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- PDB-7ph1: Trypsin in complex with BPTI mutant (2S)-2-amino-4-monofluorobuta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ph1
タイトルTrypsin in complex with BPTI mutant (2S)-2-amino-4-monofluorobutanoic acid
要素
  • Cationic trypsin
  • Pancreatic trypsin inhibitor
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE INHIBITORS / METAL-BINDING / SERINE PROTEASE / HYDROLASE-2 INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding ...trypsinogen activation / negative regulation of serine-type endopeptidase activity / sulfate binding / potassium channel inhibitor activity / negative regulation of platelet aggregation / zymogen binding / molecular function inhibitor activity / negative regulation of thrombin-activated receptor signaling pathway / trypsin / serpin family protein binding / serine protease inhibitor complex / digestion / serine-type endopeptidase inhibitor activity / protease binding / endopeptidase activity / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site ...: / Proteinase inhibitor I2, Kunitz, conserved site / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family signature. / BPTI/Kunitz family of serine protease inhibitors. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain / Kunitz/Bovine pancreatic trypsin inhibitor domain / Pancreatic trypsin inhibitor (Kunitz) family profile. / Pancreatic trypsin inhibitor Kunitz domain superfamily / : / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease 1 / Pancreatic trypsin inhibitor
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.18 Å
データ登録者Dimos, N. / Leppkes, J. / Koksch, B. / Loll, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SfB 1349 / 387284271 ドイツ
引用
ジャーナル: J.Phys.Chem.B / 年: 2022
タイトル: Water Network in the Binding Pocket of Fluorinated BPTI-Trypsin Complexes─Insights from Simulation and Experiment.
著者: Wehrhan, L. / Leppkes, J. / Dimos, N. / Loll, B. / Koksch, B. / Keller, B.G.
#1: ジャーナル: Biorxiv / 年: 2022
タイトル: Water Network in the Binding Pocket of Fluorinated BPTI-Trypsin Complexes - Insights from Simulation and Experiment
著者: Wehrhan, L. / Leppkes, J. / Dimos, N. / Loll, B. / Koksch, B. / Keller, B.G.
#2: ジャーナル: Chem Sci / 年: 2015
タイトル: Fluorine teams up with water to restore inhibitor activity to mutant BPTI
著者: Ye, S. / Loll, B. / Berger, A.A. / Muelow, U. / Alings, C. / Wahl, M.C. / Koksch, B.
履歴
登録2021年8月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年10月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year
改定 1.22022年11月30日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation_author.identifier_ORCID
改定 1.42024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: Cationic trypsin
I: Pancreatic trypsin inhibitor
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,78625
ポリマ－29,6692
非ポリマー2,11823
水5,801322
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5720 Å2
ΔGint-187 kcal/mol
Surface area11840 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)74.975, 81.289, 124.248
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 EI

#1: タンパク質 Cationic trypsin / Beta-trypsin


分子量: 23324.287 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00760, trypsin
#2: タンパク質 Pancreatic trypsin inhibitor / Aprotinin / Basic protease inhibitor / BPI / BPTI


分子量: 6344.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: P00974

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非ポリマー , 4種, 345分子

#3: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 13 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 322 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.19 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.45 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.2 M ammonium sulfate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.9184 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2020年10月17日
放射モノクロメーター: DCM Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9184 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.18→30 Å / Num. obs: 124357 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.4 % / CC1/2: 0.99 / Rrim(I) all: 0.093 / Net I/σ(I): 10.02
反射 シェル解像度: 1.18→1.21 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 0.91 / Num. unique obs: 19736 / CC1/2: 0.456 / Rrim(I) all: 2.049 / % possible all: 98.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.19.1_4122精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Y11

4y11


解像度: 1.18→27.56 Å / SU ML: 0.16 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 20.9 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1659 1810 1.46 %
Rwork0.149 122410 -
obs0.1492 124220 99.95 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 63.64 Å2 / Biso mean: 23.9511 Å2 / Biso min: 10.78 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.18→27.56 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2070 0 225 322 2617
Biso mean--40.64 32.89 -
残基数----280
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.18-1.210.35891500.342993079457
1.21-1.250.3021460.322793399485
1.25-1.290.39921220.308393539475
1.29-1.330.26211470.264693409487
1.33-1.390.27411330.216693629495
1.39-1.450.20151400.184693509490
1.45-1.530.18321370.157793659502
1.53-1.620.16341390.136293899528
1.62-1.750.11861370.109594099546
1.75-1.920.13761410.109594269567
1.92-2.20.13321310.108794679598
2.2-2.770.12851410.13195349675
2.77-27.560.16631460.149897699915

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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