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万見
- PDB-7pe3: Pseudo-atomic model of the tetrahedral 24mer of Hsp17 from Caenor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pe3
タイトルPseudo-atomic model of the tetrahedral 24mer of Hsp17 from Caenorhabditis elegans
要素SHSP domain-containing protein
キーワードCHAPERONE / small heat shock protein / Caenorhabditis elegans / proteostasis
機能・相同性
機能・相同性情報


unfolded protein binding / response to heat / protein refolding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Alpha crystallin/Small heat shock protein, animal type / Hsp20/alpha crystallin family / Small heat shock protein (sHSP) domain profile. / Alpha crystallin/Hsp20 domain / HSP20-like chaperone
類似検索 - ドメイン・相同性
SHSP domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.49 Å
データ登録者Rossa, B. / Weinkauf, S. / Buchner, J.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research Foundation (DFG)SFB1035 ドイツ
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2023
タイトル: The permanently chaperone-active small heat shock protein Hsp17 from Caenorhabditis elegans exhibits topological separation of its N-terminal regions.
著者: Annika Strauch / Benjamin Rossa / Fabian Köhler / Simon Haeussler / Moritz Mühlhofer / Florian Rührnößl / Caroline Körösy / Yevheniia Bushman / Barbara Conradt / Martin Haslbeck / ...著者: Annika Strauch / Benjamin Rossa / Fabian Köhler / Simon Haeussler / Moritz Mühlhofer / Florian Rührnößl / Caroline Körösy / Yevheniia Bushman / Barbara Conradt / Martin Haslbeck / Sevil Weinkauf / Johannes Buchner /
要旨: Small Heat shock proteins (sHsps) are a family of molecular chaperones that bind nonnative proteins in an ATP-independent manner. Caenorhabditis elegans encodes 16 different sHsps, among them Hsp17, ...Small Heat shock proteins (sHsps) are a family of molecular chaperones that bind nonnative proteins in an ATP-independent manner. Caenorhabditis elegans encodes 16 different sHsps, among them Hsp17, which is evolutionarily distinct from other sHsps in the nematode. The structure and mechanism of Hsp17 and how these may differ from other sHsps remain unclear. Here, we find that Hsp17 has a distinct expression pattern, structural organization, and chaperone function. Consistent with its presence under nonstress conditions, and in contrast to many other sHsps, we determined that Hsp17 is a mono-disperse, permanently active chaperone in vitro, which interacts with hundreds of different C. elegans proteins under physiological conditions. Additionally, our cryo-EM structure of Hsp17 reveals that in the 24-mer complex, 12 N-terminal regions are involved in its chaperone function. These flexible regions are located on the outside of the spherical oligomer, whereas the other 12 N-terminal regions are engaged in stabilizing interactions in its interior. This allows the same region in Hsp17 to perform different functions depending on the topological context. Taken together, our results reveal structural and functional features that further define the structural basis of permanently active sHsps.
履歴
登録2021年8月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年12月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年1月4日Group: Database references / カテゴリ: citation / Item: _citation.journal_volume / _citation.title
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_admin / Item: _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SHSP domain-containing protein
B: SHSP domain-containing protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,8852
ポリマ－34,8852
非ポリマー00
水00
1
A: SHSP domain-containing protein
B: SHSP domain-containing protein
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)418,62024
ポリマ－418,62024
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation11

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要素

#1: タンパク質 SHSP domain-containing protein


分子量: 17442.510 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: hsp-17, CELE_F52E1.7, F52E1.7 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7JP52

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Tetrahedral oligomer (24mer) of Hsp17 / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.422 MDa / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Caenorhabditis elegans (センチュウ)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / プラスミド: pET21a
緩衝液pH: 7.4 / 詳細: PBS
試料濃度: 2.5 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES / 詳細: This sample was monodisperse
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 70 % / 凍結前の試料温度: 298 K / 詳細: waiting time 0, blotting force 5, blotting time 2.5

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 500 nm / Cs: 2.7 mm
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 55 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 2568
詳細: Images were recorded in CDS mode as tif-stacks with 30 frames.
画像スキャン横: 5760 / 縦: 4092

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解析

ソフトウェア名称: PHENIX / バージョン: 1.19.2_4158: / 分類: 精密化
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ詳細
2cryoSPARC2粒子像選択template picking
5Gctf1.06CTF補正
8UCSF Chimera1.14モデルフィッティングfit_in_map was used for rigid body fitting
9NAMD2.14モデルフィッティングMDFF was used for flexible fitting
11PHENIX1.19.2モデル精密化phenix.real_space_refinement was used iteratively
12Coot0.9.5モデル精密化coot was used to rebuild Ramachandran- and sidechain outliers
13cryoSPARC2初期オイラー角割当
14cryoSPARC2最終オイラー角割当
16cryoSPARC2３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 663141
詳細: Gautomatch automatic picking yielded an initial dataset that was used to generate templates for cryoSPARC2 template picking.
対称性点対称性: T (正4面体型対称)
3次元再構成解像度: 6.49 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 187116 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.0032295
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.6773106
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d6.172299
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.064330
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.004418

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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