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- PDB-7owg: human DEPTOR in a complex with mutant human mTORC1 A1459P -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7owg
タイトルhuman DEPTOR in a complex with mutant human mTORC1 A1459P
要素
  • DEP domain-containing mTOR-interacting protein
  • Regulatory-associated protein of mTOR
  • Serine/threonine-protein kinase mTOR
  • Target of rapamycin complex subunit LST8
キーワードSIGNALING PROTEIN / kinase / PIKK / mTOR / cancer-associated mutation / DEPTOR / partial inhibitor / cancer / PDZ / non-canonical PDZ binding
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of TORC2 signaling / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex ...negative regulation of TORC2 signaling / regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / RNA polymerase III type 2 promoter sequence-specific DNA binding / RNA polymerase III type 1 promoter sequence-specific DNA binding / positive regulation of cytoplasmic translational initiation / T-helper 1 cell lineage commitment / positive regulation of pentose-phosphate shunt / regulation of locomotor rhythm / positive regulation of wound healing, spreading of epidermal cells / TORC2 complex / cellular response to leucine starvation / TFIIIC-class transcription factor complex binding / regulation of membrane permeability / heart valve morphogenesis / negative regulation of lysosome organization / nucleus localization / RNA polymerase III type 3 promoter sequence-specific DNA binding / TORC1 complex / positive regulation of transcription of nucleolar large rRNA by RNA polymerase I / calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of osteoclast differentiation / voluntary musculoskeletal movement / TORC1 signaling / positive regulation of odontoblast differentiation / positive regulation of keratinocyte migration / phosphatidic acid binding / cellular response to L-leucine / Amino acids regulate mTORC1 / MTOR signalling / cellular response to nutrient / cellular response to methionine / Energy dependent regulation of mTOR by LKB1-AMPK / regulation of autophagosome assembly / energy reserve metabolic process / negative regulation of cell size / ruffle organization / positive regulation of osteoclast differentiation / cellular response to osmotic stress / protein serine/threonine kinase inhibitor activity / negative regulation of TOR signaling / enzyme-substrate adaptor activity / anoikis / cardiac muscle cell development / negative regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of transcription by RNA polymerase III / negative regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / regulation of myelination / positive regulation of actin filament polymerization / regulation of cell size / negative regulation of macroautophagy / positive regulation of oligodendrocyte differentiation / lysosome organization / Macroautophagy / positive regulation of myotube differentiation / protein kinase activator activity / behavioral response to pain / protein kinase inhibitor activity / oligodendrocyte differentiation / Constitutive Signaling by AKT1 E17K in Cancer / mTORC1-mediated signalling / germ cell development / CD28 dependent PI3K/Akt signaling / : / social behavior / HSF1-dependent transactivation / neuronal action potential / positive regulation of TOR signaling / response to amino acid / TOR signaling / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / endomembrane system / regulation of macroautophagy / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of translational initiation / cellular response to nutrient levels / positive regulation of lamellipodium assembly / phagocytic vesicle / heart morphogenesis / positive regulation of lipid biosynthetic process / positive regulation of autophagy / phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cardiac muscle contraction / regulation of cellular response to heat / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of TORC1 signaling / cytoskeleton organization / 14-3-3 protein binding / positive regulation of endothelial cell proliferation / T cell costimulation / cellular response to starvation / cellular response to amino acid starvation / post-embryonic development / positive regulation of glycolytic process / protein serine/threonine kinase activator activity / negative regulation of autophagy / response to nutrient / response to nutrient levels / VEGFR2 mediated vascular permeability / regulation of signal transduction by p53 class mediator
類似検索 - 分子機能
DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 1 / DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 2 / : / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain ...DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 1 / DEP domain-containing mTOR-interacting protein, DEP domain 2 / : / Raptor, N-terminal CASPase-like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Raptor N-terminal CASPase like domain / Regulatory associated protein of TOR / Target of rapamycin complex subunit LST8 / Domain of unknown function DUF3385, target of rapamycin protein / Serine/threonine-protein kinase mTOR domain / Domain of unknown function / FKBP12-rapamycin binding domain / Serine/threonine-protein kinase TOR / FKBP12-rapamycin binding domain superfamily / FKBP12-rapamycin binding domain / Rapamycin binding domain / HEAT repeat / HEAT repeat / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin (DEP) / DEP domain profile. / Domain found in Dishevelled, Egl-10, and Pleckstrin / DEP domain / : / PIK-related kinase, FAT / FATC domain / FATC / FAT domain / FAT domain profile. / FATC domain profile. / FATC domain / PIK-related kinase / Quinoprotein alcohol dehydrogenase-like superfamily / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 1. / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases signature 2. / Phosphatidylinositol 3/4-kinase, conserved site / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain superfamily / Phosphoinositide 3-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinases catalytic domain profile. / Phosphatidylinositol 3-/4-kinase, catalytic domain / Phosphatidylinositol 3- and 4-kinase / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Armadillo-like helical / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Armadillo-type fold / G-protein beta WD-40 repeat / Winged helix DNA-binding domain superfamily / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD domain, G-beta repeat / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / Winged helix-like DNA-binding domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine/threonine-protein kinase mTOR / Regulatory-associated protein of mTOR / DEP domain-containing mTOR-interacting protein / Target of rapamycin complex subunit LST8
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.7 Å
データ登録者Heimhalt, M. / Berndt, A. / Wagstaff, J. / Anandapadamanaban, M. / Perisic, O. / Maslen, S. / McLaughlin, S. / Yu, W.-H. / Masson, G.R. / Boland, A. ...Heimhalt, M. / Berndt, A. / Wagstaff, J. / Anandapadamanaban, M. / Perisic, O. / Maslen, S. / McLaughlin, S. / Yu, W.-H. / Masson, G.R. / Boland, A. / Ni, X. / Yamashita, K. / Murshudov, G.N. / Skehel, M. / Freund, S.M. / Williams, R.L.
資金援助 英国, 3件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MC_U105184308 英国
Cancer Research UKC14801/A21211 英国
European Molecular Biology Organization (EMBO)EMBO ALTF 603-2019 英国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2021
タイトル: Bipartite binding and partial inhibition links DEPTOR and mTOR in a mutually antagonistic embrace.
著者: Maren Heimhalt / Alex Berndt / Jane Wagstaff / Madhanagopal Anandapadamanaban / Olga Perisic / Sarah Maslen / Stephen McLaughlin / Conny Wing-Heng Yu / Glenn R Masson / Andreas Boland / ...著者: Maren Heimhalt / Alex Berndt / Jane Wagstaff / Madhanagopal Anandapadamanaban / Olga Perisic / Sarah Maslen / Stephen McLaughlin / Conny Wing-Heng Yu / Glenn R Masson / Andreas Boland / Xiaodan Ni / Keitaro Yamashita / Garib N Murshudov / Mark Skehel / Stefan M Freund / Roger L Williams /
要旨: The mTORC1 kinase complex regulates cell growth, proliferation, and survival. Because mis-regulation of DEPTOR, an endogenous mTORC1 inhibitor, is associated with some cancers, we reconstituted ...The mTORC1 kinase complex regulates cell growth, proliferation, and survival. Because mis-regulation of DEPTOR, an endogenous mTORC1 inhibitor, is associated with some cancers, we reconstituted mTORC1 with DEPTOR to understand its function. We find that DEPTOR is a unique mTORC1 inhibitor that may have evolved to preserve feedback inhibition of PI3K. Counterintuitively, mTORC1 activated by RHEB or oncogenic mutation is much more potently inhibited by DEPTOR. Although DEPTOR partially inhibits mTORC1, mTORC1 prevents this inhibition by phosphorylating DEPTOR, a mutual antagonism that requires no exogenous factors. Structural analyses of the mTORC1/DEPTOR complex showed DEPTOR's PDZ domain interacting with the mTOR FAT region, and the unstructured linker preceding the PDZ binding to the mTOR FRB domain. The linker and PDZ form the minimal inhibitory unit, but the N-terminal tandem DEP domains also significantly contribute to inhibition.
履歴
登録2021年6月18日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / citation_author / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22024年7月17日Group: Data collection / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_type / chem_comp_atom ...atom_type / chem_comp_atom / chem_comp_bond / em_3d_fitting_list / em_admin / pdbx_initial_refinement_model
Item: _atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z ..._atom_type.pdbx_N_electrons / _atom_type.pdbx_scat_Z / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _em_admin.last_update

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - author_defined_assembly
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  • マップデータ: EMDB-13097
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
E: Target of rapamycin complex subunit LST8
O: DEP domain-containing mTOR-interacting protein
Y: Regulatory-associated protein of mTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)519,0464
ポリマ－519,0464
非ポリマー00
水00
1
B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
E: Target of rapamycin complex subunit LST8
O: DEP domain-containing mTOR-interacting protein
Y: Regulatory-associated protein of mTOR

B: Serine/threonine-protein kinase mTOR
E: Target of rapamycin complex subunit LST8
O: DEP domain-containing mTOR-interacting protein
Y: Regulatory-associated protein of mTOR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,038,0938
ポリマ－1,038,0938
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1), (1), (1)
2generate(-1), (-1), (1)303.64417, 303.644172

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要素

#1: タンパク質 Serine/threonine-protein kinase mTOR / FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex- ...FK506-binding protein 12-rapamycin complex-associated protein 1 / FKBP12-rapamycin complex-associated protein / Mammalian target of rapamycin / mTOR / Mechanistic target of rapamycin / Rapamycin and FKBP12 target 1 / Rapamycin target protein 1


分子量: 287570.312 Da / 分子数: 1 / 変異: A1459P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTOR, FRAP, FRAP1, FRAP2, RAFT1, RAPT1, mMTOR / プラスミド: pOPL146 / 詳細 (発現宿主): mTOR in pCAG vector / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P42345, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: タンパク質 Target of rapamycin complex subunit LST8 / TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Protein GbetaL / Mammalian lethal with SEC13 ...TORC subunit LST8 / G protein beta subunit-like / Protein GbetaL / Mammalian lethal with SEC13 protein 8 / mLST8


分子量: 35910.090 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MLST8, GBL, LST8 / プラスミド: pOPL95 / 詳細 (発現宿主): human LST8 cloned in pCAG / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q9BVC4
#3: タンパク質 DEP domain-containing mTOR-interacting protein / DEP domain-containing protein 6


分子量: 46365.832 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DEPTOR, DEPDC6 / プラスミド: pOPL138
詳細 (発現宿主): GST(tev)-Human_DEPTOR_1-409 (S204,N389 natural variant)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): LOBSTR / 参照: UniProt: Q8TB45
#4: タンパク質 Regulatory-associated protein of mTOR / Raptor / p150 target of rapamycin (TOR)-scaffold protein


分子量: 149200.016 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RPTOR, KIAA1303, RAPTOR / プラスミド: pOPL119 / 詳細 (発現宿主): Human_Raptor nontagged, in pCAG / 細胞株 (発現宿主): Expi293F / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q8N122

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1COMPLEX OF HUMAN MUTANT MTORC1 A1459P WITH THE INHIBITORY PROTEIN DEPTORCOMPLEXAn mTORC1 complex bound to two copies of DEPTOR. Each mTORC1 complex consists of a dimer of an mTOR/LST8/RAPTOR heterotrimer. The mTOR is an A1459P mutant.all0MULTIPLE SOURCES
2mTORC1 with mutant A1459P mTORCOMPLEXmTORC1 with mutant A1459P mTOR#1-#2, #41RECOMBINANT
3DEPTORCOMPLEXDEPTOR is a natural inhibitor of mTORC1#31RECOMBINANT
分子量
IDEntity assembly-ID値 (°)実験値
111.04 MDaNO
210.948 MDaNO
3146.3NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
22Homo sapiens (ヒト)9606
33Homo sapiens (ヒト)9606
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID株細胞プラスミド
22Homo sapiens (ヒト)9606Expi293FpOPL146, pOPL95 and pOPL119
33Escherichia coli (大腸菌)562LOBSTRpOPL138
緩衝液pH: 7.5
詳細: 50 mM HEPES, pH 7.5, 200 mM NaCl, 1 mM TCEP, 1 mM MgCl2, 500 uM AMP-PNP
試料濃度: 0.6 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
詳細: Purified mutant mTORC1 A1459P and DEPTOR were preincubated in the presence of MgCl2 and AMP-PNP for 20 min and used for cryo-EM grid preparation.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK I / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 287 K / 詳細: blotting time of 2 s and a force of -15.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 81000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: -3000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: -1400 nm / Cs: 2.7 mm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
最高温度: 100 K / 最低温度: 100 K
撮影平均露光時間: 2.5 sec. / 電子線照射量: 56 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 撮影したグリッド数: 2 / 実像数: 4759
電子光学装置エネルギーフィルター名称: GIF Bioquantum / エネルギーフィルタースリット幅: 20 eV
画像スキャン横: 6000 / 縦: 4000

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解析

ソフトウェア名称: REFMAC / バージョン: 5.8.0272 / 分類: 精密化 / Contact author: Garib N. Murshudov / Contact author email: garib[at]mrc-lmb.cam.ac.uk / 日付: 2020年2月9日
解説: (un)restrained refinement or idealisation of macromolecular structures
EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
2EPU画像取得
4CTFFIND4.1CTF補正
7Coot0.9モデルフィッティング
8ISOLDE1.1モデルフィッティング
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
14REFMAC5.8.0272モデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 376784
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成解像度: 4.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 500000 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築B value: 145.7 / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: RECIPROCAL / Target criteria: Correlation
原子モデル構築PDB-ID: 6BCX

6bcx


PDB chain-ID: B / Accession code: 6BCX / Pdb chain residue range: 1-2549 / Source name: PDB / タイプ: experimental model
精密化解像度: 4.7→299.244 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / WRfactor Rwork: 0.342 / SU B: 108.861 / SU ML: 1.072 / Average fsc overall: 0.7062 / Average fsc work: 0.7062 / ESU R: 0.804 / 詳細: Hydrogens have been added in their riding positions
Rfactor反射数%反射
Rwork0.3418 228193 -
all0.342 --
obs--100 %
溶媒の処理溶媒モデル: BABINET MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 122.054 Å2
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_refined_d0.0090.01329148
ELECTRON MICROSCOPYr_bond_other_d0.0320.01727983
ELECTRON MICROSCOPYr_ext_dist_refined_d0.1990.1485563
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_refined_deg1.761.63339548
ELECTRON MICROSCOPYr_angle_other_deg1.341.57564184
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_1_deg9.74553564
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_2_deg35.67421.7611533
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_3_deg14.551155062
ELECTRON MICROSCOPYr_dihedral_angle_4_deg20.78815215
ELECTRON MICROSCOPYr_chiral_restr0.1050.23812
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_refined0.0090.0232682
ELECTRON MICROSCOPYr_gen_planes_other0.0030.026792
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_refined0.1990.213910
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_other0.1560.249536
ELECTRON MICROSCOPYr_nbtor_refined0.1560.227440
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbtor_other0.0860.229284
ELECTRON MICROSCOPYr_xyhbond_nbd_refined0.0790.2976
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_nbd_refined0.1960.226
ELECTRON MICROSCOPYr_nbd_other0.1960.264
ELECTRON MICROSCOPYr_symmetry_xyhbond_nbd_refined0.2090.212
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_it4.03113.05714346
ELECTRON MICROSCOPYr_mcbond_other4.03113.05714345
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_it6.58519.57917880
ELECTRON MICROSCOPYr_mcangle_other6.58519.57917881
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_it3.33413.1514802
ELECTRON MICROSCOPYr_scbond_other3.33413.1514799
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_it5.8719.67821668
ELECTRON MICROSCOPYr_scangle_other5.8719.67821667
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_it13.191488.114485601
ELECTRON MICROSCOPYr_lrange_other13.191488.112485594
LS精密化 シェル

Refine-ID: ELECTRON MICROSCOPY / Num. reflection Rfree: _ / Total num. of bins used: 20 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor allNum. reflection allFsc workWRfactor Rwork
4.7-4.8220.49168040.49168040.5530.49
4.822-4.9540.478164060.478164060.5940.478
4.954-5.0980.466160220.466160220.6280.466
5.098-5.2550.452155610.452155610.6580.452
5.255-5.4270.443150710.443150710.6590.443
5.427-5.6170.446145870.446145870.660.446
5.617-5.8290.444140200.444140200.660.444
5.829-6.0670.455136670.455136670.6640.455
6.067-6.3370.461129260.461129260.6740.461
6.337-6.6460.451124470.451124470.7010.451
6.646-7.0050.438117770.438117770.7260.438
7.005-7.430.433110870.433110870.7420.433
7.43-7.9430.399105660.399105660.7710.399
7.943-8.5790.37796990.37796990.7950.377
8.579-9.3970.34889860.34889860.8370.348
9.397-10.5040.31381020.31381020.8830.313
10.504-12.1270.27671890.27671890.9120.276
12.127-14.8460.24560470.24560470.9340.245
14.846-20.970.21646410.21646410.9460.216
20.97-299.2440.12325880.12325880.9910.123

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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