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- PDB-7pdc: The structure of the human tetrameric LL-37 peptide in a channel ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7pdc
タイトルThe structure of the human tetrameric LL-37 peptide in a channel conformation
要素Cathelicidin antimicrobial peptide
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / Antimicrobial peptide / LL-37 / channel
機能・相同性
機能・相同性情報


cytolysis / killing by host of symbiont cells / specific granule / cellular response to peptidoglycan / neutrophil activation / cellular response to interleukin-6 / Antimicrobial peptides / cellular response to interleukin-1 / innate immune response in mucosa / cell projection ...cytolysis / killing by host of symbiont cells / specific granule / cellular response to peptidoglycan / neutrophil activation / cellular response to interleukin-6 / Antimicrobial peptides / cellular response to interleukin-1 / innate immune response in mucosa / cell projection / lipopolysaccharide binding / specific granule lumen / positive regulation of angiogenesis / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / cellular response to tumor necrosis factor / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / cellular response to lipopolysaccharide / defense response to Gram-negative bacterium / amyloid fibril formation / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / innate immune response / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cathelicidin, antimicrobial peptide, C-terminal / LPS binding domain of CAP18 (C terminal) / Cathelicidins signature 1. / Cathelicidin, conserved site / Cathelicidins signature 2. / Cathelicidin-like / Cathelicidin / Cystatin superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Cathelicidin antimicrobial peptide
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.83 Å
データ登録者Zeth, K. / Sancho-Vaello, E.
資金援助1件
組織認可番号国
Not funded
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2020
タイトル: The structure of the antimicrobial human cathelicidin LL-37 shows oligomerization and channel formation in the presence of membrane mimics.
著者: Sancho-Vaello, E. / Gil-Carton, D. / Francois, P. / Bonetti, E.J. / Kreir, M. / Pothula, K.R. / Kleinekathofer, U. / Zeth, K.
履歴
登録2021年8月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
置き換え2021年9月8日ID: 5G1J
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12021年11月3日Group: Data collection / カテゴリ: pdbx_depui_entry_details / Item: _pdbx_depui_entry_details.replace_pdb_id
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cathelicidin antimicrobial peptide
B: Cathelicidin antimicrobial peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0443
ポリマ－9,0092
非ポリマー351
水18010
1
A: Cathelicidin antimicrobial peptide
B: Cathelicidin antimicrobial peptide
ヘテロ分子

A: Cathelicidin antimicrobial peptide
B: Cathelicidin antimicrobial peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,0886
ポリマ－18,0174
非ポリマー712
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area9480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.100, 51.420, 26.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.36, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-101-

CL

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Cathelicidin antimicrobial peptide / 18 kDa cationic antimicrobial protein / hCAP-18


分子量: 4504.351 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: LLGDFFRKSKEKIGKEFKRIVQRIKDFLRNLVPRTES / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CAMP, CAP18, FALL39, HSD26
発現宿主: chemical production metagenome (メタゲノム)
参照: UniProt: P49913
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.48 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 20% PEG 20K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年8月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.83→50 Å / Num. obs: 5827 / % possible obs: 96.7 % / 冗長度: 3.2 % / Biso Wilson estimate: 41.96 Å2 / CC1/2: 0.99 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 5.38
反射 シェル解像度: 1.83→1.94 Å / Rmerge(I) obs: 1.29 / Mean I/σ(I) obs: 0.84 / Num. unique obs: 500 / CC1/2: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.0精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 5NNM

5nnm


解像度: 1.83→36.19 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9309 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9117 / SU R Cruickshank DPI: 0.173 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.166 / SU Rfree Blow DPI: 0.161 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.167
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3023 562 9.64 %RANDOM
Rwork0.2518 ---
obs0.2566 5827 96.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 54.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.6985 Å20 Å21.6594 Å2
2---7.0235 Å20 Å2
3---5.325 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.268 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.83→36.19 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数498 0 1 10 509
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01516HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg0.96676HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d221SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes11HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes75HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it516HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.12
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.33
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion62SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact568SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.83→2.05 Å / Total num. of bins used: 5
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2405 145 9.28 %
Rwork0.2242 1417 -
all0.2257 1562 -
obs--96.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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