[日本語] English
万見
- PDB-7plp: Human Teneurin-4 C-rich domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7plp
タイトルHuman Teneurin-4 C-rich domain
要素Teneurin-4
キーワードCELL ADHESION (細胞接着) / cysteine-rich / calcium binding (カルシウム)
機能・相同性
機能・相同性情報


cardiac cell fate specification / positive regulation of myelination / central nervous system myelin formation / positive regulation of gastrulation / gastrulation with mouth forming second / cardiac muscle cell proliferation / regulation of myelination / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / neuron development ...cardiac cell fate specification / positive regulation of myelination / central nervous system myelin formation / positive regulation of gastrulation / gastrulation with mouth forming second / cardiac muscle cell proliferation / regulation of myelination / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / neuron development / cell adhesion molecule binding / neuron projection / protein heterodimerization activity / シグナル伝達 / protein homodimerization activity / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Teneurin intracellular, N-terminal / Teneurin Intracellular Region / Teneurin N-terminal domain profile. / Tox-GHH domain / GHH signature containing HNH/Endo VII superfamily nuclease toxin / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily ...Teneurin intracellular, N-terminal / Teneurin Intracellular Region / Teneurin N-terminal domain profile. / Tox-GHH domain / GHH signature containing HNH/Endo VII superfamily nuclease toxin / RHS repeat / RHS Repeat / YD repeat / Rhs repeat-associated core / Carboxypeptidase-like, regulatory domain superfamily / EGF-like domain, extracellular / EGF様ドメイン / Six-bladed beta-propeller, TolB-like / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF様ドメイン
類似検索 - ドメイン・相同性
: / NICKEL (II) ION / Teneurin-4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Beugelink, J.W. / Meijer, D.H. / Janssen, B.J.C.
資金援助 オランダ, 1件
組織認可番号国
Netherlands Organisation for Scientific Research (NWO)OCENW.KLEIN.026 オランダ
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2022
タイトル: Teneurin4 dimer structures reveal a calcium-stabilized compact conformation supporting homomeric trans-interactions.
著者: Dimphna H Meijer / Cátia P Frias / J Wouter Beugelink / Yanthi N Deurloo / Bert J C Janssen /
要旨: Establishment of correct synaptic connections is a crucial step during neural circuitry formation. The Teneurin family of neuronal transmembrane proteins promotes cell-cell adhesion via homophilic ...Establishment of correct synaptic connections is a crucial step during neural circuitry formation. The Teneurin family of neuronal transmembrane proteins promotes cell-cell adhesion via homophilic and heterophilic interactions, and is required for synaptic partner matching in the visual and hippocampal systems in vertebrates. It remains unclear how individual Teneurins form macromolecular cis- and trans-synaptic protein complexes. Here, we present a 2.7 Å cryo-EM structure of the dimeric ectodomain of human Teneurin4. The structure reveals a compact conformation of the dimer, stabilized by interactions mediated by the C-rich, YD-shell, and ABD domains. A 1.5 Å crystal structure of the C-rich domain shows three conserved calcium binding sites, and thermal unfolding assays and SAXS-based rigid-body modeling demonstrate that the compactness and stability of Teneurin4 dimers are calcium-dependent. Teneurin4 dimers form a more extended conformation in conditions that lack calcium. Cellular assays reveal that the compact cis-dimer is compatible with homomeric trans-interactions. Together, these findings support a role for teneurins as a scaffold for macromolecular complex assembly and the establishment of cis- and trans-synaptic interactions to construct functional neuronal circuits.
履歴
登録2021年9月1日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年2月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月9日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.name
改定 1.22022年2月16日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.32022年5月11日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume
改定 1.42024年5月1日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Teneurin-4
B: Teneurin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,85311
ポリマ－10,4022
非ポリマー4519
水1,04558
1
A: Teneurin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3775
ポリマ－5,2011
非ポリマー1764
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Teneurin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,4766
ポリマ－5,2011
非ポリマー2755
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)66.343, 66.343, 66.343
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-104-

FE

21B-104-

SO4

31B-105-

NI

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Teneurin-4 / / Ten-4 / Protein Odd Oz/ten-m homolog 4 / Tenascin-M4 / Ten-m4 / Teneurin transmembrane protein 4


分子量: 5200.784 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TENM4, KIAA1302, ODZ4, TNM4 / 細胞株 (発現宿主): HEK cells / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q6N022

-
非ポリマー , 5種, 67分子

#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION / 鉄


分子量: 55.845 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン / 硫酸塩


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION / ニッケル


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 58 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.34 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.42 %
結晶化温度: 293 K / 手法: batch mode / pH: 7.5
詳細: 0.085 M HEPES pH 7.5, 1.7 v/v % PEG-400, 1.7 M (NH4)2SO4, 15 w/v % glycerol

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.7749 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年6月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.7749 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→46.91 Å / Num. obs: 19462 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 41.2 % / CC1/2: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.184 / Rpim(I) all: 0.029 / Rrim(I) all: 0.186 / Net I/σ(I): 14 / Num. measured all: 802023 / Scaling rejects: 715
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Num. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) all% possible allRmerge(I) obs
1.4-1.4239.99290.7182.08213.184100
7.67-46.9129.71460.9990.0180.09499.50.092

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
Aimless0.7.7データスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: From unpublished anomalous experiment

解像度: 1.4→33.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.977 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.976 / SU B: 1.96 / SU ML: 0.032 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.054 / ESU R Free: 0.048 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1705 927 4.8 %RANDOM
Rwork0.1548 ---
obs0.1556 18241 98.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 129.83 Å2 / Biso mean: 23.684 Å2 / Biso min: 12 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.4→33.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数598 0 13 58 669
Biso mean--25.32 38.42 -
残基数----83
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0130.013664
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.017559
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.7031.627909
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5551.6041323
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.966591
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.11727.93129
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.72315110
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.283
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.02786
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02110
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.64831219
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.437 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree2.483 57 -
Rwork2.21 1085 -
all-1142 -
obs--82.04 %

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る