+
データを開く
-
基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 7p47 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of the E3 ligase Smc5/Nse2 in complex with Ubc9-SUMO thioester mimetic | ||||||
![]() |
| ||||||
![]() | LIGASE / SUMO E3 ligase activity / DNA repair | ||||||
機能・相同性 | ![]() SUMO conjugating enzyme activity / Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO ligase activity / SUMO is proteolytically processed ...SUMO conjugating enzyme activity / Smc5-Smc6 complex / resolution of DNA recombination intermediates / DNA double-strand break attachment to nuclear envelope / chromosome separation / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMOylation of nuclear envelope proteins / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / SUMO ligase activity / SUMO is proteolytically processed / mitotic spindle elongation / SUMOylation of transcription factors / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / SUMOylation of DNA replication proteins / septin ring / SUMOylation of SUMOylation proteins / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / chromatin looping / SUMOylation of RNA binding proteins / 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの / SUMO transferase activity / recombinational repair / SUMOylation of chromatin organization proteins / regulation of telomere maintenance / ubiquitin-like protein ligase binding / protein sumoylation / condensed nuclear chromosome / double-strand break repair via homologous recombination / PML body / protein tag activity / nuclear envelope / single-stranded DNA binding / chromosome, telomeric region / damaged DNA binding / cell division / DNA repair / ATP hydrolysis activity / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Lascorz, J. / Varejao, N. / Reverter, D. | ||||||
資金援助 | ![]()
| ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structural basis for the E3 ligase activity enhancement of yeast Nse2 by SUMO-interacting motifs. 著者: Varejao, N. / Lascorz, J. / Codina-Fabra, J. / Belli, G. / Borras-Gas, H. / Torres-Rosell, J. / Reverter, D. | ||||||
履歴 |
|
-
構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
---|
-
ダウンロードとリンク
-
ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 244.5 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | ![]() | 195.3 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 495.7 KB | 表示 | ![]() |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | ![]() | 511 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 23 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 31.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 3htkS S: 精密化の開始モデル |
---|---|
類似構造データ |
-
リンク
-
集合体
登録構造単位 | ![]()
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-
要素
#1: タンパク質 | 分子量: 9978.620 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SMC5, YOL034W / 発現宿主: ![]() ![]() | ||||
---|---|---|---|---|---|
#2: タンパク質 | 分子量: 19071.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 詳細: Point mutants A129K, K153R Isopeptidic bond between K129 (chain A) and G98 (chain D) 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: UBC9, YDL064W / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P50623, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの | ||||
#3: タンパク質 | 分子量: 24117.096 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: MMS21, NSE2, YEL019C / 発現宿主: ![]() ![]() 参照: UniProt: P38632, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基を移すもの | ||||
#4: タンパク質 | 分子量: 13739.396 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() ![]() 遺伝子: SMT3, YDR510W, D9719.15 / 発現宿主: ![]() ![]() #5: 化合物 | ChemComp-ZN / | 研究の焦点であるリガンドがあるか | Y | |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
---|
-
試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.75 % |
---|---|
結晶化 | 温度: 311 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 詳細: 12% PEG8000, 0.2M dimethyl-2-hydroxyethylammoniumpropane sulfonate (NDSB 211), 8% ethylene glycol, 0.1M MES pH 6.5 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N |
---|---|
放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2021年5月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9792 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 3.31→47.14 Å / Num. obs: 13097 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 5.4 % / CC1/2: 0.99 / Net I/σ(I): 9.7 |
反射 シェル | 解像度: 3.31→3.58 Å / Num. unique obs: 2585 / CC1/2: 0.68 |
-
解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 3HTK 解像度: 3.314→47.135 Å / SU ML: 0.47 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 32.58 / 立体化学のターゲット値: ML
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 198.58 Å2 / Biso mean: 98.82 Å2 / Biso min: 57.74 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 3.314→47.135 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLS | 手法: refined / Origin x: 19.2457 Å / Origin y: -12.4467 Å / Origin z: -20.4649 Å
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 TLSグループ |
|