[日本語] English
万見
- PDB-7peq: Model of the outer rings of the human nuclear pore complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7peq
タイトルModel of the outer rings of the human nuclear pore complex
要素
  • (Nuclear pore complex protein ...) x 5
  • Nucleoporin Nup37
  • Nucleoporin Nup43
  • Nucleoporin SEH1
  • Protein SEC13 homolog
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Nuclear Pore Complex / NPC
機能・相同性
機能・相同性情報


GATOR2 complex / nephron development / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery ...GATOR2 complex / nephron development / Seh1-associated complex / protein exit from endoplasmic reticulum / COPII-coated vesicle budding / transcription-dependent tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / COPII-coated vesicle cargo loading / nuclear pore outer ring / nuclear pore complex assembly / telomere tethering at nuclear periphery / nuclear pore organization / somite development / COPII vesicle coat / nuclear pore cytoplasmic filaments / post-transcriptional tethering of RNA polymerase II gene DNA at nuclear periphery / paraxial mesoderm development / Nuclear Pore Complex (NPC) Disassembly / nuclear inclusion body / Transport of Ribonucleoproteins into the Host Nucleus / Amino acids regulate mTORC1 / nuclear pore nuclear basket / Regulation of Glucokinase by Glucokinase Regulatory Protein / Defective TPR may confer susceptibility towards thyroid papillary carcinoma (TPC) / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / Transport of the SLBP independent Mature mRNA / NS1 Mediated Effects on Host Pathways / Transport of the SLBP Dependant Mature mRNA / SUMOylation of SUMOylation proteins / protein-containing complex localization / Transport of Mature mRNA Derived from an Intronless Transcript / structural constituent of nuclear pore / nuclear localization sequence binding / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / Nuclear import of Rev protein / SUMOylation of RNA binding proteins / NEP/NS2 Interacts with the Cellular Export Machinery / Transport of Mature mRNA derived from an Intron-Containing Transcript / tRNA processing in the nucleus / RNA export from nucleus / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / COPII-mediated vesicle transport / lamellipodium assembly / neural tube development / nucleocytoplasmic transport / poly(A)+ mRNA export from nucleus / Viral Messenger RNA Synthesis / mitotic metaphase chromosome alignment / SUMOylation of ubiquitinylation proteins / female gonad development / Vpr-mediated nuclear import of PICs / macrophage chemotaxis / SUMOylation of DNA replication proteins / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / positive regulation of TOR signaling / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / mRNA transport / nuclear pore / mRNA export from nucleus / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / cellular response to nutrient levels / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / negative regulation of TORC1 signaling / neurogenesis / Mitotic Prometaphase / serine-type peptidase activity / positive regulation of TORC1 signaling / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / MHC class II antigen presentation / nuclear periphery / cellular response to amino acid starvation / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / SUMOylation of chromatin organization proteins / HCMV Late Events / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / chromosome segregation / intracellular protein transport / Transcriptional regulation by small RNAs / promoter-specific chromatin binding / RHO GTPases Activate Formins / ER to Golgi transport vesicle membrane / molecular condensate scaffold activity / kinetochore / ISG15 antiviral mechanism / spindle / HCMV Early Events / protein import into nucleus / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / protein transport / actin cytoskeleton / snRNP Assembly / nuclear membrane / transcription coactivator activity / defense response to Gram-positive bacterium / nuclear speck / nuclear body / ciliary basal body / ribonucleoprotein complex / lysosomal membrane
類似検索 - 分子機能
: / : / : / Nucleoporin NUP160, helical domain / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 ...: / : / : / Nucleoporin NUP160, helical domain / Nup160 C-terminal TPR / NUP160/120 middle TPR / Nucleoporin Nup120/160, beta-propeller domain / Nucleoporin Nup37 / Nucleoporin Nup85-like / Nucleoporin Nup120/160 / Nup85 Nucleoporin / Nup98, Gle2-binding sequence / Nuclear pore protein 84/107 / Nuclear pore protein 84 / 107 / Nuclear pore complex protein Nup133-like / Nucleoporin, Nup133/Nup155-like, C-terminal / Non-repetitive/WGA-negative nucleoporin C-terminal / Sec13/Seh1 family / Nuclear pore complex protein NUP96, C-terminal domain / Nuclear protein 96 / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain / Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96-like, autopeptidase S59 domain superfamily / Nucleoporin peptidase S59-like / Nup98-96 autopeptidase S59 / NUP C-terminal domain profile. / G-protein beta WD-40 repeat / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Nuclear pore complex protein Nup98-Nup96 / Protein SEC13 homolog / Nuclear pore complex protein Nup107 / Nuclear pore complex protein Nup160 / Nucleoporin Nup43 / Nucleoporin Nup37 / Nuclear pore complex protein Nup133 / Nucleoporin SEH1 / Nuclear pore complex protein Nup85
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / サブトモグラム平均法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 35 Å
データ登録者Schuller, A.P. / Wojtynek, M. / Mankus, D. / Tatli, M. / Kronenberg-Tenga, R. / Regmi, S.G. / Dasso, M. / Weis, K. / Medalia, O. / Schwartz, T.U.
資金援助 スイス, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01-GM77537 スイス
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35-GM141834 スイス
Swiss National Science FoundationSNSF 31003A_179418 スイス
引用ジャーナル: Nature / 年: 2021
タイトル: The cellular environment shapes the nuclear pore complex architecture.
著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / ...著者: Anthony P Schuller / Matthias Wojtynek / David Mankus / Meltem Tatli / Rafael Kronenberg-Tenga / Saroj G Regmi / Phat V Dip / Abigail K R Lytton-Jean / Edward J Brignole / Mary Dasso / Karsten Weis / Ohad Medalia / Thomas U Schwartz /
要旨: Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about ...Nuclear pore complexes (NPCs) create large conduits for cargo transport between the nucleus and cytoplasm across the nuclear envelope (NE). These multi-megadalton structures are composed of about thirty different nucleoporins that are distributed in three main substructures (the inner, cytoplasmic and nucleoplasmic rings) around the central transport channel. Here we use cryo-electron tomography on DLD-1 cells that were prepared using cryo-focused-ion-beam milling to generate a structural model for the human NPC in its native environment. We show that-compared with previous human NPC models obtained from purified NEs-the inner ring in our model is substantially wider; the volume of the central channel is increased by 75% and the nucleoplasmic and cytoplasmic rings are reorganized. Moreover, the NPC membrane exhibits asymmetry around the inner-ring complex. Using targeted degradation of Nup96, a scaffold nucleoporin of the cytoplasmic and nucleoplasmic rings, we observe the interdependence of each ring in modulating the central channel and maintaining membrane asymmetry. Our findings highlight the inherent flexibility of the NPC and suggest that the cellular environment has a considerable influence on NPC dimensions and architecture.
履歴
登録2021年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年10月27日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22021年11月10日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32021年11月17日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.42021年11月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.52024年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id ..._em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

-
構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-12814
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-12814
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
AC: Nuclear pore complex protein Nup133
AD: Nuclear pore complex protein Nup107
AE: Nuclear pore complex protein Nup96
AF: Protein SEC13 homolog
AG: Nucleoporin SEH1
AH: Nuclear pore complex protein Nup85
AI: Nucleoporin Nup43
AJ: Nuclear pore complex protein Nup160
AK: Nucleoporin Nup37
BC: Nuclear pore complex protein Nup133
BD: Nuclear pore complex protein Nup107
BE: Nuclear pore complex protein Nup96
BF: Protein SEC13 homolog
BG: Nucleoporin SEH1
BH: Nuclear pore complex protein Nup85
BI: Nucleoporin Nup43
BJ: Nuclear pore complex protein Nup160
BK: Nucleoporin Nup37
CC: Nuclear pore complex protein Nup133
CD: Nuclear pore complex protein Nup107
CE: Nuclear pore complex protein Nup96
CF: Protein SEC13 homolog
CG: Nucleoporin SEH1
CH: Nuclear pore complex protein Nup85
CI: Nucleoporin Nup43
CJ: Nuclear pore complex protein Nup160
CK: Nucleoporin Nup37
DC: Nuclear pore complex protein Nup133
DD: Nuclear pore complex protein Nup107
DE: Nuclear pore complex protein Nup96
DF: Protein SEC13 homolog
DG: Nucleoporin SEH1
DH: Nuclear pore complex protein Nup85
DI: Nucleoporin Nup43
DJ: Nuclear pore complex protein Nup160
DK: Nucleoporin Nup37


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,933,04736
ポリマ－2,933,04736
非ポリマー00
水00
1
AC: Nuclear pore complex protein Nup133
AD: Nuclear pore complex protein Nup107
AE: Nuclear pore complex protein Nup96
AF: Protein SEC13 homolog
AG: Nucleoporin SEH1
AH: Nuclear pore complex protein Nup85
AI: Nucleoporin Nup43
AJ: Nuclear pore complex protein Nup160
AK: Nucleoporin Nup37
BC: Nuclear pore complex protein Nup133
BD: Nuclear pore complex protein Nup107
BE: Nuclear pore complex protein Nup96
BF: Protein SEC13 homolog
BG: Nucleoporin SEH1
BH: Nuclear pore complex protein Nup85
BI: Nucleoporin Nup43
BJ: Nuclear pore complex protein Nup160
BK: Nucleoporin Nup37
CC: Nuclear pore complex protein Nup133
CD: Nuclear pore complex protein Nup107
CE: Nuclear pore complex protein Nup96
CF: Protein SEC13 homolog
CG: Nucleoporin SEH1
CH: Nuclear pore complex protein Nup85
CI: Nucleoporin Nup43
CJ: Nuclear pore complex protein Nup160
CK: Nucleoporin Nup37
DC: Nuclear pore complex protein Nup133
DD: Nuclear pore complex protein Nup107
DE: Nuclear pore complex protein Nup96
DF: Protein SEC13 homolog
DG: Nucleoporin SEH1
DH: Nuclear pore complex protein Nup85
DI: Nucleoporin Nup43
DJ: Nuclear pore complex protein Nup160
DK: Nucleoporin Nup37
x 8


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,464,375288
ポリマ－23,464,375288
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation7

-
要素

-
Nuclear pore complex protein ... , 5種, 20分子 ACBCCCDCADBDCDDDAEBECEDEAHBHCHDHAJBJCJDJ

#1: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup133 / 133 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup133


分子量: 129108.461 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8WUM0
#2: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup107 / 107 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup107


分子量: 106504.969 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P57740
#3: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup96 / 96 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup96 / Nup96


分子量: 106039.656 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P52948
#6: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup85 / 85 kDa nucleoporin / FROUNT / Nucleoporin Nup75 / Nucleoporin Nup85 / Pericentrin-1


分子量: 75105.266 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BW27
#8: タンパク質
Nuclear pore complex protein Nup160 / 160 kDa nucleoporin / Nucleoporin Nup160


分子量: 162280.203 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q12769

-
タンパク質 , 4種, 16分子 AFBFCFDFAGBGCGDGAIBICIDIAKBKCKDK

#4: タンパク質
Protein SEC13 homolog / GATOR complex protein SEC13 / SEC13-like protein 1 / SEC13-related protein


分子量: 35578.438 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P55735
#5: タンパク質
Nucleoporin SEH1 / GATOR complex protein SEH1 / Nup107-160 subcomplex subunit SEH1 / SEC13-like protein


分子量: 39700.566 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96EE3
#7: タンパク質
Nucleoporin Nup43 / Nup107-160 subcomplex subunit Nup43 / p42


分子量: 42195.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NFH3
#9: タンパク質
Nucleoporin Nup37 / p37 / Nup107-160 subcomplex subunit Nup37


分子量: 36748.512 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8NFH4

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: CELL / ３次元再構成法: サブトモグラム平均法

-
試料調製

構成要素名称: Nup96::Neon-AID DLD-1 / タイプ: CELL / Entity ID: all / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: cryo-FIB milled sections of DLD1 cells
試料支持グリッドの材料: GOLD / グリッドのサイズ: 200 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R1.2/1.3
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: Cells were grown on holey carbon, Au-mesh supports. Grids were rinsed briefly with PBS and manually blotted before plunging into liquid ethane.

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
撮影電子線照射量: 2.4 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 BIOQUANTUM (6k x 4k)

-
解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1IMOD4.11.6volume selection
7UCSF Chimera1.14モデルフィッティング
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING ONLY
対称性点対称性: C8 (8回回転対称)
3次元再構成解像度: 35 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / 粒子像の数: 1252 / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 対称性のタイプ: POINT
EM volume selectionNum. of tomograms: 54 / Num. of volumes extracted: 1552
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT
原子モデル構築PDB-ID: 5A9Q

5a9q


Accession code: 5A9Q / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化交差検証法: THROUGHOUT
原子変位パラメータBiso max: 78.15 Å2 / Biso mean: 0.9902 Å2 / Biso min: 0 Å2

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る