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- PDB-7ped: DEPTOR DEP domain tandem (DEPt) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7ped
タイトルDEPTOR DEP domain tandem (DEPt)
要素DEP domain-containing mTOR-interacting protein
キーワードSIGNALING PROTEIN / DEP-domain / mTOR-binding / mTOR / mTORC1 / mTORC2 / DEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of TORC2 signaling / phosphatidic acid binding / negative regulation of cell size / negative regulation of TOR signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / GTPase activator activity ...regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of TORC2 signaling / phosphatidic acid binding / negative regulation of cell size / negative regulation of TOR signaling / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / protein kinase inhibitor activity / negative regulation of TORC1 signaling / positive regulation of autophagy / GTPase activator activity / guanyl-nucleotide exchange factor activity / negative regulation of protein kinase activity / intracellular signal transduction / G protein-coupled receptor signaling pathway / lysosomal membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 1 / DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 2 / : / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain ...DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 1 / DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 2 / : / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Winged helix DNA-binding domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
DEP domain-containing mTOR-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Waelchli, M. / Jakob, R. / Maier, T.
資金援助 スイス, 1件
組織認可番号
Swiss National Science Foundation179323 スイス
引用ジャーナル: Elife / : 2021
タイトル: Regulation of human mTOR complexes by DEPTOR.
著者: Matthias Wälchli / Karolin Berneiser / Francesca Mangia / Stefan Imseng / Louise-Marie Craigie / Edward Stuttfeld / Michael N Hall / Timm Maier /
要旨: The vertebrate-specific DEP domain-containing mTOR interacting protein (DEPTOR), an oncoprotein or tumor suppressor, has important roles in metabolism, immunity, and cancer. It is the only protein ...The vertebrate-specific DEP domain-containing mTOR interacting protein (DEPTOR), an oncoprotein or tumor suppressor, has important roles in metabolism, immunity, and cancer. It is the only protein that binds and regulates both complexes of mammalian target of rapamycin (mTOR), a central regulator of cell growth. Biochemical analysis and cryo-EM reconstructions of DEPTOR bound to human mTOR complex 1 (mTORC1) and mTORC2 reveal that both structured regions of DEPTOR, the PDZ domain and the DEP domain tandem (DEPt), are involved in mTOR interaction. The PDZ domain binds tightly with mildly activating effect, but then acts as an anchor for DEPt association that allosterically suppresses mTOR activation. The binding interfaces of the PDZ domain and DEPt also support further regulation by other signaling pathways. A separate, substrate-like mode of interaction for DEPTOR phosphorylation by mTOR complexes rationalizes inhibition of non-stimulated mTOR activity at higher DEPTOR concentrations. The multifaceted interplay between DEPTOR and mTOR provides a basis for understanding the divergent roles of DEPTOR in physiology and opens new routes for targeting the mTOR-DEPTOR interaction in disease.
履歴
登録2021年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年9月29日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_database_proc
Item: _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed ..._citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id ..._struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.32024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: DEP domain-containing mTOR-interacting protein
A: DEP domain-containing mTOR-interacting protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,2582
ポリマ-54,2582
非ポリマー00
3,675204
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: SAXS, SAXS data shows t
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5240 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23860 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.862, 99.014, 68.245
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 109.680, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: GLY / Beg label comp-ID: GLY / End auth comp-ID: LEU / End label comp-ID: LEU / Auth seq-ID: 20 - 230 / Label seq-ID: 20 - 230

Dom-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-ID
1chain AAB
2chain BBA

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要素

#1: タンパク質 DEP domain-containing mTOR-interacting protein / DEP domain-containing protein 6


分子量: 27128.924 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DEPTOR, DEPDC6 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TB45
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 204 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.75 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: PEG3350,natrium hydrochlorid

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月19日
放射モノクロメーター: M / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→99.01 Å / Num. obs: 46594 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 4.3 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.93→1.98 Å / Rmerge(I) obs: 1.132 / Num. unique obs: 2829

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.13_2998精密化
PDB_EXTRACT3.25データ抽出
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4F7Z
解像度: 1.93→53.903 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.92 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2262 1991 4.3 %
Rwork0.2106 44331 -
obs0.2113 46322 96.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 209.68 Å2 / Biso mean: 70.3279 Å2 / Biso min: 33.61 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→53.903 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3572 0 0 204 3776
Biso mean---56.97 -
残基数----422
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-IDRefine-IDRmsタイプ
11A2190X-RAY DIFFRACTION10.78TORSIONAL
12B2190X-RAY DIFFRACTION10.78TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
1.93-1.97830.36991230.4144279685
1.9783-2.03180.33271400.3352305393
2.0318-2.09150.28831360.294317598
2.0915-2.15910.28771400.2683317398
2.1591-2.23620.2921480.2567319498
2.2362-2.32580.26831460.2393322298
2.3258-2.43160.2511490.2393320798
2.4316-2.55980.27051420.2442313396
2.5598-2.72020.27051340.2349321798
2.7202-2.93020.24791460.2472322599
2.9302-3.2250.28121540.2426322299
3.225-3.69160.24641450.2126318797
3.6916-4.65070.17981460.1731326899
4.6507-53.9030.1751420.1762325998
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL112)L122)L132)L222)L232)L332)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T112)T122)T132)T222)T232)T332)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.4288-0.009-0.04030.8434-0.33751.3027-0.2677-0.37570.3816-0.0040.2459-0.0642-0.7707-0.0733-0.01140.54240.0809-0.04870.3524-0.14460.52140.9588-2.731222.6349
20.06920.1893-0.15480.5229-0.42450.3416-0.3684-0.8361-0.18150.09280.41450.364-0.4211-0.72560.00570.5510.17810.01490.7641-0.09940.563132.5386-7.320626.8698
30.854-0.29060.23220.4704-0.12240.0568-0.1317-0.25680.22730.25380.1477-0.053-0.09960.1378-0.00010.4640.0480.00680.4935-0.03970.471950.9675-21.103123.6645
41.9695-0.84010.79390.7645-1.16713.4493-0.27940.31190.27150.0401-0.2035-0.1975-0.71440.3788-0.00690.5277-0.1116-0.05490.43310.10040.55534.1819-2.4314-6.7174
50.16270.2299-0.20060.2549-0.27730.2419-0.23770.2292-0.1057-0.02940.1443-0.2870.2287-0.23460.00010.3849-0.0010.02340.3796-0.01780.430165.6456-26.695310.4262
60.47110.16180.33081.31830.22490.899-0.05650.0357-0.16160.25630.03720.09880.8084-0.3511-0.00050.5378-0.01660.03350.54870.01840.481154.6975-34.8525.9078
70.8772-1.08810.33111.2355-0.20640.4931-0.1854-0.44590.21830.27020.1286-0.0944-0.0312-0.0899-00.46530.023-0.00370.549-0.10090.460154.0113-17.684324.7594
81.8006-0.6109-0.11981.0978-0.11440.66860.07670.4879-0.1334-0.3148-0.13480.03280.3565-0.44940.00010.5793-0.01530.03140.5467-0.03860.414368.0927-29.3766-9.2681
91.1091-1.0064-0.51661.5066-0.1350.92640.35550.55950.0909-0.5599-0.24490.0971-0.3527-0.56350.00350.5370.1115-0.04350.72070.00570.415561.9066-22.4657-12.8708
100.3233-0.2001-0.23180.24190.30810.3880.03350.1869-0.074-0.1833-0.1095-0.20430.55530.2253-0.00020.49730.05340.06240.43270.01380.479571.8282-28.83013.8912
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 20 through 81 )B20 - 81
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 82 through 94 )B82 - 94
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 95 through 127 )B95 - 127
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 128 through 230 )B128 - 230
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 20 through 46 )A20 - 46
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 47 through 81 )A47 - 81
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 82 through 127 )A82 - 127
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 128 through 166 )A128 - 166
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 167 through 214 )A167 - 214
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 215 through 230 )A215 - 230

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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