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- PDB-7p47: Structure of the E3 ligase Smc5/Nse2 in complex with Ubc9-SUMO th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7p47
タイトルStructure of the E3 ligase Smc5/Nse2 in complex with Ubc9-SUMO thioester mimetic
要素
  • E3 SUMO-protein ligase MMS21
  • SUMO-conjugating enzyme UBC9
  • Structural maintenance of chromosomes protein 5
  • Ubiquitin-like protein SMT3
キーワードLIGASE (リガーゼ) / SUMO E3 ligase activity / DNA repair (DNA修復)
機能・相同性
機能・相同性情報


Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / SUMO conjugating enzyme activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed ...Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / SUMO conjugating enzyme activity / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO ligase activity / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO is proteolytically processed / mitotic spindle elongation / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / セプチン / SUMOylation of SUMOylation proteins / chromatin looping / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / 相同組換え / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of telomere maintenance / SUMO transferase activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / protein tag activity / 核膜 / single-stranded DNA binding / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / 細胞分裂 / DNA修復 / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site ...E3 SUMO-protein ligase Nse2 (Mms21) / Zinc-finger of the MIZ type in Nse subunit / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Zinc finger, MIZ-type / Zinc finger SP-RING-type profile. / RecF/RecN/SMC, N-terminal / RecF/RecN/SMC N terminal domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / ユビキチン結合酵素 / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / ユビキチン様タンパク質 / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 SUMO-protein ligase MMS21 / SUMO-conjugating enzyme UBC9 / Structural maintenance of chromosomes protein 5 / Ubiquitin-like protein SMT3
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.314 Å
データ登録者Lascorz, J. / Varejao, N. / Reverter, D.
資金援助 スペイン, 1件
組織認可番号国
Spanish Ministry of Science, Innovation, and UniversitiesPGC2018-098423-B-I00 スペイン
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021
タイトル: Structural basis for the E3 ligase activity enhancement of yeast Nse2 by SUMO-interacting motifs.
著者: Varejao, N. / Lascorz, J. / Codina-Fabra, J. / Belli, G. / Borras-Gas, H. / Torres-Rosell, J. / Reverter, D.
履歴
登録2021年7月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年11月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年6月8日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.22024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Structural maintenance of chromosomes protein 5
C: SUMO-conjugating enzyme UBC9
A: E3 SUMO-protein ligase MMS21
E: Ubiquitin-like protein SMT3
D: Ubiquitin-like protein SMT3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,7126
ポリマ－80,6465
非ポリマー651
水0
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8200 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area30130 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)71.144, 103.240, 115.616
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Structural maintenance of chromosomes protein 5


分子量: 9978.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SMC5, YOL034W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08204
#2: タンパク質 SUMO-conjugating enzyme UBC9 / RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2- ...RING-type E3 SUMO transferase UBC9 / Ubiquitin carrier protein 9 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-18 kDa / Ubiquitin-protein ligase


分子量: 19071.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Point mutants A129K, K153R Isopeptidic bond between K129 (chain A) and G98 (chain D)
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: UBC9, YDL064W / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P50623, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#3: タンパク質 E3 SUMO-protein ligase MMS21 / E3 SUMO-protein transferase MMS21 / Methyl methanesulfonate-sensitivity protein 21 / Non-structural ...E3 SUMO-protein transferase MMS21 / Methyl methanesulfonate-sensitivity protein 21 / Non-structural maintenance of chromosome element 2 / Non-SMC element 2


分子量: 24117.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: MMS21, NSE2, YEL019C / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P38632, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの
#4: タンパク質 Ubiquitin-like protein SMT3


分子量: 13739.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12306
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION
研究の焦点であるリガンドがあるかY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.75 %
結晶化温度: 311 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 12% PEG8000, 0.2M dimethyl-2-hydroxyethylammoniumpropane sulfonate (NDSB 211), 8% ethylene glycol, 0.1M MES pH 6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALBA / ビームライン: XALOC / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月27日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.31→47.14 Å / Num. obs: 13097 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.7
反射 シェル解像度: 3.31→3.58 Å / Num. unique obs: 2585 / CC1/2: 0.68

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.27データ抽出
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3HTK

3htk


解像度: 3.314→47.135 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.58 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2932 652 4.99 %
Rwork0.2357 12404 -
obs0.2386 13056 99.15 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 198.58 Å2 / Biso mean: 98.82 Å2 / Biso min: 57.74 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.314→47.135 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4560 0 1 0 4561
Biso mean--81.67 --
残基数----562
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0094641
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.5176248
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.095678
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006816
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.8491824
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection Rwork% reflection obs (%)
3.3144-3.57020.40721300.3252236897
3.5702-3.92930.37761200.28092453100
3.9293-4.49750.28441330.25112472100
4.4975-5.66480.2821320.22612488100
5.6648-47.130.2521370.19822623100
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 19.2457 Å / Origin y: -12.4467 Å / Origin z: -20.4649 Å
111213212223313233
T0.6538 Å20.0104 Å20.0018 Å2-0.7404 Å2-0.0053 Å2--0.7881 Å2
L0.2365 °2-0.0063 °20.3016 °2-0.5552 °2-0.1803 °2--1.7554 °2
S0.0079 Å °0.0648 Å °-0.0027 Å °-0.0266 Å °-0.0942 Å °0.0271 Å °-0.0292 Å °-0.0567 Å °0.0762 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allB329 - 773
2X-RAY DIFFRACTION1allC3 - 157
3X-RAY DIFFRACTION1allA23 - 270
4X-RAY DIFFRACTION1allE22 - 94
5X-RAY DIFFRACTION1allD21 - 98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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