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- PDB-7p9b: Providencia stuartii Arginine decarboxylase (Adc), decamer structure -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p9b
タイトルProvidencia stuartii Arginine decarboxylase (Adc), decamer structure
要素Biodegradative arginine decarboxylase
キーワードLYASE / Decarboxylase / LAOdc / PLP-dependant enzyme / Adc
機能・相同性
機能・相同性情報


arginine decarboxylase / arginine decarboxylase activity / amino acid metabolic process / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain ...Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal / Ornithine/lysine/arginine decarboxylase / Orn/Lys/Arg decarboxylase, N-terminal domain / Orn/Lys/Arg decarboxylases family 1 pyridoxal-P attachment site. / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain superfamily / Orn/Lys/Arg decarboxylase, major domain / Orn/Lys/Arg decarboxylase, C-terminal domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Biodegradative arginine decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Providencia stuartii (バクテリア)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.45 Å
データ登録者Jessop, M. / Desfosses, A. / Bacia-Verloop, M. / Gutsche, I.
資金援助European Union, フランス, 2件
組織認可番号国
European Research Council (ERC)647784European Union
Agence Nationale de la Recherche (ANR)ANR-2018-CE11-0005-02 フランス
引用ジャーナル: Commun Biol / 年: 2022
タイトル: Structural and biochemical characterisation of the Providencia stuartii arginine decarboxylase shows distinct polymerisation and regulation.
著者: Matthew Jessop / Karine Huard / Ambroise Desfosses / Guillaume Tetreau / Diego Carriel / Maria Bacia-Verloop / Caroline Mas / Philippe Mas / Angélique Fraudeau / Jacques-Philippe Colletier / Irina Gutsche /
要旨: Bacterial homologous lysine and arginine decarboxylases play major roles in the acid stress response, physiology, antibiotic resistance and virulence. The Escherichia coli enzymes are considered as ...Bacterial homologous lysine and arginine decarboxylases play major roles in the acid stress response, physiology, antibiotic resistance and virulence. The Escherichia coli enzymes are considered as their archetypes. Whereas acid stress triggers polymerisation of the E. coli lysine decarboxylase LdcI, such behaviour has not been observed for the arginine decarboxylase Adc. Here we show that the Adc from a multidrug-resistant human pathogen Providencia stuartii massively polymerises into filaments whose cryo-EM structure reveals pronounced differences between Adc and LdcI assembly mechanisms. While the structural determinants of Adc polymerisation are conserved only in certain Providencia and Burkholderia species, acid stress-induced polymerisation of LdcI appears general for enterobacteria. Analysis of the expression, activity and oligomerisation of the P. stuartii Adc further highlights the distinct properties of this unusual protein and lays a platform for future investigation of the role of supramolecular assembly in the superfamily or arginine and lysine decarboxylases.
履歴
登録2021年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02022年4月20日Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Biodegradative arginine decarboxylase
B: Biodegradative arginine decarboxylase
C: Biodegradative arginine decarboxylase
D: Biodegradative arginine decarboxylase
E: Biodegradative arginine decarboxylase
F: Biodegradative arginine decarboxylase
G: Biodegradative arginine decarboxylase
H: Biodegradative arginine decarboxylase
I: Biodegradative arginine decarboxylase
J: Biodegradative arginine decarboxylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)861,50310
ポリマ－861,50310
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area76880 Å2
ΔGint-359 kcal/mol
Surface area245100 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Biodegradative arginine decarboxylase


分子量: 86150.250 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Providencia stuartii (バクテリア)
遺伝子: adiA, NCTC11800_00068, NCTC12257_03729 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A379GV98, arginine decarboxylase
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Decameric form of P. stuartii Adc / タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.858 MDa / 実験値: YES
由来(天然)生物種: Providencia stuartii (バクテリア) / 株: ATCC 29914
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
緩衝液pH: 6.5
詳細: 25 mM MES, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 0.1 mM PLP, pH 6.5
試料濃度: 0.25 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: Quantifoil R2/1
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: NITROGEN / 湿度: 100 %

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 215000 X
試料ホルダ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影平均露光時間: 3 sec. / 電子線照射量: 40 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
実像数: 10023
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン動画フレーム数/画像: 40

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC粒子像選択
7Cootモデルフィッティング
9PHENIX1.13-2998モデル精密化
10cryoSPARC初期オイラー角割当
11cryoSPARC最終オイラー角割当
12cryoSPARC分類
13cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 303475
対称性点対称性: D5 (2回x5回 2面回転対称)
3次元再構成解像度: 2.45 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 46854 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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