9960.0130.03665.185.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータ削減
Aimless0.7.4データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.17精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3ZM0

3zm0


解像度: 1.48→46.05 Å / SU ML: 0.1614 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 19.5554
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1961 1999 3.54 %
Rwork0.1645 54547 -
obs0.1656 56546 99.56 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 39.34 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.48→46.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2293 0 6 124 2423
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.012389
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.04133237
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0886343
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0068426
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.1219906
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.48-1.520.32081390.2483806X-RAY DIFFRACTION98.92
1.52-1.560.23041420.21573850X-RAY DIFFRACTION99.4
1.56-1.60.22391410.17613864X-RAY DIFFRACTION99.78
1.6-1.660.21481420.15593854X-RAY DIFFRACTION99.45
1.66-1.710.19481410.14573858X-RAY DIFFRACTION99.7
1.71-1.780.17761420.13723854X-RAY DIFFRACTION99.78
1.78-1.860.17861420.12983901X-RAY DIFFRACTION99.61
1.86-1.960.18421430.13623892X-RAY DIFFRACTION99.73
1.96-2.090.22711410.14623850X-RAY DIFFRACTION99.43
2.09-2.250.17961440.14983936X-RAY DIFFRACTION99.98
2.25-2.470.19891440.16013914X-RAY DIFFRACTION100
2.47-2.830.19861440.1783939X-RAY DIFFRACTION100
2.83-3.570.21231460.17633979X-RAY DIFFRACTION99.98
3.57-46.050.18051480.16454050X-RAY DIFFRACTION98.15

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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