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- PDB-7p7f: Crystal structure of phosphorylated pT220 Casein Kinase I delta (... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 7p7f | ||||||
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Title | Crystal structure of phosphorylated pT220 Casein Kinase I delta (CK1d), conformation 1 | ||||||
![]() | Casein kinase I isoform delta | ||||||
![]() | ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||
Function / homology | ![]() positive regulation of Wnt-mediated midbrain dopaminergic neuron differentiation / positive regulation of non-canonical Wnt signaling pathway / protein localization to Golgi apparatus / COPII vesicle coating / ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Chaikuad, A. / Zhubi, R. / Knapp, S. / Structural Genomics Consortium (SGC) | ||||||
![]() | ![]() Title: Kinase domain autophosphorylation rewires the activity and substrate specificity of CK1 enzymes. Authors: Cullati, S.N. / Chaikuad, A. / Chen, J.S. / Gebel, J. / Tesmer, L. / Zhubi, R. / Navarrete-Perea, J. / Guillen, R.X. / Gygi, S.P. / Hummer, G. / Dotsch, V. / Knapp, S. / Gould, K.L. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDBx/mmCIF format | ![]() | 489.7 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 416.1 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 2 MB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 2 MB | Display | |
Data in XML | ![]() | 50 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 71.7 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | ![]() 7p7gC ![]() 7p7hC ![]() 6ru7S S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data | Similarity search - Function & homology ![]() |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments:
NCS ensembles :
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Components
-Protein , 1 types, 4 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 34504.785 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() ![]() ![]() References: UniProt: P48730, ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 5 types, 670 molecules 








#2: Chemical | ChemComp-SO4 / ![]() #3: Chemical | ChemComp-EDO / ![]() #4: Chemical | ![]() #5: Chemical | ![]() #6: Water | ChemComp-HOH / | ![]() |
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-Details
Has ligand of interest | N |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.49 Å3/Da / Density % sol: 50.51 % |
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Crystal grow![]() | Temperature: 277.15 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.9 Details: 20% PEG 3350, 0.1 M sodium sulfate, and 0.1 M citrate, pH 5.9 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N | |||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | |||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS EIGER2 X 16M / Detector: PIXEL / Date: Feb 6, 2020 | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength | Wavelength![]() | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection | Resolution: 1.96→47.09 Å / Num. obs: 88717 / % possible obs: 93 % / Redundancy: 3.8 % / CC1/2: 0.998 / Rmerge(I) obs: 0.048 / Rpim(I) all: 0.034 / Rrim(I) all: 0.067 / Net I/σ(I): 12.2 | |||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell | Diffraction-ID: 1
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure![]() ![]() Starting model: 6RU7 Resolution: 1.96→47.09 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.959 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 8.702 / SU ML: 0.122 / SU R Cruickshank DPI: 0.1887 / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.189 / ESU R Free: 0.158 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: U VALUES : WITH TLS ADDED HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.2 Å / Solvent model: MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 140.25 Å2 / Biso mean: 42.477 Å2 / Biso min: 21.26 Å2
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Refinement step | Cycle: final / Resolution: 1.96→47.09 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Type: interatomic distance / Weight position: 0.05
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LS refinement shell | Resolution: 1.96→2.011 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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