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- PDB-7owc: Structure of CYLD CAP-Gly3 (467-565) bound to Ub; orthorhobic spa... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 7owc
タイトルStructure of CYLD CAP-Gly3 (467-565) bound to Ub; orthorhobic space group
要素
  • Deubiquitinating enzyme CYLD
  • Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
キーワードIMMUNE SYSTEM / ubiquitin binding domain / deubiquitinating enzyme
機能・相同性
機能・相同性情報


microtubule organizing center / protein deubiquitination / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) ...microtubule organizing center / protein deubiquitination / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / cytosolic ribosome / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / Regulation of FZD by ubiquitination / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / Downregulation of ERBB4 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / Pexophagy / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NF-kB is activated and signals survival / NRIF signals cell death from the nucleus / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Translesion synthesis by REV1 / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by POLK / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / Josephin domain DUBs / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / Asymmetric localization of PCP proteins / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / Regulation of NF-kappa B signaling / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / cell projection / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Assembly of the pre-replicative complex / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Regulation of signaling by CBL / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Hh mutants are degraded by ERAD / Recognition of DNA damage by PCNA-containing replication complex / Negative regulation of FGFR3 signaling / Peroxisomal protein import / Degradation of AXIN / Degradation of GLI1 by the proteasome / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase ...CAP-Gly domain signature. / CAP Gly-rich domain / CAP Gly-rich domain superfamily / CAP-Gly domain / CAP-Gly domain profile. / CAP_GLY / Ubiquitin specific protease (USP) domain signature 1. / Ubiquitin specific protease, conserved site / Peptidase C19, ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase / Ubiquitin specific protease domain / Ubiquitin specific protease (USP) domain profile. / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Deubiquitinating enzyme CYLD / Ubiquitin-ribosomal protein eL40 fusion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Elliott, P.R. / Komander, D.
資金援助 英国, 2件
組織認可番号国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)U105192732 英国
Medical Research Council (MRC, United Kingdom)MR/R008582/1 英国
引用ジャーナル: Cell Rep / 年: 2021
タイトル: Regulation of CYLD activity and specificity by phosphorylation and ubiquitin-binding CAP-Gly domains.
著者: Elliott, P.R. / Leske, D. / Wagstaff, J. / Schlicher, L. / Berridge, G. / Maslen, S. / Timmermann, F. / Ma, B. / Fischer, R. / Freund, S.M.V. / Komander, D. / Gyrd-Hansen, M.
履歴
登録2021年6月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02021年10月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月31日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
B: Deubiquitinating enzyme CYLD
C: Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
D: Deubiquitinating enzyme CYLD


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,5344
ポリマ－38,5344
非ポリマー00
水3,225179
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3670 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area18290 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)63.927, 64.486, 75.930
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Space group name HallP2ac2ab
Symmetry operation#1: x,y,z
#2: x+1/2,-y+1/2,-z
#3: -x,y+1/2,-z+1/2
#4: -x+1/2,-y,z+1/2

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-60S ribosomal protein L40 / CEP52 / Ubiquitin A-52 residue ribosomal protein fusion product 1


分子量: 8490.715 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBA52, UBCEP2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta II / 参照: UniProt: P62987
#2: タンパク質 Deubiquitinating enzyme CYLD / Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD / Ubiquitin thioesterase CYLD / Ubiquitin-specific- ...Ubiquitin carboxyl-terminal hydrolase CYLD / Ubiquitin thioesterase CYLD / Ubiquitin-specific-processing protease CYLD


分子量: 10776.266 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYLD / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta / 参照: UniProt: J3KRR7
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 179 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.67 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.3 / 詳細: 35 % (w/v) PEG 1,000, 50 mM HEPES pH 7.3

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I03 / 波長: 0.96863 Å
検出器タイプ: DECTRIS EIGER X 16M / 検出器: PIXEL / 日付: 2018年4月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.96863 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→64.49 Å / Num. obs: 27492 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 29.47 Å2 / CC1/2: 0.999 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.85→1.89 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique obs: 1655 / CC1/2: 0.745

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.16_3549精密化
DIALSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1UBQ, 1IXD

1ubq

1ixd


解像度: 1.85→49.15 Å / SU ML: 0.2549 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.44 / 位相誤差: 25.1599
立体化学のターゲット値: GeoStd + Monomer Library + CDL v1.2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2393 1309 4.77 %
Rwork0.2061 26126 -
obs0.2076 27435 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 43.99 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→49.15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2600 0 0 179 2779
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00592669
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.80123612
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.046415
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005472
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.76242111
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.85-1.920.35421590.29212827X-RAY DIFFRACTION100
1.92-2.010.27691410.24832869X-RAY DIFFRACTION99.97
2.01-2.120.26981500.22442851X-RAY DIFFRACTION99.97
2.12-2.250.25351420.20552859X-RAY DIFFRACTION100
2.25-2.420.24631440.2182890X-RAY DIFFRACTION100
2.42-2.670.26891340.21682908X-RAY DIFFRACTION99.97
2.67-3.050.26441240.21022928X-RAY DIFFRACTION99.97
3.05-3.850.23981490.18912931X-RAY DIFFRACTION99.94
3.85-49.150.2041660.1943063X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
16.21438534730.978619160602-0.9349271265156.98439757838-0.29967666126.03126552103-0.05877298789530.05654067428520.0826019332-0.2756099517060.143508748060.30731321494-0.2120887368770.20367552319-0.06155816183080.157136639544-0.000890377644212-0.01838248070660.189480041840.005790181333450.169548920851-4.461306026291.673890474681.41998953649
24.230862185670.8487431435611.75089956592.350465048070.3721749192570.6444552426270.0140142645745-0.6303895417260.4114958364850.12002617611-0.1081860217320.12708961981-0.10668552458-0.2942909111720.07622639699260.2664637403680.007459690712910.02341650262760.313768194419-0.05301743346350.1625307258216.967065518498.6037979845615.7051356494
36.571892756511.143311904890.3729449337978.18043438555-0.3692796476747.431473250320.1201835130890.4329521993310.031430304154-0.681523727855-0.00982580874645-0.07893439467910.050686704441-0.192324049739-0.02913343939060.2390291945120.002504268271060.00658270648270.212936060096-0.01797953818310.2229595641633.5295364152-4.64202550952.22009962438
45.457795577761.16511881303-1.214741726953.73134245124-0.7681952877793.222438434360.0407077995245-0.21309904353-0.371149202274-0.01426029998070.01264706966760.2216391739270.476852523441-0.228465860481-0.04569912200910.280528501436-0.0478181632104-0.02534749138150.2120075155410.02391147343270.20305106635322.8378551967-6.4778353959818.0843780396
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 1 through 74)
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 469 through 563)
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 1 through 73)
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 467 through 560)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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