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万見
- PDB-7p7d: Rabbit muscle Glycogen Phosphorylase T state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p7d
タイトルRabbit muscle Glycogen Phosphorylase T state
要素Glycogen phosphorylase, muscle form
キーワードTRANSFERASE / Glycogen metabolism
機能・相同性
機能・相同性情報


maltodextrin phosphorylase activity / glycogen phosphorylase / glycogen phosphorylase activity / glycogen catabolic process / skeletal muscle myofibril / pyridoxal phosphate binding / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glycosyl transferase, family 35 / Glycogen/starch/alpha-glucan phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site / Carbohydrate phosphorylase / Phosphorylase pyridoxal-phosphate attachment site.
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen phosphorylase, muscle form
類似検索 - 構成要素
生物種Oryctolagus cuniculus (ウサギ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Stravodimos, G.A. / Leonidas, D.D.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2021
タイトル: Glycogen phosphorylase revisited: extending the resolution of the R- and T-state structures of the free enzyme and in complex with allosteric activators.
著者: Leonidas, D.D. / Zographos, S.E. / Tsitsanou, K.E. / Skamnaki, V.T. / Stravodimos, G. / Kyriakis, E.
履歴
登録2021年7月19日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年7月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
置き換え2021年10月13日ID: 7O8E
改定 1.12021年10月13日Group: Advisory / Data collection / Database references
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / database_2 / pdbx_database_PDB_obs_spr / pdbx_database_proc
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)97,83922
ポリマ－96,1981
非ポリマー1,64121
水14,304794
1
A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子

A: Glycogen phosphorylase, muscle form
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)195,67744
ポリマ－192,3962
非ポリマー3,28242
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.279, 126.279, 115.361
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1026-

HOH

21A-1478-

HOH

31A-1533-

HOH

41A-1720-

HOH

51A-1778-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Glycogen phosphorylase, muscle form / Myophosphorylase


分子量: 96197.836 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Oryctolagus cuniculus (ウサギ) / 参照: UniProt: P00489, glycogen phosphorylase
#2: 化合物...
ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 794 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
研究の焦点であるリガンドがあるかN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.49 %
結晶化温度: 289 K / 手法: batch mode / pH: 6.7 / 詳細: 10 mM BES buffer

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PETRA III, EMBL c/o DESY / ビームライン: P13 (MX1) / 波長: 0.9763 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2019年5月7日
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9763 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→115.36 Å / Num. obs: 164062 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rpim(I) all: 0.032 / Rrim(I) all: 0.086 / Net I/σ(I): 13.6 / Num. measured all: 1196324
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. measured allNum. unique obsCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allNet I/σ(I) obs% possible all
1.45-1.477.50.6625969579950.940.2590.711399.9
7.94-115.366.50.087760511710.990.0360.09525.399.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0267精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GPB

1gpb


解像度: 1.45→70.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.98 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.971 / SU B: 2.877 / SU ML: 0.046 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.056 / ESU R Free: 0.055 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1698 8292 5.1 %RANDOM
Rwork0.1301 ---
obs0.132 155665 99.95 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.3 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 102.29 Å2 / Biso mean: 26.003 Å2 / Biso min: 14.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.63 Å20 Å20 Å2
2--1.63 Å2-0 Å2
3----3.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→70.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6649 0 84 794 7527
Biso mean--55.64 39.07 -
残基数----815
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0136913
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.0176655
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.5881.6449337
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.5151.57915221
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.35824
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.53321.394416
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.011151202
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.1651563
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.2862
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.027781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021696
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.764313567
LS精密化 シェル解像度: 1.45→1.488 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.245 599 -
Rwork0.228 11379 -
all-11978 -
obs--99.92 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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